Kuuluisa filosofi sanoi kerran:"Elämä on proteiinikappaleiden olemassaolon muoto." Ja hän oli täysin oikeassa, koska juuri tämä orgaaninen aine on useimpien organismien perusta. Kvaternäärisen rakenteen proteiinilla on monimutkaisin rakenne ja ainutlaatuiset ominaisuudet. Artikkelimme on omistettu hänelle. Harkitse myös proteiinimolekyylien rakennetta.
Suuri ryhmä orgaanisia aineita yhdistääyksi yhteinen omaisuus. Ne koostuvat useista kemiallisista alkuaineista. Niitä kutsutaan organogeenisiksi. Nämä ovat vety, happi, hiili ja typpi. Ne muodostavat orgaanisen aineen.
Toinen yhteinen piirre onettä ne kaikki ovat biopolymeerejä. Nämä ovat suuria makromolekyylejä. Ne koostuvat suuresta määrästä toistuvia osia, joita kutsutaan monomeereiksi. Hiilihydraattien osalta nämä ovat monosakkarideja, lipideille, glyserolille ja rasvahapoille. Mutta DNA ja RNA koostuvat nukleotideista.
Proteiinimonomeerit ovat aminohappoja, joista kukin onjolla on oma kemiallinen rakenne. Tämä monomeeri perustuu hiiliatomiin, se muodostaa neljä sidosta. Ensimmäisessä on vetyatomi. Ja toinen ja vastaavasti muodostetaan amino- ja karboksiryhmien kanssa. Ne määrittävät paitsi biopolymeerimolekyylien rakenteen myös niiden ominaisuudet. Aminohappomolekyylin viimeistä ryhmää kutsutaan radikaaliksi. Tämä on täsmälleen atomien ryhmä, jolla kaikki monomeerit eroavat toisistaan, mikä määrää valtavan määrän proteiineja ja eläviä olentoja.
Yksi näiden orgaanisten ominaisuuksien piirteistäaineita on se, että niitä voi olla organisaation eri tasoilla. Tämä on proteiinin ensisijainen, sekundaarinen, tertiäärinen, kvaternaarinen rakenne. Jokaisella niistä on tiettyjä ominaisuuksia ja ominaisuuksia.
Tämä proteiinirakenne on yksinkertaisinrakenne. Se on aminohappoketju, joka on kytketty peptidisidoksilla. Ne muodostuvat naapurimolekyylien amino- ja karboksiryhmien väliin.
Kun aminohappoketju kiertyyspiraalina muodostuu proteiinin toissijainen rakenne. Tällaisessa molekyylissä olevaa sidosta kutsutaan vedyksi, ja sen muodostavat samojen alkuaineiden atomit aminohappojen funktionaalisissa ryhmissä. Verrattuna peptideihin, niillä on paljon vähemmän voimaa, mutta ne pystyvät säilyttämään tämän rakenteen.
Mutta seuraava rakenne on sotku, jossaaminohappojen kierre on kierretty. Sitä kutsutaan myös palloksi. Se on olemassa sidosten vuoksi, jotka syntyvät vain tietyn aminohapon - kysteiinin - tähteiden välillä. Niitä kutsutaan disulfidiksi. Tätä rakennetta tukevat myös hydrofobiset ja sähköstaattiset sidokset. Ensimmäiset ovat seurausta vetovoiman aminohappojen välisestä vetovoimasta. Tällaisissa olosuhteissa niiden hydrofobiset tähteet käytännössä "tarttuvat yhteen" muodostaen pallokkeen. Lisäksi aminohapporadikaaleilla on vastakkaiset varaukset, jotka vetävät puoleensa toisiaan. Tämän seurauksena syntyy lisää sähköstaattisia sidoksia.
Proteiinin kvaternaarinen rakenne on enitenmonimutkainen. Tämä on seurausta useiden pallojen sulautumisesta. Ne voivat erota sekä kemiallisesta koostumuksesta että alueellisen organisoinnin erityispiirteistä. Jos kvaternaarinen proteiini muodostuu vain aminohappotähteistä, se on yksinkertaista. Näitä biopolymeerejä kutsutaan myös proteiineiksi. Mutta siinä tapauksessa, että ei-proteiinikomponentit kiinnittyvät näihin molekyyleihin, syntyy proteiineja. Useimmiten se on aminohappojen yhdistelmä hiilihydraattien, nukleiini- ja fosforihappotähteiden, lipidien, yksittäisten raudan ja kuparin atomien kanssa. Luonnossa tunnetaan myös proteiinikomplekseja luonnollisten väriaineiden - pigmenttien kanssa. Tämä proteiinimolekyylien rakenne on monimutkaisempi.
Kvaternaarisen rakenteen tilamuotoproteiini on ratkaiseva sen ominaisuuksien suhteen. Tutkijat ovat havainneet, että filamenttiset tai fibrillaariset biopolymeerit eivät liukene veteen. Ne suorittavat olennaisia toimintoja eläville organismeille. Siten lihasproteiinit aktiini ja myosiini tarjoavat liikettä, ja keratiini on ihmisten ja eläinten hiusrajan perusta. Kvaternaarisen rakenteen pallomaiset tai pallomaiset proteiinit liukenevat hyvin veteen. Heidän roolinsa luonnossa on erilainen. Tällaiset aineet kykenevät kuljettamaan veressä kaasuja, kuten hemoglobiini, hajottamaan ruokaa, kuten pepsiini, tai suorittamaan suojaavan toiminnon, kuten vasta-aineet.
Kvaternaarinen proteiini, erityisestipallomainen, voi muuttaa sen rakennetta. Tämä prosessi tapahtuu useiden tekijöiden vaikutuksesta. Useimmiten nämä ovat korkeita lämpötiloja, väkeviä happoja tai raskasmetalleja.
Jos proteiinimolekyyli irtoaa ketjustaaminohappoja, tätä ominaisuutta kutsutaan denaturoitumiseksi. Tämä on palautuva prosessi. Tämä rakenne pystyy muodostamaan molekyylipallot uudelleen. Tätä käänteistä prosessia kutsutaan renaturoitumiseksi. Jos aminohappomolekyylit siirtyvät pois toisistaan ja peptidisidokset rikkoutuvat, tapahtuu tuhoutuminen. Tämä prosessi on peruuttamaton. Tällaista proteiinia ei voida palauttaa. Jokainen meistä teki tuhot paistettuja munia.
Siten proteiinin kvaternaarinen rakenne on tietyn molekyylin muodostama sidos. Se on tarpeeksi vahva, mutta tiettyjen tekijöiden vaikutuksesta se voi romahtaa.
