私たちの体の働きは非常に複雑です何百万もの細胞、何千ものさまざまな物質が関与するプロセス。しかし、特別なタンパク質に完全かつ完全に依存している領域が1つあります。それがなければ、人や動物の生命は完全に不可能になります。ご想像のとおり、今は酵素について話しています。
これらの物質はに基づいているので主にタンパク質である場合、それら自体をそれらと見なすことができます。酵素が最初に発見されたのは19世紀の30年代であるということを知っておく必要がありますが、科学者が酵素の定義をほぼ統一するまでには1世紀以上かかりました。では、酵素タンパク質の機能は何ですか？あなたはこれについて、そしてそれらの構造と私たちの記事からの反応の例について学びます。
すべてのタンパク質ができるわけではないことを理解する必要があります理論的にも酵素になります。球状タンパク質のみが、他の有機化合物に対して触媒活性を示すことができます。このクラスのすべての天然化合物と同様に、酵素はアミノ酸残基で構成されています。タンパク質の酵素機能（例は記事に記載されています）は、モル質量が5000以上のタンパク質のみが実行できることを忘れないでください。
酵素は生物学の触媒です元。それらは、反応に関与する2つの物質（基質）間の最も近い接触により、反応を加速する能力を持っています。たんぱく質の酵素機能は、生物にしか特徴のない特定の生化学反応を触媒する過程であると言えます。それらのごく一部のみが実験室の条件で再現することができます。
それらのすべてが基板と接触するわけではないことに注意してください。酵素の本体ですが、アクティブセンターと呼ばれるそのほんの一部です。これが彼らの主な特性である相補性です。この概念は、酵素が形状とその物理化学的特性において基質に理想的に適していることを意味します。この場合の酵素タンパク質の機能は次のように言えます。
反応の加速につながるのはこれらの要因です。とりあえず、酵素と無機触媒を比較してみましょう。
比較特性 | 酵素 | 無機触媒 |
前方および後方反応の加速 | 同一 | 同一 |
特異性（相補性） | 特定の種類の物質にのみ適しており、特異性が高い | 用途が広く、一度にいくつかの同様の反応を加速することができます |
スピード反応 | 反応の強さを数百万倍に増やします | 何百、何千回もの加速 |
加熱に対する反応 | それに関与するタンパク質の完全または部分的な変性のために、反応は無に帰します | 加熱すると、ほとんどの触媒反応が何度も加速されます。 |
ご覧のとおり、タンパク質の酵素機能特異性を示唆している。また、これらのタンパク質の多くには種特異性もあることを付け加えます。簡単に言えば、人間の酵素はモルモットに適している可能性は低いです。
二次レベルについては、それに属することは、これらのアミノ酸残基間に生じる可能性のある追加のタイプの結合を使用して決定されます。これらは、水素、静電、疎水性結合、およびファンデルワールス相互作用です。これらの結合が引き起こす張力の結果として、α-ヘリックス、ループ、およびβ-ストランドが酵素のさまざまな部分で形成されます。
三次構造はの結果として表示されますポリペプチド鎖の比較的大きな部分は単に折りたたまれます。結果として生じるストランドはドメインと呼ばれます。最後に、この構造の最終的な形成は、異なるドメイン間で安定した相互作用が確立された後にのみ発生します。ドメイン自体の形成は完全に独立した順序で行われることを覚えておく必要があります。
原則として、それらが由来するポリペプチド鎖形成され、約150アミノ酸残基で構成されています。ドメインが相互作用すると、小球が形成されます。酵素機能はそれらに基づいて活性中心によって実行されるので、このプロセスの重要性を理解する必要があります。
ドメイン自体は、その組成中のアミノ酸残基は、多数の相互作用が観察されます。それらの数は、ドメイン自体の間の反応の数よりもはるかに多くなります。したがって、それらの間の空洞は、さまざまな有機溶媒の作用に対して比較的「脆弱」である。それらの体積は約20-30立方オングストロームであり、いくつかの水分子に適合します。ほとんどの場合、異なるドメインは完全に固有の空間構造を持っており、これは完全に異なる機能のパフォーマンスに関連付けられています。
原則として、アクティブセンターは厳密に配置されていますドメイン間。したがって、それらのそれぞれは、反応の過程で非常に重要な役割を果たします。ドメインのこの配置により、酵素のこの領域のかなりの柔軟性と可動性が見出されます。酵素機能は、それに応じて空間位置を変えることができる化合物によってのみ実行されるため、これは非常に重要です。
酵素本体のポリペプチド結合の長さと複雑な機能がそれらによって実行される程度に直接的な関係があります。役割の複雑化は、2つの触媒ドメイン間の反応の活性中心の形成と完全に新しいドメインの形成の両方によって達成されます。
いくつかの酵素タンパク質（例はリゾチームとグリコーゲンホスホリラーゼ）は、同じタイプの化学結合の切断を触媒しますが、サイズが大きく異なる可能性があります（それぞれ129および842アミノ酸残基）。違いは、より大規模でより大きな酵素が空間内での位置をより適切に制御できることです。これにより、安定性と反応速度が向上します。
1.オキシドレダクターゼ。この場合の酵素タンパク質の機能は、酸化還元反応を刺激することです。
2.トランスフェラーゼ。それらは、次のグループの基板間で転送できます。
3.加水分解酵素。この場合、タンパク質の酵素機能の重要性は、以下のタイプの化合物の切断にあります。
4.リアーゼ。それらは、グループを分離し、その後二重結合を形成する能力を持っています。さらに、逆のプロセスも実行できます。つまり、個々のグループを二重結合に結合します。
5.イソメラーゼ。この場合、タンパク質の酵素機能は、複雑な異性体反応を触媒することです。このグループには、次の酵素が含まれます。
6.リガーゼ（別名シンテターゼ）。いくつかの結合の同時形成を伴うATPの切断に役立ちます。
多くの場合、酵素は球状タンパク質です起源、その活性中心はそれ自身のアミノ酸残基によって表されます。他のすべての場合、センターには、それに強く関連する補欠分子族または補酵素（ATPなど）が含まれますが、その接続ははるかに弱いです。触媒全体はホロ酵素と呼ばれ、ATPの除去後に形成されるその残留物はアポ酵素と呼ばれます。
したがって、これに基づいて、酵素は次のグループに分けられます。
最初の一部であるすべての物質グループは食品業界で広く使用されています。他のすべての触媒は、それらの活性化のために非常に特定の条件を必要とするため、体内またはいくつかの実験室でのみ機能します。したがって、酵素機能は非常に特殊な反応であり、人間または動物の有機体の厳密に定義された条件下で特定のタイプの反応を刺激（触媒）することで構成されます。
それは絶対的である可能性があります。この場合、特異性は、厳密に定義された1つのタイプの酵素に対してのみ現れます。したがって、ウレアーゼは尿素とのみ相互作用します。いかなる状況でも乳糖とは反応しません。これが体内の酵素タンパク質の機能です。
さらに、絶対的なグループの特異性は珍しいことではありません。 名前が示すように、この場合厳密に1つのクラスの有機物質（複合体、アルコール、またはアルデヒドを含むエーテル）に対する「感受性」があります。したがって、胃の主要な酵素の1つであるペプシンは、ペプチド結合の加水分解に関してのみ特異性を示します。アルコールデヒドラーゼはアルコールと排他的に相互作用し、ラクトデヒドラーゼはα-ヒドロキシ酸以外は何も分解しません。
酵素機能も起こります特定のグループの化合物に特徴的ですが、特定の条件下では、酵素はそれらの主な「標的」とはまったく異なる物質に作用する可能性があります。この場合、触媒は特定のクラスの物質に「重力」しますが、特定の条件下では他の化合物を分解する可能性があります（必ずしも類似しているとは限りません）。確かに、この場合、反応は何倍も遅くなります。
トリプシンが作用する能力は広く知られていますペプチド結合についてですが、胃腸管で酵素機能を実行するこのタンパク質がさまざまなエステル化合物と十分に相互作用する可能性があることを知っている人はほとんどいません。
最後に、特異性は光学的です。これらの酵素は、厳密に定義された光学特性を持っている場合に限り、さまざまな完全に異なる物質と相互作用することができます。したがって、この場合のタンパク質の酵素機能は、酵素ではなく無機起源の触媒の作用原理とほぼ同じです。
一般的に、集中効果の本質は何もありません無機触媒反応の反応と違いはありません。この場合、基質のそのような濃度は、溶液の他の全体積の類似値よりも数倍高い活性中心で作成されます。反応の中心では、物質の分子が選択的に分類され、互いに反応する必要があります。化学反応の速度を数桁増加させるのはこの効果であると推測するのは簡単です。
標準的な化学プロセスが進行中の場合、相互作用する分子のどの部分が互いに衝突するかは非常に重要です。簡単に言えば、衝突の瞬間の物質の分子は、必然的に相互に厳密に配向されている必要があります。酵素の活性中心において、そのような逆転が強制的に行われ、その後、すべての関与する成分が特定の列に並ぶという事実のために、触媒反応は約３桁加速される。
この場合の多機能性活性中心のすべての構成部分の特性は、「処理された」物質の分子に同時に（または厳密に一貫して）作用すると理解されています。さらに、それ（分子）は空間に適切に固定されているだけでなく（上記を参照）、その特性も大幅に変化します。これらすべてが合わさって、酵素が必要な方法で基質に作用することがはるかに容易になるという事実につながります。
