Le travail de notre corps est extrêmement complexeun processus dans lequel des millions de cellules sont impliquées, des milliers d'une grande variété de substances. Mais il existe un domaine qui dépend complètement et complètement de protéines spéciales, sans lequel la vie d'une personne ou d'un animal serait totalement impossible. Comme vous l'avez probablement deviné, nous parlons maintenant d'enzymes.
Puisque ces substances sont basées surprincipalement des protéines, elles peuvent être considérées comme telles. Il faut savoir que pour la première fois que des enzymes ont été découvertes dans les années 30 du 19e siècle, seuls les scientifiques avaient besoin de plus d'un siècle pour parvenir à une définition plus ou moins uniforme. Alors, quelle est la fonction des enzymes protéiques? Vous en apprendrez plus à ce sujet, ainsi que leurs exemples de structure et de réaction dans notre article.
Vous devez comprendre que toutes les protéines ne peuvent pasêtre une enzyme, même théoriquement. Seules les protéines de forme globulaire sont capables d'une activité catalytique contre d'autres composés organiques. Comme tous les composés naturels de cette classe, les enzymes sont composées de résidus d’acides aminés. N'oubliez pas que la fonction enzymatique des protéines (dont des exemples figurent dans l'article) ne peut être réalisée que par celles dont la masse molaire n'est pas inférieure à 5000.
Les enzymes sont des catalyseurs biologiquesorigine. Ils ont la capacité d'accélérer les réactions grâce au contact le plus étroit possible entre deux substances (substrats) participant à la réaction. On peut dire que la fonction enzymatique des protéines est un processus de catalyse de certaines réactions biochimiques caractéristiques d’un organisme vivant. Seule une petite partie d'entre eux peut être reproduite en laboratoire.
Notez que tous n'entrent pas en contact avec le substrat.le corps de l'enzyme, mais seulement sa petite surface, appelée le centre actif. C'est leur propriété principale, la complémentarité. Ce concept implique que l'enzyme est parfaitement adaptée au substrat sous forme et à ses propriétés physicochimiques. Nous pouvons dire que la fonction des enzymes protéiques dans ce cas est la suivante:
Ce sont ces facteurs qui accélèrent la réaction. Faisons maintenant une comparaison entre les enzymes et les catalyseurs inorganiques.
Fonction de comparaison | Les enzymes | Catalyseurs inorganiques |
Réponse avant et arrière plus rapide | Le même | Le même |
Spécificité (complémentarité) | Convient uniquement pour un type de substance spécifique, haute spécificité | Ils peuvent être universels, en accélérant plusieurs réactions similaires à la fois. |
Taux de réaction | Ils augmentent l'intensité de la réaction de plusieurs millions de fois. | Accélération de centaines et de milliers de fois |
Réaction à la chaleur | La réaction est "non" en raison de la dénaturation complète ou partielle des protéines impliquées. | Lorsqu'il est chauffé, la plupart des réactions catalytiques sont accélérées plusieurs fois |
Comme vous pouvez le constater, la fonction enzymatique des protéinessuggère la spécificité. Nous ajoutons également de nous-mêmes que beaucoup de ces protéines ont également une spécificité d'espèce. En termes simples, il est peu probable que les enzymes humaines conviennent aux cobayes.
Quant au niveau secondaire, alorsen faisant partie est déterminé en utilisant des types supplémentaires de liaisons pouvant apparaître entre ces résidus d’acides aminés. Ces liaisons sont des interactions hydrogène, électrostatiques, hydrophobes, ainsi que de Van der Waals. En raison du stress causé par ces liaisons, des hélices a, des boucles et des brins β se forment dans diverses parties de l'enzyme.
La structure tertiaire apparaît à la suite deque des sections relativement grandes de la chaîne polypeptidique se plient simplement. Les cordons obtenus sont appelés domaines. Enfin, la formation finale de cette structure ne se produit qu’après l’établissement d’une interaction stable entre différents domaines. Il convient de rappeler que la formation des domaines eux-mêmes se déroule dans un ordre absolument indépendant.
En règle générale, la chaîne polypeptidique à partir de laquelle ilsformé, consiste en environ 150 résidus d’acides aminés. Lorsque les domaines interagissent les uns avec les autres, un globule est formé. Puisque les centres actifs assurent à leur base la fonction enzymatique, l’importance de ce processus doit être comprise.
Le domaine lui-même est différent entrerésidus d'acides aminés dans sa composition il existe de nombreuses interactions. Leur nombre est beaucoup plus important que celui des réactions entre les domaines eux-mêmes. Ainsi, les cavités entre elles sont relativement "vulnérables" à l'action de divers solvants organiques. Leur volume est d'environ 20-30 angströms, ce qui correspond à plusieurs molécules d'eau. Différents domaines ont le plus souvent une structure spatiale complètement unique, qui est associée à la réalisation par eux de fonctions complètement différentes.
En règle générale, les centres actifs sont situés strictemententre les domaines. En conséquence, chacun d’eux joue un rôle très important dans le déroulement de la réaction. En raison de cet agencement de domaines, une flexibilité importante, la mobilité de cette région de l'enzyme est révélée. Ceci est extrêmement important, car seuls les composés capables de modifier en conséquence leur position dans l'espace remplissent la fonction enzymatique.
Entre la longueur de la liaison polypeptidique dans le corps de l’enzyme etcomment complexes fonctions ils remplissent, il y a une connexion directe. La complication de ce rôle est obtenue à la fois par la formation d’un centre de réaction actif entre deux domaines catalytiques et par la formation de domaines complètement nouveaux.
Certaines enzymes protéiques (comme le lysozyme et leglycogène phosphorylase) peut varier considérablement en taille (129 et 842 résidus d’acides aminés, respectivement), bien qu’ils catalysent la réaction de clivage des mêmes types de liaisons chimiques. La différence réside dans le fait que des enzymes plus volumineuses et plus volumineuses sont en mesure de mieux contrôler leur position dans l'espace, ce qui assure une stabilité et une vitesse de réaction supérieures.
1. Oxydoréductases. Dans ce cas, la fonction des enzymes protéiques est la stimulation des réactions redox.
2. Transferase. Ils peuvent effectuer des transferts entre substrats des groupes suivants:
3. Hydrolases. Dans ce cas, l’importance de la fonction enzymatique des protéines consiste en la décomposition des types de composés suivants:
4. Les lias. Ils ont la capacité de dégager des groupes, suivis de la formation d'une double liaison. En outre, ils peuvent effectuer le processus inverse: joindre des groupes individuels pour créer des doubles liaisons.
5. Isomérase. Dans ce cas, la fonction enzymatique des protéines consiste à catalyser des réactions complexes d'isomères. Les enzymes suivantes appartiennent à ce groupe:
6. Les ligases (autrement connues sous le nom de synthétases). Servir à cliver l'ATP avec la formation simultanée de certaines liaisons.
Souvent une enzyme est une protéine globulaireorigine, dont le centre actif est représenté par ses propres résidus d’acides aminés. Dans tous les autres cas, le centre comprend un groupe prothétique étroitement lié à celui-ci ou à la coenzyme (ATP, par exemple), dont la connexion est beaucoup plus faible. L'ensemble du catalyseur s'appelle une holoenzyme et son résidu, formé après l'élimination de l'ATP, est une enzyme azoïque.
Ainsi, sur cette base, les enzymes sont divisés en groupes suivants:
Toutes les substances qui font partie de la premièreles groupes sont largement utilisés dans l'industrie alimentaire. Tous les autres catalyseurs nécessitent des conditions très spécifiques pour leur activation, et ne travaillent donc que dans le corps ou dans certaines expériences de laboratoire. Ainsi, la fonction enzymatique est une réaction très spécifique, qui consiste à stimuler (catalyse) certains types de réactions dans des conditions strictement définies de l'organisme humain ou animal.
C'est absolu.Dans ce cas, la spécificité ne se manifeste que pour un type d’enzyme strictement défini. Ainsi, l'uréase n'interagit qu'avec l'urée. Avec le lait lactose, il ne réagit dans aucune condition. C'est la fonction des enzymes protéiques dans le corps.
De plus, on trouve souvent une spécificité de groupe absolue. Comme son nom l'indique, dans ce casil existe une «sensibilité» strictement à une classe de substances organiques (les esters, y compris les complexes, les alcools ou les aldéhydes). Ainsi, la pepsine, qui est l'une des principales enzymes de l'estomac, présente une spécificité uniquement vis-à-vis de l'hydrolyse de la liaison peptidique. L'alcool déshydrase interagit exclusivement avec les alcools et la lactic déshydrase ne clive pas autre chose que les α-hydroxyacides.
Il arrive aussi que la fonction enzymatiqueil est caractéristique d'un certain groupe de composés, mais dans certaines conditions, les enzymes peuvent agir sur des substances très différentes de leur "but" principal. Dans ce cas, le catalyseur "gravite" vers une certaine classe de substances, mais dans certaines conditions, il peut également décomposer d'autres composés (pas nécessairement similaires). Certes, dans ce cas, la réaction sera beaucoup plus lente.
La capacité d'action de la trypsine est largement connue.liaisons peptidiques, mais peu de gens savent que cette protéine, qui remplit une fonction enzymatique dans le tractus gastro-intestinal, peut très bien interagir avec divers composés esters.
Enfin, la spécificité est optique.Ces enzymes peuvent interagir avec un large éventail de substances très diverses, mais uniquement si elles possèdent des propriétés optiques strictement définies. Ainsi, la fonction enzymatique des protéines est dans ce cas largement similaire au principe de l'action non pas d'enzymes, mais de catalyseurs d'origine inorganique.
En général, l’essence de l’effet de concentration n’est rienne diffère pas de celle de la réaction de catalyse inorganique. Dans ce cas, la concentration du substrat est créée dans le centre actif, ce qui est plusieurs fois supérieur à la même valeur pour l’ensemble des autres volumes de la solution. Au centre de la réaction, les molécules de la substance devant réagir entre elles sont triées de manière sélective. Il est facile de deviner que c’est cet effet qui entraîne une augmentation du taux de réaction chimique de plusieurs ordres de grandeur.
Lorsqu'un processus chimique standard a lieu,Il est extrêmement important de savoir quelle partie les molécules en interaction entreront en collision. En termes simples, les molécules d’une substance au moment d’une collision doivent nécessairement être strictement orientées les unes par rapport aux autres. Du fait que dans le centre actif de l'enzyme, un tel virage est effectué de manière forcée, après quoi tous les composants impliqués s'alignent dans une certaine ligne, la réaction de catalyse est accélérée d'environ trois ordres de grandeur.
Sous la polyvalence dans ce casil est entendu que la propriété de tous les composants du centre actif à la fois (ou strictement cohérente) agit sur la molécule de la substance "traitée". De plus, elle (la molécule) est non seulement fixée correctement dans l’espace (voir ci-dessus), mais elle modifie également de manière significative ses caractéristiques. Tout cela conduit au fait qu'il devient beaucoup plus facile pour les enzymes d'agir sur le substrat de la manière nécessaire.
