Kehomme työ on erittäin monimutkaistaprosessi, jossa on mukana miljoonia soluja, tuhansia erilaisia aineita. Mutta on yksi alue, joka on täysin ja täysin riippuvainen erityisistä proteiineista, joita ilman ihmisen tai eläimen elämä olisi täysin mahdotonta. Kuten luultavasti arvasit, puhumme nyt entsyymeistä.
Koska nämä aineet perustuvatpääasiassa proteiineja, niin niitä voidaan pitää niitä. Sinun on tiedettävä, että entsyymit löydettiin ensimmäisen kerran jo 1800 -luvun 30 -luvulla, mutta tiedemiehiltä kesti yli vuosisata päästäkseen enemmän tai vähemmän yhtenäiseen määritelmään. Joten mikä on entsyymiproteiinien tehtävä? Opit tästä sekä niiden rakenteesta ja esimerkkejä reaktioista artikkelistamme.
Sinun on ymmärrettävä, että kaikki proteiinit eivät voiolla entsyymi jopa teoriassa. Vain pallomaiset proteiinit kykenevät osoittamaan katalyyttistä aktiivisuutta muiden orgaanisten yhdisteiden suhteen. Kuten kaikki tämän luokan luonnolliset yhdisteet, entsyymit koostuvat aminohappotähteistä. Muista, että proteiinien (joista esimerkkejä on artikkelissa) entsymaattinen toiminta voidaan suorittaa vain niistä, joiden moolimassa on vähintään 5000.
Entsyymit ovat biologisten katalyyttejäalkuperä. Niillä on kyky nopeuttaa reaktioita johtuen lähimmästä kosketuksesta kahden reaktioon osallistuvan aineen (substraatin) välillä. Voimme sanoa, että proteiinien entsymaattinen toiminta on tiettyjen biokemiallisten reaktioiden katalyysiprosessi, jotka ovat ominaisia vain elävälle organismille. Vain pieni osa niistä voidaan toistaa laboratorio -olosuhteissa.
Huomaa, että kaikki eivät joudu kosketuksiin alustan kanssa.entsyymin keho, mutta vain pieni osa siitä, jota kutsutaan aktiiviseksi keskukseksi. Tämä on heidän pääominaisuutensa, täydentävyys. Tämä käsite viittaa siihen, että entsyymi soveltuu ihanteellisesti substraatille muodoltaan ja fysikaalis -kemiallisilta ominaisuuksiltaan. Voimme sanoa, että entsyymiproteiinien toiminta tässä tapauksessa on seuraava:
Nämä tekijät johtavat reaktion kiihtymiseen. Tehdään nyt vertailu entsyymien ja epäorgaanisten katalyyttien välillä.
Verrattu ominaisuus | entsyymit | Epäorgaaniset katalyytit |
Eteenpäin ja taaksepäin tapahtuvan reaktion kiihtyminen | Identtinen | Identtinen |
Spesifisyys (täydentävyys) | Sopii vain tietyntyyppiselle aineelle, korkea spesifisyys | Voi olla monipuolinen ja nopeuttaa useita samankaltaisia reaktioita kerralla |
Nopeusreaktio | Lisää reaktion voimakkuutta useita miljoonia kertoja | Kiihtyvyys satoja ja tuhansia kertoja |
Reaktio lämmitykseen | Reaktio on turha johtuen siihen liittyvien proteiinien täydellisestä tai osittaisesta denaturoinnista | Kuumennettaessa useimmat katalyyttiset reaktiot kiihtyvät monta kertaa. |
Kuten näette, proteiinien entsymaattinen toimintaehdottaa spesifisyyttä. Lisätään myös, että monilla näistä proteiineista on myös lajispesifisyyttä. Yksinkertaisesti sanottuna ihmisen entsyymit eivät todennäköisesti sovi marsuille.
Mitä tulee keskiasteeseen, niin sittensiihen kuuluva määräytyy lisätyyppisillä sidoksilla, joita voi syntyä näiden aminohappotähteiden välillä. Nämä ovat vetyä, sähköstaattisia, hydrofobisia sidoksia sekä Van der Waalsin vuorovaikutuksia. Näiden sidosten aiheuttaman jännityksen seurauksena entsyymin eri osiin muodostuu a-heliksiä, silmukoita ja β-juosteita.
Korkeakoulurakenne näkyy seurauksenaettä suhteellisen suuret osat polypeptidiketjusta yksinkertaisesti taittuvat. Tuloksena olevia säikeitä kutsutaan domeeneiksi. Lopuksi tämän rakenteen lopullinen muodostuminen tapahtuu vasta sen jälkeen, kun on luotu vakaa vuorovaikutus eri domeenien välillä. On muistettava, että itse verkkotunnukset muodostetaan täysin riippumattomassa järjestyksessä.
Yleensä polypeptidiketju, josta nemuodostuu noin 150 aminohappotähdettä. Kun verkkotunnukset ovat vuorovaikutuksessa keskenään, muodostuu pallo. Koska aktiiviset keskukset suorittavat entsymaattisen toiminnon niiden perusteella, tämän prosessin merkitys tulisi ymmärtää.
Verkkotunnus itsessään eroaa toisistaanaminohappotähteitä sen koostumuksessa havaitaan lukuisia vuorovaikutuksia. Niiden lukumäärä on paljon suurempi kuin itse verkkotunnusten välisissä reaktioissa. Siten niiden väliset ontelot ovat suhteellisen "haavoittuvia" erilaisten orgaanisten liuottimien vaikutuksille. Niiden tilavuus on noin 20-30 kuutiometriä, jotka sopivat useisiin vesimolekyyleihin. Eri aloilla on useimmiten täysin ainutlaatuinen tilarakenne, joka liittyy täysin eri toimintojen suorittamiseen.
Aktiiviset keskukset sijaitsevat pääsääntöisesti tiukastiverkkotunnusten välillä. Näin ollen jokaisella heistä on erittäin tärkeä rooli reaktion aikana. Tästä domeenien järjestelystä johtuen tämän entsyymialueen huomattavaa joustavuutta ja liikkuvuutta havaitaan. Tämä on erittäin tärkeää, koska entsymaattisen toiminnon suorittavat vain ne yhdisteet, jotka voivat vastaavasti muuttaa sijaintiaan.
Entsyymin kehossa olevan polypeptidisidoksen pituuden jaon suora yhteys siihen, missä määrin he suorittavat monimutkaisia toimintoja. Roolin monimutkaisuus saavutetaan sekä muodostamalla aktiivinen reaktiokeskus kahden katalyyttisen domeenin välillä että muodostamalla täysin uusia domeeneja.
Jotkut entsyymiproteiinit (esimerkkejä ovat lysotsyymi jaglykogeenifosforylaasi) voivat vaihdella suuresti (129 ja 842 aminohappotähdettä, vastaavasti), vaikka ne katalysoivat samantyyppisten kemiallisten sidosten katkeamista. Ero on siinä, että massiivisemmat ja suuret entsyymit pystyvät hallitsemaan paremmin asemaansa avaruudessa, mikä takaa suuremman vakauden ja reaktionopeuden.
1. Oksidoreduktaasi. Entsyymiproteiinien tehtävä tässä tapauksessa on stimuloida redoksireaktioita.
2. Transferaasit. Ne voivat siirtyä seuraavien ryhmien substraattien välillä:
3. Hydrolaasit. Tässä tapauksessa proteiinien entsymaattisen toiminnan merkitys koostuu seuraavanlaisten yhdisteiden pilkkoutumisesta:
4. Lyaasit. Heillä on kyky irrottaa ryhmiä muodostamalla myöhemmin kaksoissidos. Lisäksi voidaan suorittaa myös käänteinen prosessi: yksittäisten ryhmien kiinnittäminen kaksoissidoksiin.
5. Isomeraasit. Tässä tapauksessa proteiinien entsymaattinen tehtävä on monimutkaisten isomeeristen reaktioiden katalysointi. Tähän ryhmään kuuluvat seuraavat entsyymit:
6. Ligaasit (tunnetaan myös nimellä syntetaasit). Tarjoile ATP: n pilkkomiseen muodostamalla samanaikaisesti joitakin sidoksia.
Usein entsyymi on pallomainen proteiinialkuperä, jonka aktiivista keskustaa edustavat sen omat aminohappotähteet. Kaikissa muissa tapauksissa keskus sisältää siihen vahvasti liittyvän proteesiryhmän tai koentsyymin (esimerkiksi ATP), jonka yhteys on paljon heikompi. Koko katalyyttiä kutsutaan holoentsyymiksi ja sen jäännöstä, joka muodostuu ATP: n poistamisen jälkeen, kutsutaan apoentsyymiksi.
Näin ollen entsyymit on jaettu seuraaviin ryhmiin:
Kaikki aineet, jotka ovat osa ensimmäistäryhmiä käytetään laajalti elintarviketeollisuudessa. Kaikki muut katalyytit edellyttävät hyvin erityisiä ehtoja niiden aktivoimiseksi, ja siksi ne toimivat vain kehossa tai joissakin laboratoriokokeissa. Siten entsymaattinen toiminto on hyvin erityinen reaktio, joka koostuu tietyntyyppisten reaktioiden stimuloimisesta (katalysoinnista) ihmis- tai eläinorganismin tiukasti määritellyissä olosuhteissa.
Se voi olla ehdoton.Tässä tapauksessa spesifisyys ilmenee vain yhdelle tarkasti määritellylle entsyymityypille. Joten ureaasi on vuorovaikutuksessa vain urean kanssa. Se ei reagoi maidon laktoosin kanssa missään olosuhteissa. Tämä on entsyymiproteiinien tehtävä kehossa.
Lisäksi absoluuttinen ryhmäspesifisyys ei ole harvinaista. Kuten nimestä voi päätellä, tässä tapauksessaon "alttius" tiukasti yhdelle orgaanisten aineiden luokalle (eetterit, mukaan lukien kompleksit, alkoholit tai aldehydit). Siten pepsiini, joka on yksi mahalaukun tärkeimmistä entsyymeistä, on spesifinen vain suhteessa peptidisidoksen hydrolyysiin. Alkoholidehydraasi on vuorovaikutuksessa yksinomaan alkoholien kanssa, ja maitohappohydraasi ei hajota mitään muuta kuin a-hydroksihappoja.
Tapahtuu myös, että entsymaattinen toimintoominaista tietylle yhdisteryhmälle, mutta tietyissä olosuhteissa entsyymit voivat vaikuttaa aineisiin, jotka ovat aivan erilaisia kuin niiden pääkohde. Tässä tapauksessa katalyytti "vetoaa" tiettyyn luokkaan aineita, mutta tietyissä olosuhteissa se voi hajottaa muita yhdisteitä (ei välttämättä analogisia). Totta, tässä tapauksessa reaktio on monta kertaa hitaampi.
Trypsiinin kyky toimia on laajalti tunnettupeptidisidoksista, mutta harvat tietävät, että tämä proteiini, joka suorittaa entsymaattisen tehtävän maha -suolikanavassa, voi hyvin olla vuorovaikutuksessa erilaisten esteryhdisteiden kanssa.
Lopuksi spesifisyys on optista.Nämä entsyymit voivat olla vuorovaikutuksessa useimpien täysin erilaisten aineiden kanssa, mutta vain jos niillä on tarkasti määritellyt optiset ominaisuudet. Siten proteiinien entsymaattinen toiminta on tässä tapauksessa pitkälti samanlainen kuin entsyymien, vaan epäorgaanista alkuperää olevien katalyyttien, toimintaperiaate.
Yleensä keskittymisvaikutuksen ydin ei ole mikäänei eroa epäorgaanisen katalyysin reaktiosta. Tällöin aktiiviseen keskukseen muodostuu sellainen substraatin pitoisuus, joka on useita kertoja suurempi kuin vastaava arvo muulle liuoksen tilavuudelle. Reaktion keskellä lajitellaan valikoivasti aineen molekyylejä, joiden on reagoitava keskenään. On helppo arvata, että juuri tämä vaikutus johtaa kemiallisen reaktion nopeuden lisääntymiseen useita suuruusluokkia.
Kun standardi kemiallinen prosessi on käynnissä,on erittäin tärkeää, mikä osa vuorovaikutuksessa olevista molekyyleistä törmää toisiinsa. Yksinkertaisesti sanottuna, ainemolekyylien on törmäyshetkellä välttämättä oltava tiukasti toisiinsa nähden. Koska entsyymin aktiivisessa keskuksessa tällainen kääntö suoritetaan pakollisella tavalla, minkä jälkeen kaikki osallistuvat komponentit rivittyvät tietylle riville, katalyysireaktio kiihtyy noin kolmella suuruusluokalla.
Monitoimisuus tässä tapauksessakaikkien aktiivisen keskuksen ainesosien ominaisuuksien ymmärretään vaikuttavan samanaikaisesti (tai ehdottomasti johdonmukaisesti) "prosessoidun" aineen molekyyliin. Lisäksi se (molekyyli) ei ole vain kunnolla kiinnitetty avaruuteen (katso edellä), vaan myös muuttaa merkittävästi sen ominaisuuksia. Kaikki tämä yhdessä johtaa siihen, että entsyymien on paljon helpompi toimia alustalla tarvittavalla tavalla.
