Белки являются органическими веществами.Tyto vysokomolekulární sloučeniny jsou charakterizovány určitým složením a během hydrolýzy se rozkládají na aminokyseliny. Proteinové molekuly mohou mít různé formy, z nichž mnohé sestávají z několika polypeptidových řetězců. Informace o struktuře proteinu jsou kódovány v DNA a proces syntézy proteinových molekul se nazývá překlad.
Průměrná bílkovina obsahuje:
Molekuly proteinů jsou polymery. Abychom pochopili jejich strukturu, je třeba zjistit, jaké jsou jejich monomery - aminokyseliny.
Obvykle jsou rozděleny do dvou kategorií:neustále se setkává a občas se setkává. První skupina obsahuje 18 proteinových monomerů a 2 další amidy: kyselina asparagová a kyselina glutamová. Někdy jsou jen tři kyseliny.
Tyto kyseliny mohou být klasifikovány různými způsoby: podle povahy postranních řetězců nebo náboje jejich radikálů mohou být také děleny počtem skupin CN a COOH.
Sekvence aminokyselin v proteinuŘetězec definuje jeho následné organizační úrovně, vlastnosti a funkce. Hlavním typem vazby mezi monomery je peptid. Je tvořena odstraněním vodíku z jedné aminokyseliny a OH skupin z druhé.
Первый уровень организации белковой молекулы – je to sekvence aminokyselin v něm, jednoduše řetězec, který určuje strukturu proteinových molekul. Skládá se z "kostry" s pravidelnou strukturou. Jedná se o opakující se sekvenci -NH-CH-CO-. Jednotlivé postranní řetězce představují aminokyselinové radikály (R), jejich vlastnosti určují složení struktury proteinu.
Dokonce i když struktura proteinových molekul je stejná, oniVlastnosti se mohou lišit pouze tím, že jejich monomery mají v řetězci jinou sekvenci. Pořadí aminokyselin v proteinu je určeno geny a určuje biologickou funkci specifickou pro protein. Sekvence monomerů v molekulách zodpovědných za stejnou funkci je často blízko u různých druhů. Takové molekuly - stejné nebo podobné v organizaci a provádění stejných funkcí u různých druhů organismů - homologních proteinů. Struktura, vlastnosti a funkce budoucích molekul jsou položeny již ve fázi syntézy řetězce aminokyselin.
Struktura bílkovin byla dlouho studována aanalýza jejich primární struktury nám umožnila některé zobecnění. Přítomnost všech dvaceti aminokyselin, z nichž mnoho glycinů, alaninu, kyseliny asparagové, glutaminu a malého tryptofanu, argininu, methioninu, histidinu je charakteristické pro větší počet proteinů. Výjimkou jsou pouze některé skupiny proteinů, například histonů. Jsou potřebné pro balení DNA a obsahují hodně histidinu.
Druhá generalizace: v globulárních proteinech neexistují žádné obecné vzorce ve střídání aminokyselin. Ale i polypeptidy, které jsou daleko v biologické aktivitě, mají malé identické fragmenty molekul.
Druhá úroveň organizace polypeptidového řetězce -to je jeho prostorová poloha, která je podporována vodíkovými vazbami. Přiřaďte a-helix a β-fold. Část řetězce nemá uspořádanou strukturu, takové zóny se nazývají amorfní.
Alfa helix všech přirozených bílkovinpravá ruka. Boční radikály aminokyselin ve šroubovice jsou vždy obráceny směrem ven a jsou umístěny na protilehlých stranách své osy. Jsou-li nepolární, jsou seskupeny na jedné straně šroubovice, získávají se oblouky, které vytvářejí podmínky pro konvergenci různých spirálních částí.
Beta-záhyby - silně protáhlé spirály - mají tendenci být umístěny vedle proteinové molekuly a vytvářejí rovnoběžné a neparalelní vrstvy β-složené.
Třetí úroveň organizace proteinové molekuly -skládací spirály, záhyby a amorfní oblasti v kompaktní konstrukci. To je způsobeno vzájemným působením vedlejších radikálů monomerů. Tyto odkazy jsou rozděleny do několika typů:
Poslední typ komunikace (-S = S-) jekovalentní interakce. Disulfidové můstky posilují proteiny, jejich struktura se stává odolnější. Přítomnost takových vazeb však není nutná. Například cystein může být v polypeptidovém řetězci velmi malý nebo jeho radikály jsou v blízkosti a nemohou vytvořit "most".
Ne všechny proteiny tvoří kvartérní strukturu.Struktura proteinů na čtvrté úrovni je určena počtem polypeptidových řetězců (protomery). Jsou vzájemně propojeny stejnými vazbami jako předchozí úroveň organizace, s výjimkou disulfidových mostů. Molekula se skládá z několika protomerů, každá z nich má svou vlastní (nebo identickou) terciární strukturu.
Na všech úrovních organizace jsou definovány tyto funkcekterý provede výsledné proteiny. Struktura proteinů na první úrovni organizace velmi přesně určuje jejich následnou roli v buňce a těle jako celku.
Je dokonce obtížné si představit, jak důležitá je role bílkovin v buněčné aktivitě. Dříve jsme uvažovali o jejich struktuře. Funkce proteinů jsou přímo závislé na tom.
Provádění stavební (strukturální) funkce, onitvoří základ cytoplazmy jakékoliv živé buňky. Tyto polymery jsou hlavním materiálem všech buněčných membrán, když jsou kombinovány s lipidy. To také zahrnuje rozdělení buněk do oddělení, v každé z nich dochází k jejich reakcím. Faktem je, že pro každý komplex buněčných procesů jsou vyžadovány jeho vlastní podmínky, zvláště důležitá roli hraje pH média. Proteiny vytvářejí tenké oddíly, které rozdělují buňku na takzvané oddělení. A samotný fenomén se nazývá rozdělení.
Katalytickou funkcí je regulace všech buněčných reakcí. Všechny enzymy podle původu jsou jednoduché nebo složité proteiny.
Jakýkoli druh pohybu organismů (svalová práce,pohyb protoplasmu v buňce, blikání řas v prvokách atd. se provádí pomocí bílkovin. Struktura proteinů jim umožňuje pohybovat se, vytvářet vlákna a kroužky.
Hormonální úloha těchto polymerů je okamžitě jasná: řada hormonů je strukturálně bílkovin, například inzulin, oxytocin.
Rezervní funkce je určena skutečností, že proteiny jsou schopny vytvářet usazeniny. Například valguminové vejce, mléčný kasein, rostlinné semínkové bílkoviny - obsahují velké množství živin.
Všechny šlachy, kloubní klouby, kosti kostry, kopyta jsou tvořeny bílkovinami, které nás přivádějí k jejich pravidelné funkci - podpoře.
Proteinové molekuly jsou receptory, které provádějí selektivní rozpoznání některých látek. V takové roli jsou zvláště známé glykoproteiny a lektiny.
Nejdůležitějšími faktory imunity jsou protilátky a systém.doplňkem původu jsou bílkoviny. Například proces srážení krve je založen na změnách fibrinogenového proteinu. Vnitřní stěny jícnu a žaludku jsou lemovány ochrannou vrstvou slizničních bílkovin - lycinů. Toxiny jsou také původem proteinů. Základem pokožky, která chrání tělo zvířat, je kolagen. Všechny tyto proteiny jsou ochranné.
No poslední funkce v řadě je regulační. Existují proteiny, které řídí práci genomu. To znamená, že regulují přepis a překlad.
Bez ohledu na to, jak důležitou roli hrají bílkoviny, struktura bílkovin byla řešena vědci po nějakou dobu. A nyní otevřou všechny nové způsoby, jak tyto znalosti využít.
