Mezi obrovské množství přírodních látekaminokyseliny mají zvláštní místo. Vysvětluje to jejich mimořádný význam jak v biologii, tak v organické chemii. Faktem je, že aminokyseliny se skládají z jednoduchých a komplexních proteinových molekul, které jsou základem všech forem života na Zemi bez výjimky. Z tohoto důvodu věda věnuje velkou pozornost studiu takových otázek, jako je struktura aminokyselin, jejich vlastnosti, výroba a použití. Význam těchto sloučenin je velký v medicíně, kde se používají jako léčiva. Pro lidi, kteří se vážně zabývají vlastním zdravím a vedou aktivní životní styl, jsou proteinové monomery formou potravy (tzv. Sportovní výživa). Některé z jejich typů se používají v chemii organické syntézy jako zdroj surovin při výrobě syntetických vláken - enanth a nylon. Jak vidíme, aminokarboxylové kyseliny hrají velmi důležitou roli jak v přírodě, tak v životě lidské společnosti, proto se s nimi seznámíme podrobněji.
Sloučeniny této třídy jsou amfoterní.organické látky, tj. obsahují dvě funkční skupiny, a proto vykazují dvojí vlastnosti. Zejména složení molekul obsahuje uhlovodíkové radikály spojené s aminoskupinami NH2 a karboxylové skupiny COOH.Při chemických reakcích s jinými látkami působí aminokyseliny jako báze, pak jako kyseliny. Izomerie těchto sloučenin se projevuje změnou buď v prostorové konfiguraci uhlíkového skeletu, nebo v poloze aminoskupiny, a klasifikace aminokyselin je stanovena na základě strukturních vlastností a vlastností uhlovodíkového radikálu. Může být ve formě nerozvětveného nebo rozvětveného řetězce a také může obsahovat cyklické struktury.
Všechny monomery jsou polypeptidy a existuje jich 20 typů,v rostlinách, zvířatech a lidech patří k L-aminokyselinám. Většina z nich obsahuje asymetrický atom uhlíku, který během otáčení otáčí polarizovaný světelný paprsek doleva. Dva monomery: isoleucin a threonin - mají dva takové atomy uhlíku a kyselinu aminooctovou (glycin) - žádná. Klasifikace aminokyselin optickou aktivitou je široce používána v biochemii a molekulární biologii při studiu procesu translace v biosyntéze proteinů. Je zajímavé, že D-formy aminokyselin nejsou nikdy součástí polypeptidových řetězců proteinů, ale jsou přítomny v bakteriálních membránách a v metabolických produktech fungicomycet plísní, což je vlastně v přírodních antibiotikách, například v gramicidinu. V biochemii jsou široce známé látky s D-formou prostorové struktury, jako je citrulin, homoserin, ornitin, které hrají důležitou roli v reakcích buněčného metabolismu.
Připomeňme ještě jednou, že proteinové monomery jsou složeny z funkčních skupin aminů a karboxylových kyselin. -Nh částice2 a COOH spolu interagují uvnitřmolekul, což vede k výskytu vnitřní soli, zvané bipolární ion (zwitterion). Tato vnitřní struktura aminokyselin vysvětluje jejich vysokou schopnost interakce s polárními rozpouštědly, jako je voda. Přítomnost nabitých částic v roztocích způsobuje jejich elektrickou vodivost.
Pokud je aminoskupina umístěna v molekule naprvní atom uhlíku, počítáno od místa karboxylu, tato aminokyselina patří do třídy a-aminokyselin. Oni zaujímají vedoucí postavení v klasifikaci, protože to je od těchto monomerů že všechny biologicky aktivní molekuly bílkoviny, takový jako enzymy, hemoglobin, aktin, kolagen, etc., být stavěn. který je široce používán v neurologické praxi, jako sedativní lék při léčbě mírných forem deprese a neurastenie.
Mezinárodní název této aminokyseliny je a-aminoacetikum, má optický tvar L a je proteinogenní, to znamená, že se podílí na translačním procesu a je součástí proteinových makromolekul.
Nelze si představit normálníživotní aktivita organismu savců, včetně lidí, bez hormonů sestávajících z proteinových molekul. Chemická struktura aminokyselin, které tvoří jejich složení, potvrzuje jejich příslušnost k a-formám. Například trijodtyronin a tyroxin jsou produkovány štítnou žlázou. Regulují metabolismus a jsou ve svých buňkách syntetizovány z α - aminokyseliny tyrosinu. Jednoduché a komplexní proteiny obsahují jak 20 základních monomerů, tak jejich deriváty. Kyselina karboxyglutamová je přítomna v protrombinu, který reguluje koagulaci krve, v myosinu (svalový protein) je detekován methylisin a v enzymu peroxidáza se nachází selenocystein.
S ohledem na strukturu aminokyselin a jejichklasifikace, pojďme se zabývat gradací založenou na schopnosti nebo neschopnosti proteinových monomerů syntetizovat v buňkách. Alanin, prolin, tyrosin a další sloučeniny se vytvářejí při reakcích plastického metabolismu a tryptofan a sedm dalších aminokyselin musí do našeho těla vstupovat pouze s jídlem.
Одним из показателей правильного и Vyvážená strava je míra lidského příjmu bílkovinných potravin. Mělo by to být alespoň čtvrtina z celkového množství jídla přijímaného do těla za den. Je zvláště důležité, aby proteiny obsahovaly valin, isoleucin a další esenciální aminokyseliny. V tomto případě se proteiny nazývají kompletní. Vstupují do lidského těla z rostlinných potravin nebo produktů obsahujících houby.
Samotné nepostradatelné proteinové monomery nemohousyntetizovaný v savčích buňkách. Pokud vezmeme v úvahu strukturu molekul aminokyselin, které jsou nezbytné, můžete se ujistit, že patří do různých tříd. Valin a leucin tedy patří do alifatické řady, tryptofan - do aromatických aminokyselin a threonin - do hydroxyaminokyselin.
