Blant et stort utvalg av naturlige stofferaminosyrer har en spesiell plass. Det forklares av deres eksepsjonelle betydning både i biologi og i organisk kjemi. Faktum er at molekyler av enkle og komplekse proteiner, som er grunnlaget for alle livsformer på jorden, uten unntak, består av aminosyrer. Det er av denne grunn at vitenskapen ser alvorlig på studiet av spørsmål som strukturen til aminosyrer, deres egenskaper, produksjon og bruk. Disse forbindelsene er også av stor betydning i medisin, der de brukes som medisinske preparater. For de menneskene som er seriøst opptatt av sin egen helse og fører en aktiv livsstil, er proteinmonomerer en form for mat (den såkalte sportsernæringen). Noen av deres typer brukes i kjemien til organisk syntese som et råstoff i produksjonen av syntetiske fibre - enanth og nylon. Som du ser, spiller aminokarboksylsyrer en veldig viktig rolle både i naturen og i livet til det menneskelige samfunn, så la oss bli kjent med dem mer detaljert.
Forbindelser av denne klassen tilhører amfotereorganiske stoffer, det vil si at de inneholder to funksjonelle grupper, og har derfor doble egenskaper. Spesielt inneholder molekylene hydrokarbonradikaler knyttet til aminogrupper NH2 og karboksylgrupper COOH.I kjemiske reaksjoner med andre stoffer fungerer aminosyrer som baser eller syrer. Isomerismen til slike forbindelser manifesteres på grunn av en endring i enten den romlige konfigurasjonen av karbonskjelettet eller aminogruppens stilling, og klassifiseringen av aminosyrer bestemmes basert på de strukturelle trekk og egenskaper til hydrokarbonradikalen. Det kan være i form av en rett eller forgrenet kjede, og også inneholde sykliske strukturer.
Alle monomerer av polypeptider, og det er 20 typer,presentert i organismer av planter, dyr og mennesker, refererer til L-aminosyrer. De fleste av dem inneholder et asymmetrisk karbonatom som vender den polariserte lysstrålen til venstre når den roterer. To monomerer, isoleucin og treonin, har to av disse karbonatomer, og amineddiksyre (glysin) har ingen. Klassifisering av aminosyrer etter optisk aktivitet er mye brukt i biokjemi og molekylærbiologi i studiet av translasjonsprosessen i proteinbiosyntese. Det er interessant at D-formene av aminosyrer aldri inngår i polypeptidkjedene til proteiner, men er til stede i bakteriemembraner og i metabolske produkter fra actinomycete sopp, det vil si at de faktisk finnes i naturlige antibiotika, for eksempel i gramicidin. I biokjemi er stoffer med D-form av den romlige strukturen viden kjent, for eksempel citrulline, homoserine, ornithine, som spiller en viktig rolle i reaksjonene ved cellulær metabolisme.
La oss huske igjen at proteinmonomerer inneholder funksjonelle grupper av aminer og karboksylsyrer. Partikler -NH2 og COOH samhandler med hverandre innemolekyler, noe som fører til utseendet til et internt salt som kalles et bipolært ion (zwitter ion). Denne indre strukturen av aminosyrer forklarer deres høye evne til å samhandle med polare løsningsmidler, for eksempel vann. Tilstedeværelsen av ladede partikler i løsninger bestemmer deres elektriske ledningsevne.
Hvis amingruppen er lokalisert i molekylet kldet første karbonatom, som teller fra plasseringen av karboksyl, tilhører denne aminosyren klassen av a-aminosyrer. De inntar en ledende plass i klassifiseringen, fordi det er fra disse monomerer at alle biologisk aktive proteinmolekyler er bygd, for eksempel for eksempel enzymer, hemoglobin, actin, kollagen, etc. Strukturen til aminosyrer i denne klassen kan vurderes å bruke glycin som eksempel, som er mye brukt i nevrologisk praksis som beroligende middel i behandling av milde former for depresjon og nevasteni.
Det internasjonale navnet på denne aminosyren er a-aminoeddik, den har en optisk L-form og er proteinogen, det vil si at den deltar i oversettelsesprosessen og er en del av proteinmakromolekyler.
Umulig å forestille seg normaltden vitale aktiviteten til organismen til pattedyr, inkludert mennesker, uten hormoner, bestående av proteinmolekyler. Den kjemiske strukturen til aminosyrene som er inkludert i deres sammensetning, bekrefter deres tilhørighet til a-formene. For eksempel produseres triiodothyronin og tyroksin av skjoldbruskkjertelen. De regulerer metabolismen og syntetiseres i cellene fra a-aminosyren tyrosin. Enkle og komplekse proteiner inneholder både 20 basiske monomerer og derivater derav. Prothrombin, som regulerer blodkoagulering, inneholder karboksyglutaminsyre, myosin (muskelprotein) inneholder metyllysin, og enzymet peroxidase inneholder selenocystein.
Tatt i betraktning strukturen til aminosyrer og deresklassifisering, vil vi fokusere på graderingen basert på evnen eller umuligheten av proteinmonomerer til å bli syntetisert i celler. Alanin, prolin, tyrosin og andre forbindelser dannes i reaksjonene ved plastisk metabolisme, mens tryptofan og syv andre aminosyrer bare må komme inn i kroppen vår med mat.
En av indikatorene på riktig oget balansert kosthold er nivået på menneskelig konsum av proteinmat. Det bør være minst en fjerdedel av den totale mengden mat som er inntatt per dag. Det er spesielt viktig at proteiner inneholder valin, isoleucin og andre essensielle aminosyrer. I dette tilfellet vil proteiner bli kalt komplette. De kommer inn i menneskekroppen fra plantemat eller mat som inneholder sopp.
De essensielle proteinmonomerene kan ikkesyntetisert i pattedyrceller. Hvis vi vurderer strukturen til molekylene i aminosyrer, som er essensielle, kan du se at de tilhører forskjellige klasser. Valin og leucin tilhører således den alifatiske serien, tryptofan til aromatiske aminosyrer og treonin til hydroksyaminosyrer.
