Среди огромного разнообразия природных веществ аминокиселините имат специално място. Това се обяснява с изключителното им значение както в биологията, така и в органичната химия. Факт е, че аминокиселините се състоят от прости и сложни протеини, които са основата на всички форми на живот на Земята без изключение. Поради тази причина науката обръща сериозно внимание на изучаването на такива въпроси като структурата на аминокиселините, техните свойства, производството и употребата. Значението на тези съединения в медицината, където те се използват като терапевтични лекарства. За тези хора, които са сериозно ангажирани със собственото си здраве и водят активен начин на живот, протеиновите мономери са форма на храна (така нареченото спортно хранене). Някои от видовете им се използват в химията на органичния синтез като източник на суровини при производството на синтетични влакна - енант и найлон. Както виждаме, аминокарбоксилните киселини играят много важна роля както в природата, така и в живота на човешкото общество, затова ще ги опознаем по-подробно.
Съединенията от този клас са амфотерни.органични вещества, т.е. съдържат две функционални групи и следователно имат двойни свойства. По-специално, съставът на молекулите съдържа въглеводородни радикали, свързани с аминогрупите на NH2 и карбоксилни групи СООН.При химичните реакции с други вещества, аминокиселините действат като основи, а след това като киселини. Изомеризмът на такива съединения се проявява поради промяна в пространствената конфигурация на въглеродния скелет или положението на аминогрупата и класификацията на аминокиселините се определя въз основа на структурните характеристики и свойства на въглеводородния радикал. Той може да бъде под формата на неразклонена или разклонена верига и също така да съдържа циклични структури.
Всички мономери са полипептиди и има 20 вида,представени в растения, животни и хора, принадлежат към L-аминокиселини. Повечето от тях съдържат асиметричен въглероден атом, който завърта поляризирания светлинен лъч наляво по време на въртене. Два мономера: изолевцин и треонин - имат два такива въглеродни атома и аминооцетна киселина (глицин) - няма. Класификацията на аминокиселините чрез оптична активност се използва широко в биохимията и молекулярната биология при изследване на процеса на транслация в биосинтеза на протеини. Интересното е, че D-формите на аминокиселините никога не са част от полипептидните вериги на протеините, но присъстват в бактериалните мембрани и в метаболитните продукти на гъбичките-актиномицети, т.е. те са открити в естествени антибиотици, например в грамицидин. В биохимията са широко известни субстанции с D-форма на пространствена структура, като цитрулин, хомосерин, орнитин, които играят важна роля в реакциите на клетъчния метаболизъм.
Припомняме още веднъж, че протеиновите мономери включват функционални групи от амини и карбоксилни киселини. Частици -NH2 и COOH взаимодействат помежду си вътремолекули, което води до появата на вътрешна сол, наречена биполярен йон (цвитерион). Тази вътрешна структура на аминокиселините обяснява високата им способност да взаимодействат с полярни разтворители, като вода. Наличието на заредени частици в разтвори определя тяхната електрическа проводимост.
Ако аминовата група се намира в молекулата припървият въглероден атом, като се брои от местоположението на карбоксила, тази аминокиселина принадлежи към класа на а-аминокиселините. Те заемат водещо място в класификацията, защото именно от тези мономери се изграждат всички биологично активни протеинови молекули, например ензими, хемоглобин, актин, колаген и др. Структурата на аминокиселините от този клас може да се изследва с примера на глицин, същото който се използва широко в неврологичната практика, като успокоително средство при лечението на леки форми на депресия и неврастения.
Международното име на тази аминокиселина е α-аминооцетна, тя има оптична L-форма и е протеиногенна, тоест участва в процеса на транслация и е част от протеиновите макромолекули.
Невъзможно е да си представя нормалножизнената активност на тялото на бозайници, включително хора, без хормони, състоящи се от протеинови молекули. Химическата структура на аминокиселините, съставляващи състава им, потвърждава принадлежността им към α-формите. Например, трийодтиронин и тироксин се произвеждат от щитовидната жлеза. Те регулират метаболизма и се синтезират в неговите клетки от α - аминокиселина тирозин. Простите и сложни протеини съдържат както 20 основни мономера, така и техните производни. Карбоксиглутаминовата киселина присъства в протромбина, който регулира коагулацията на кръвта, метилинът се открива в миозин (мускулен протеин), а селеноцистеинът се намира в ензима пероксидаза.
Като се има предвид структурата на аминокиселините и технитекласификация, нека се спрем на градацията на базата на способността или неспособността на протеиновите мономери да бъдат синтезирани в клетките. Аланин, пролин, тирозин и други съединения се образуват в реакции на пластичен обмен, а триптофанът и седем други аминокиселини трябва да влизат в тялото ни само с храна.
Един от показателите за правилно иБалансираната диета е нивото на прием на хора от протеинови храни. Тя трябва да бъде най-малко една четвърт от общото количество храна, получена в организма на ден. Особено важно е протеините да съдържат валин, изолевцин и други незаменими аминокиселини. В този случай протеините ще бъдат наречени пълни. Те влизат в човешкото тяло от растителни храни или продукти, съдържащи гъби.
Самите незаменими протеинови мономери не могатсинтезиран в клетки на бозайници. Ако вземем предвид структурата на аминокиселинните молекули, които са незаменими, можете да се уверите, че те принадлежат към различни класове. И така, валинът и левцинът принадлежат към алифатната серия, триптофанът - към ароматните аминокиселини, а треонинът - към хидрокси аминокиселините.
