La catalase est une enzyme présente dans presque tousles organismes vivants. Sa fonction principale est de catalyser la décomposition du peroxyde d'hydrogène en substances inoffensives pour l'organisme. La catalase est d'une grande importance pour les fonctions vitales des cellules, car elle les protège de la destruction par les espèces réactives de l'oxygène.
L'enzyme catalase appartient aux oxydoréductases, une vaste classe d'enzymes qui catalysent le transfert d'électrons d'une molécule réductrice (donneur) à une molécule oxydante (accepteur).
PH optimal pour la catalase chez l'hommele corps est d'environ 7, cependant, la vitesse de réaction ne change pas de manière significative avec des valeurs de l'indice d'hydrogène de 6,8 à 7,5. Le pH optimal pour les autres catalases varie de 4 à 11, selon le type d'organisme. La température optimale varie également, pour une personne, elle est d'environ 37o C.
La catalase est l'une des enzymes les plus rapides.Une seule de ses molécules est capable de convertir des millions de molécules de peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène en une seconde. Du point de vue de l'enzymologie, cela signifie que l'enzyme catalase est caractérisée par un grand nombre de révolutions.
La catalase est un tétramère de quatredes chaînes polypeptidiques, dont chacune a une longueur de plus de 500 acides aminés. L'enzyme se compose de quatre groupes d'hème porphyrique, grâce auxquels elle réagit avec les espèces réactives de l'oxygène. L'hème oxydé est un groupe de catalase prothétique.
La catalase n'était connue des scientifiques qu'en 1818,jusqu'à ce que Louis Jacques Tenard, un chimiste qui a découvert le peroxyde d'hydrogène dans les cellules vivantes, ait suggéré que sa destruction était due à l'action d'une substance biologique auparavant inconnue.
En 1900, le chimiste allemand Oscar Lev a présenté pour la première foisle terme "catalase" signifie une substance mystérieuse qui décompose les peroxydes. Il a réussi à répondre à la question de savoir où se trouve l'enzyme catalase. À la suite de nombreuses expériences, Oscar Leo a révélé que cette enzyme est caractéristique de presque tous les organismes animaux et végétaux. Dans une cellule vivante, comme de nombreuses autres enzymes, la catalase se trouve dans les peroxysomes.
En 1937, pour la première fois réussi à cristallisercatalase de foie de boeuf. En 1938, le poids moléculaire de l'enzyme a été déterminé - 250 kDa. En 1981, les scientifiques ont obtenu une image de la structure tridimensionnelle de la catalase bovine.
Malgré le fait que le peroxyde d'hydrogène soit le produit de nombreux processus métaboliques normaux, il n'est pas inoffensif pour l'organisme.
La décomposition du peroxyde d'hydrogène dans les tissus vivants:
2 H2Oh2 → 2 H2O + o2
Mécanisme moléculaire du clivage du peroxydel'hydrogène par l'enzyme catalase n'a pas encore été étudié avec précision. Il est supposé que la réaction se déroule en deux étapes - au premier stade, le fer dans le groupe prothétique catalase se lie à l'atome d'oxygène du peroxyde et une molécule d'eau est libérée. Au deuxième stade, l'hème oxydé interagit avec une autre molécule de peroxyde d'hydrogène, à la suite de quoi une autre molécule d'eau et une molécule d'oxygène se forment.
En raison de cette action de l'enzyme catalase surle peroxyde d'hydrogène, la présence de cette substance active dans les échantillons de tissus est facile à déterminer. Pour cela, il suffit d'ajouter une petite quantité de peroxyde d'hydrogène à l'échantillon à tester et d'observer la réaction. La présence d'une enzyme est indiquée par la formation de bulles d'oxygène. Cette réaction est bonne car elle ne nécessite aucun équipement ou outil spécial - elle peut être observée à l'œil nu.
Il convient de noter que l'ion de tout métal lourdpeut agir comme un inhibiteur non compétitif de la catalase. De plus, le cyanure bien connu se comporte comme un inhibiteur compétitif de la catalase s'il y a beaucoup de peroxyde d'hydrogène dans les tissus. Les arséniates jouent le rôle d'activateurs.
L'effet de décomposition de l'enzyme catalase sur le peroxyde d'hydrogène a trouvé une application dans l'industrie alimentaire - avec l'aide de cette enzyme, elle est éliminée du lait H2Oh2 avant de faire du fromage.Une autre application est l'emballage alimentaire spécial qui protège les produits de l'oxydation. La catalase est également utilisée dans l'industrie textile pour éliminer le peroxyde d'hydrogène des tissus.
Il est utilisé en petites quantités danshygiène des lentilles de contact. Certains désinfectants contiennent du peroxyde d'hydrogène et la catalase est utilisée pour décomposer ce composant avant de réutiliser les lentilles.
Activité enzymatique de la catalase en fonction de l'âgeorganisme. Dans les tissus jeunes, l'activité enzymatique est significativement plus élevée que dans les anciens. Avec l'âge, tant chez l'homme que chez l'animal, l'activité de la catalase diminue progressivement en raison du vieillissement des organes et des tissus.
Selon une étude récente, la baisseL'activité catalase est l'une des causes possibles du grisonnement des cheveux. Le peroxyde d'hydrogène se forme constamment dans le corps humain, mais ne fait pas de mal - la catalase le décompose rapidement. Mais si le niveau de cette enzyme est réduit, il est évident que tout le peroxyde d'hydrogène n'est pas catalysé par l'enzyme. Ainsi, il décolore les cheveux de l'intérieur, dissolvant les colorants naturels. Cette découverte inattendue est actuellement testée par des chercheurs et pourrait jouer un rôle dans le développement de médicaments qui arrêtent le grisonnement des cheveux.
