Proteiinit ovat orgaanisia aineita. Näille suuren molekyylipainon yhdisteille on tunnusomaista spesifinen koostumus ja ne hajoavat aminohapoiksi hydrolyysin yhteydessä. Proteiinimolekyylit voivat olla monissa eri muodoissa, monet niistä koostuvat useista polypeptidiketjuista. Tiedot proteiinin rakenteesta koodataan DNA: han, ja itse proteiinimolekyylien syntetisointiprosessia kutsutaan translaatioksi.
Keskimääräinen proteiini sisältää:
Proteiinimolekyylit ovat polymeerejä. Niiden rakenteen ymmärtämiseksi on tarpeen tietää, mitkä ovat niiden monomeerit - aminohapot.
Ne jaetaan yleensä kahteen luokkaan: jatkuvasti esiintyviä ja joskus esiintyviä. Ensimmäiset sisältävät 18 proteiinimonomeeriä ja 2 muuta amidia: asparagiinihappoa ja glutamiinihappoja. Joskus happoja on vain kolme.
Nämä hapot voidaan luokitella eri tavoin: sivuketjujen luonteen tai niiden radikaalien varauksen perusteella ne voidaan jakaa myös CN- ja COOH-ryhmien lukumäärällä.
Aminohapposekvenssi proteiinissaketju määrittelee organisaation, ominaisuuksien ja toimintojen seuraavat tasot. Monomeerien välisen sidoksen päätyyppi on peptidi. Se muodostuu poistamalla vety yhdestä aminohaposta ja OH-ryhmä toisesta.
Proteiinimolekyylin ensimmäinen organisaatiotaso onse on aminohapposekvenssi siinä, yksinkertaisesti ketju, joka määrää proteiinimolekyylien rakenteen. Se koostuu "luurangosta", jolla on säännöllinen rakenne. Tämä on toistuva sekvenssi –NH-CH-CO-. Yksittäisiä sivuketjuja edustavat aminohapporyhmät (R), niiden ominaisuudet määräävät proteiinien rakenteen koostumuksen.
Vaikka proteiinimolekyylien rakenne on sama, nevoivat poiketa ominaisuuksiltaan vain siitä, että niiden monomeereillä on erilainen sekvenssi ketjussa. Aminohappojen järjestys proteiinissa määräytyy geenien avulla ja sanelee proteiinille tietyt biologiset toiminnot. Samasta toiminnasta vastaavien molekyylien monomeerien sekvenssi on usein samanlainen eri lajeilla. Tällaiset molekyylit - samanlaiset tai samankaltaiset organisaatiossa ja suorittavat samat toiminnot erityyppisissä organismeissa - ovat homologisia proteiineja. Tulevien molekyylien rakenne, ominaisuudet ja toiminnot määritellään jo aminohappoketjun synteesivaiheessa.
Proteiinien rakennetta on tutkittu pitkään, janiiden ensisijaisen rakenteen analyysi mahdollisti joidenkin yleistysten tekemisen. Suurelle määrälle proteiineja on tunnusomaista kaikkien 20 aminohapon läsnäolo, joista glysiini, alaniini, asparagiinihappo, glutamiini ovat erityisen runsaita ja vähän tryptofaania, arginiinia, metioniinia ja histidiiniä. Ainoat poikkeukset ovat jotkut proteiiniryhmät, esimerkiksi histonit. Niitä tarvitaan DNA-pakkauksiin ja ne sisältävät paljon histidiiniä.
Toinen yleistys: pallomaisissa proteiineissa ei ole yleisiä malleja aminohappojen vuorottelussa. Mutta jopa polypeptideillä, jotka ovat kaukana biologisesta aktiivisuudesta, on pieniä identtisiä molekyylifragmentteja.
Polypeptidiketjun toinen organisaatiotaso -tämä on sen spatiaalinen järjestely, joka säilyy vetysidosten takia. A-heliksi ja β-kerta erotetaan. Osalla ketjua ei ole järjestettyä rakennetta; tällaisia vyöhykkeitä kutsutaan amorfisiksi.
Kaikkien luonnollisten proteiinien alfakierreoikeakätinen. Spiraalin lateraaliset aminohapporyhmät ovat aina ulospäin ja sijaitsevat akselinsa vastakkaisilla puolilla. Jos ne eivät ole polaarisia, ne on ryhmitelty spiraalin toiselle puolelle, saadaan kaaria, jotka luovat olosuhteet eri spiraaliosien lähentymiselle.
Beeta-taitokset - erittäin pitkänomaiset kierteet - sijaitsevat yleensä vierekkäin proteiinimolekyylissä ja muodostavat yhdensuuntaisia ja ei-yhdensuuntaisia β-kerrosta.
Proteiinimolekyylin kolmas organisaatiotaso onspiraalien, taitosten ja amorfisten alueiden taittaminen pienikokoiseksi rakenteeksi Tämä johtuu monomeerien sivuradikaalien vuorovaikutuksesta toistensa kanssa. Tällaiset yhteydet on jaettu useisiin tyyppeihin:
Viimeinen yhteystyyppi (-S = S-) onkovalenttinen vuorovaikutus. Disulfidisillat vahvistavat proteiineja, niiden rakenne muuttuu kestävämmäksi. Mutta tällaiset yhteydet eivät ole ollenkaan tarpeellisia. Esimerkiksi kysteiiniä voi olla hyvin vähän polypeptidiketjussa, tai sen radikaalit sijaitsevat lähellä eivätkä voi luoda "siltaa".
Kaikki proteiinit eivät muodosta kvaternaarista rakennetta.Proteiinien rakenne neljännellä tasolla määräytyy polypeptidiketjujen (protomeerien) lukumäärän perusteella. Ne on liitetty toisiinsa samoilla sidoksilla kuin edellinen organisaatiotaso, lukuun ottamatta disulfidisiltoja. Molekyyli koostuu useista protomeereista, joista jokaisella on oma erityinen (tai identtinen) tertiäärinen rakenteensa.
Organisaation kaikki tasot määrittelevät nämä toiminnotjoka suorittaa saadut proteiinit. Proteiinien rakenne organisaation ensimmäisellä tasolla määrittää hyvin tarkasti niiden myöhemmän roolin solussa ja koko kehossa.
On jopa vaikea kuvitella, kuinka tärkeä proteiinien rooli solujen toiminnassa on. Edellä tarkasteltiin niiden rakennetta. Proteiinien toiminnot ovat suoraan riippuvaisia siitä.
Suorittaessaan rakentamisen (rakenteellisen) toiminnon hemuodostavat minkä tahansa elävän solun sytoplasman perustan. Nämä polymeerit ovat kaikkien solukalvojen päämateriaali, kun ne kompleksoidaan lipidien kanssa. Tähän sisältyy myös solun jakaminen osastoihin, joissa kussakin niiden reaktiot tapahtuvat. Tosiasia on, että jokainen soluprosessikompleksi vaatii omat olosuhteensa, väliaineen pH: lla on erityisen tärkeä rooli. Proteiinit rakentavat ohuet väliseinät, jotka jakavat solun ns. Ja itse ilmiötä kutsuttiin osastoinniksi.
Katalyyttisenä tehtävänä on säätää kaikkia solureaktioita. Kaikki entsyymit ovat yksinkertaisia tai monimutkaisia proteiineja.
Kaikenlainen organismien liike (lihastyö,proteiinien suorittama protoplasman liike solussa, silmien vilkkuminen alkueläimissä jne.). Proteiinien rakenne antaa niiden liikkua, muodostaa kuituja ja renkaita.
Näiden polymeerien hormonaalinen rooli on heti selvä: monet hormonit ovat rakenteeltaan proteiineja, esimerkiksi insuliini, oksitosiini.
Varatoiminto määräytyy sillä, että proteiinit pystyvät muodostamaan kerrostumia. Esimerkiksi munanvalumiini, maitokaseiini, kasvien siemenproteiinit - ne varastoivat suuren määrän ravinteita.
Kaikki jänteet, niveltenivelet, luurangon luut, sorkat ovat proteiinien muodostamia, mikä johtaa meidät seuraavaan toimintaansa - tukemiseen.
Proteiinimolekyylit ovat reseptoreita, jotka suorittavat tiettyjen aineiden selektiivisen tunnistamisen. Glykoproteiinit ja lektiinit tunnetaan erityisesti tässä roolissa.
Tärkeimmät immuniteettitekijät - vasta-aineet ja järjestelmäAlkuperäiset komplementit ovat proteiineja. Esimerkiksi veren hyytymisprosessi perustuu fibrinogeeniproteiinin muutoksiin. Ruokatorven ja vatsan sisäseinät on vuorattu suojakerroksella limakalvoproteiineja - lysiiniä. Toksiinit ovat myös alkuperältään proteiineja. Kollageeni on ihon perusta, joka suojaa eläinten kehoa. Kaikki nämä proteiinien toiminnot ovat suojaavia.
Viimeinen toiminto on sääntely. On proteiineja, jotka säätelevät genomin toimintaa. Eli ne säätelevät transkriptiota ja kääntämistä.
Mikä proteiineilla on tärkeä rooli, tutkijat ovat jo pitkään selvittäneet proteiinien rakennetta. Ja nyt he löytävät uusia tapoja käyttää tätä tietoa.
