Katalāze ir enzīms, kas atrodams gandrīz visosdzīvie organismi. Tās galvenā funkcija ir katalizēt ūdeņraža peroksīda sadalīšanos vielās, kas ir nekaitīgas ķermenim. Katalāzei ir liela nozīme šūnu dzīvībai svarīgajās funkcijās, jo tā aizsargā tās no reaktīvo skābekļa sugu iznīcināšanas.
Fermenta katalāze pieder oksidoreduktāzēm - plašai fermentu klasei, kas katalizē elektronu pārnesi no reducētāja (donora) uz oksidējošu molekulu (akceptoru).
Optimāls katalāzes pH līmenis cilvēkākorpuss ir aptuveni 7, tomēr reakcijas ātrums būtiski nemainās ar ūdeņraža indeksa vērtībām no 6,8 līdz 7,5. Citu katalāžu optimālais pH ir no 4 līdz 11, atkarībā no organisma veida. Arī optimālā temperatūra mainās, cilvēkam tā ir aptuveni 37o C.
Katalāze ir viens no ātrākajiem fermentiem.Tikai viena no tā molekulām sekundē spēj pārvērst miljoniem ūdeņraža peroksīda molekulu ūdenī un skābeklī. No enzimoloģijas viedokļa tas nozīmē, ka katalāzes fermentam raksturīgs liels apgriezienu skaits.
Katalāze ir četru tetramerspolipeptīdu ķēdes, kuru katra garums pārsniedz 500 aminoskābes. Fermentu veido četras porfīrijas hema grupas, kuru dēļ tas reaģē ar reaktīvajām skābekļa sugām. Oksidēts hems ir protezēšanas katalāzes grupa.
Katalāze zinātniekiem nebija zināma tikai 1818. gadā,līdz ķīmiķis Luiss Žaks Tēnards, kurš atklāja ūdeņraža peroksīdu dzīvās šūnās, ieteica, ka tā iznīcināšana ir saistīta ar iepriekš nezināmas bioloģiskas vielas darbību.
1900. gadā pirmais iepazīstināja vācu ķīmiķis Oskars Leotermins "katalāze" noslēpumainai vielai, kas noārda peroksīdu. Viņam izdevās arī atbildēt uz jautājumu, kur atrodas katalāzes ferments. Neskaitāmu eksperimentu rezultātā Oskars Levs atklāja, ka šis ferments ir raksturīgs gandrīz visiem dzīvnieku un augu organismiem. Dzīvā šūnā, tāpat kā daudzos citos enzīmos, katalāze ir peroksisomās.
1937. gadā pirmo reizi izdevās izkristalizētieskatalāze no liellopu aknām. 1938. gadā tika noteikta fermenta molekulmasa - 250 kDa. 1981. gadā zinātnieki ieguva liellopu katalāzes trīsdimensiju struktūras attēlu.
Neskatoties uz to, ka ūdeņraža peroksīds ir daudzu normālu vielmaiņas procesu produkts, tas nav nekaitīgs ķermenim.
Ūdeņraža peroksīda sadalīšanās dzīvos audos:
2 H2Par2 → 2 H2O + O2
Peroksīda sadalīšanās molekulārais mehānismsūdeņradis fermenta katalāzes ietekmē vēl nav precīzi pētīts. Tiek pieņemts, ka reakcija notiek divos posmos - pirmajā posmā dzelzs katalāzes protezēšanas grupā saistās ar peroksīda skābekļa atomu, un tiek atbrīvota viena ūdens molekula. Otrajā posmā oksidētais hems mijiedarbojas ar citu ūdeņraža peroksīda molekulu, kā rezultātā veidojas cita ūdens un viena skābekļa molekula.
Sakarā ar šo fermenta katalāzes darbību uzūdeņraža peroksīdu, šīs aktīvās vielas klātbūtni audu paraugos ir viegli noteikt. Lai to izdarītu, pietiek ar testa paraugam pievienot nelielu daudzumu ūdeņraža peroksīda un novērot reakciju. Fermenta klātbūtni norāda skābekļa burbuļu veidošanās. Šī reakcija ir laba ar to, ka tai nav nepieciešams īpašs aprīkojums vai instrumenti - to var novērot ar neapbruņotu aci.
Jāatzīmē, ka jebkura smagā metāla jonsvar darboties kā nekonkurētspējīgs katalāzes inhibitors. Turklāt labi pazīstamais cianīds darbojas kā konkurējošs katalāzes inhibitors, ja audos ir daudz ūdeņraža peroksīda. Arsenāti spēlē aktivatoru lomu.
Fermenta katalāzes sadalošā ietekme uz ūdeņraža peroksīdu ir atradusi pielietojumu pārtikas rūpniecībā - ar šī enzīma palīdzību tas tiek noņemts no piena H2Par2 pirms siera pagatavošanas. Vēl viens pielietojums ir īpašs pārtikas iepakojums, kas aizsargā pārtiku no oksidēšanās. Katalāzi tekstilrūpniecībā izmanto arī ūdeņraža peroksīda atdalīšanai no audumiem.
To lieto nelielos daudzumoskontaktlēcu higiēna. Daži dezinfekcijas līdzekļi satur ūdeņraža peroksīdu, un katalāzi izmanto šī komponenta sadalīšanai pirms lēcu atkārtotas izmantošanas.
Katalāzes enzīmu aktivitāte ir atkarīga no vecumaorganisms. Jaunajos audos fermenta aktivitāte ir daudz augstāka nekā vecajos. Ar vecumu gan cilvēkiem, gan dzīvniekiem orgānu un audu novecošanas rezultātā katalāzes aktivitāte pakāpeniski samazinās.
Saskaņā ar jaunākajiem pētījumiem kritumsKatalāzes aktivitāte ir viens no iespējamiem matu sirmuma cēloņiem. Cilvēka ķermenī pastāvīgi veidojas ūdeņraža peroksīds, taču tas nekaitē - katalāze to ātri noārda. Bet, ja šī fermenta līmenis tiek samazināts, ir skaidrs, ka ne visu ūdeņraža peroksīdu enzīms katalizē. Tādējādi tas balina matus no iekšpuses, izšķīdinot dabiskās krāsas. Šo negaidīto atklājumu tagad pārbauda pētnieki, un tam var būt nozīme tādu zāļu izstrādē, kas aptur matu sirmumu.
