Белки являются органическими веществами.تتميز هذه المركبات الجزيئية العالية بتكوين معين وتتحلل إلى أحماض أمينية أثناء التحلل المائي. يمكن لجزيئات البروتين أن تكون بأشكال مختلفة ، يتكون الكثير منها من عدة سلاسل متعددة البيبتيد. يتم ترميز المعلومات حول بنية البروتين في الحمض النووي ، وتسمى عملية تخليق جزيئات البروتين الترجمة.
يحتوي البروتين المتوسط على:
جزيئات البروتين هي بوليمرات. من أجل فهم هيكلهم ، من الضروري معرفة ما هي مونومراتهم - الأحماض الأمينية.
وتنقسم عادة إلى فئتين:واجهت باستمرار وأحيانا واجهتها. تتضمن المجموعة الأولى 18 مونومر بروتين و 2 أكثر من الأميدات: الأسبارتيك والحمض الغلوتاميك. في بعض الأحيان لا يوجد سوى ثلاثة أحماض.
يمكن تصنيف هذه الأحماض بطرق مختلفة: وفقًا لطبيعة السلاسل الجانبية أو شحنة جذورها ، يمكن أيضًا تقسيمها على عدد مجموعات CN و COOH.
تسلسل الأحماض الأمينية في البروتينتحدد السلسلة مستوياتها التنظيمية التالية وخصائصها ووظائفها. النوع الرئيسي من الروابط بين المونومرات هو الببتيد. يتم تشكيله عن طريق إزالة الهيدروجين من أحد الأحماض الأمينية ومجموعات OH من مجموعة أخرى.
المستوى الأول من تنظيم جزيء البروتين -إنه تسلسل من الأحماض الأمينية فيه ، ببساطة سلسلة تحدد بنية جزيئات البروتين. يتكون من "هيكل عظمي" بهيكل منتظم. هذا تسلسل متكرر –NH-CH-CO-. يتم تمثيل السلاسل الجانبية الفردية بواسطة جذور الحمض الأميني (R) ، وتحدد خصائصها تركيبة بنية البروتين.
حتى لو كان هيكل جزيئات البروتين هو نفسه ، فهيقد تختلف الخصائص فقط عن حقيقة أن مونومراتها لها تسلسل مختلف في السلسلة. يتم تحديد ترتيب الأحماض الأمينية في البروتين من قبل الجينات ويملي وظائف البيولوجية محددة البروتين. غالبًا ما يكون تسلسل المونومرات في الجزيئات المسؤولة عن نفس الوظيفة قريبًا من أنواع مختلفة. هذه الجزيئات - هي نفسها أو ما شابه في التنظيم وأداء نفس الوظائف في أنواع مختلفة من الكائنات الحية - البروتينات المتجانسة. توضع بنية وخصائص ووظائف الجزيئات المستقبلية بالفعل في مرحلة تركيب سلسلة من الأحماض الأمينية.
تمت دراسة هيكل البروتينات لفترة طويلة ، ولقد سمح لنا تحليل بنيتهم الأساسية بإجراء بعض التعميمات. إن وجود جميع الأحماض الأمينية العشرين ، التي يوجد فيها الكثير من ال gليسين والألانين وحمض الأسبارتيك وال ،لوتامين والقليل من التربتوفان والأرجينين والميثيونين والحامض هو سمة لعدد أكبر من البروتينات. الاستثناءات ليست سوى بعض مجموعات من البروتينات ، على سبيل المثال ، histones. فهي ضرورية لتعبئة الحمض النووي وتحتوي على الكثير من الهيستدين.
التعميم الثاني: في البروتينات الكروية لا توجد أنماط عامة في تناوب الأحماض الأمينية. ولكن حتى البوليبيبتيدات الموجودة في النشاط البيولوجي تحتوي على أجزاء صغيرة متشابهة من الجزيئات.
المستوى الثاني من تنظيم سلسلة ببتيد -هذا هو موقعها المكاني ، والذي تدعمه روابط الهيدروجين. خصص α-helix و β-fold. جزء من السلسلة لا يوجد لديه هيكل مرتبة ، وتسمى هذه المناطق غير متبلور.
ألفا الحلزون من جميع البروتينات الطبيعيةحق وسلم. إن الجذور الجانبية للأحماض الأمينية في الحلزون تواجه دائماً الخارج وتوجد على جانبي محورها. إذا كانت غير قطبية ، يتم تجميعها على جانب واحد من اللولب ، ويتم الحصول على أقواس ، مما يخلق ظروفًا لتقارب الأجزاء اللولبية المختلفة.
وتميل الطيات بيتا - اللوالب ممدود بقوة - إلى أن تكون موجودة بجوار جزيء البروتين وتشكل طبقات متوازية وغير متوازية مطوية.
Третий уровень организации белковой молекулы – اللوالب قابلة للطي ، والطيات والمناطق غير متبلور في هيكل مدمج. ويرجع ذلك إلى تفاعل الجذور الجانبية للمونومرات مع بعضها البعض. تنقسم هذه الروابط إلى عدة أنواع:
النوع الأخير من الاتصال (-S = S-) هوتفاعل تساهمي. تعزز جسور الكبريتيد البروتينات ، يصبح هيكلها أكثر قوة. لكن وجود مثل هذه الروابط ليس ضروريًا. على سبيل المثال ، قد يكون السيستين صغيرًا جدًا في سلسلة البولي ببتيد ، أو يقع جذوره في مكان قريب ولا يمكنه إنشاء "جسر".
ليست كل البروتينات تشكل بنية رابعة.يتم تحديد بنية البروتينات في المستوى الرابع من خلال عدد سلاسل البولي ببتيد (protomers). ترتبط ببعضها البعض عن طريق نفس الاتصالات مثل المستوى السابق للتنظيم ، باستثناء الجسور disulfide. يتكون الجزيء من عدة بروتومترات ، كل منها له هيكله الخاص (أو المتماثل) العالي.
تحدد جميع مستويات المنظمة هذه الوظائفوالتي ستؤدي البروتينات الناتجة. يحدد هيكل البروتينات في المستوى الأول من التنظيم بدقة شديدة دورها التالي في الخلية والجسم ككل.
من الصعب تخيل مدى أهمية دور البروتينات في النشاط الخلوي. أعلاه ، نظرنا في هيكلها. وظائف البروتينات تعتمد بشكل مباشر على ذلك.
أداء وظيفة البناء (الهيكلية) ، همتشكل أساس السيتوبلازم من أي خلية حية. هذه البوليمرات هي المادة الرئيسية لجميع أغشية الخلايا ، عندما يتم دمجها مع الدهون. وهذا يشمل أيضا انقسام الخلية إلى أجزاء ، في كل منها تحدث ردود أفعالهم. والحقيقة هي أنه بالنسبة لكل معقد من العمليات الخلوية ، فإن ظروفه الخاصة مطلوبة ، يلعب الرقم الهيدروجيني للوسط دورًا مهمًا بشكل خاص. تقوم البروتينات بإنشاء أقسام رقيقة تقسم الخلية إلى ما يسمى المقصورات. وتسمى هذه الظاهرة نفسها التقسيم.
الوظيفة التحفيزية هي تنظيم جميع التفاعلات الخلوية. جميع الانزيمات حسب الأصل هي بروتينات بسيطة أو معقدة.
أي نوع من حركة الكائنات الحية (عمل العضلات ،يتم تنفيذ حركة البروتوبلازم في الخلية ، ووميض الأهداب في الأوليات ، وما إلى ذلك ، بواسطة البروتينات. بنية البروتينات تسمح لهم بالتحرك ، وتشكيل الألياف والخواتم.
يتضح الدور الهرموني لهذه البوليمرات بشكل مباشر: عدد من الهرمونات هي بروتينات هيكلية ، على سبيل المثال ، الأنسولين ، الأوكسيتوسين.
يتم تحديد وظيفة الاحتياطي من خلال حقيقة أن البروتينات قادرة على تشكيل الودائع. على سبيل المثال ، بيض الفالجمين ، حليب الكازين ، بروتينات بذور النباتات - تحتوي على كمية كبيرة من العناصر الغذائية.
جميع الأوتار ، المفاصل المفصلية ، عظام الهيكل العظمي ، تتشكل الحافر عن طريق البروتينات ، والتي تنقلنا إلى وظائفهم العادية - الدعم.
جزيئات البروتين هي المستقبلات ، التي تقوم بالاعتراف الانتقائي لبعض المواد. في مثل هذا الدور ، معروفة جليكوبروتينات و lectins على وجه الخصوص.
أهم عوامل المناعة هي الأجسام المضادة والنظام.تكملة المنشأ هي البروتينات. على سبيل المثال ، تعتمد عملية تخثر الدم على التغيرات في بروتين الفيبرينوجين. تبطن الجدران الداخلية للمريء والمعدة بطبقة واقية من البروتينات المخاطية - lycins. السموم هي أيضا البروتينات حسب المنشأ. أساس الجلد الذي يحمي جسم الحيوانات هو الكولاجين. كل هذه وظائف البروتين هي واقية.
حسنا ، إن الوظيفة الأخيرة في صف هي الوظيفة التنظيمية. هناك بروتينات تتحكم في عمل الجينوم. بمعنى ، أنها تنظم النسخ والترجمة.
بغض النظر عن الدور المهم للبروتينات ، فقد تم حل بنية البروتينات من قبل العلماء لبعض الوقت. والآن يقومون بفتح جميع الطرق الجديدة لاستخدام هذه المعرفة.
