A kataláz enzim szinte mindenben megtalálhatóélő organizmusok. Fő feladata a hidrogén-peroxid bomlásának katalizálása a szervezetre ártalmatlan anyagokké. A kataláz nagy jelentőséggel bír a sejtek létfontosságú aktivitása szempontjából, mivel védi őket a reaktív oxigén fajok általi elpusztulástól.
A kataláz enzim az oxidoreduktázokhoz tartozik - az enzimek kiterjedt osztályába tartozik, amelyek katalizálják az elektron átvitelét a redukáló molekulából (donor) egy oxidáló molekulába (akceptor).
Az emberben lévő kataláz optimális pH-jaa test körülbelül 7, azonban a reakciósebesség nem változik jelentősen a hidrogénindex 6,8 és 7,5 közötti értékével. Más katalázok optimális pH-ja 4-11-ig terjed, a szervezet típusától függően. Az optimális hőmérséklet is változik, egy embernél körülbelül 37 ° Ckörülbelül S.
A kataláz az egyik leggyorsabb enzim.Csak egyik molekulája képes másodpercenként millió hidrogén-peroxid-molekulát vízre és oxigénné konvertálni. Az enzimológia szempontjából ez azt jelenti, hogy a kataláz enzimet nagyszámú fordulat jellemzi.
A kataláz négy tetramerből állpolipeptidláncok, amelyek mindegyikének hossza meghaladja az 500 aminosavat. Az enzim négy csoportot tartalmaz a porfír hemből, amelyek miatt reaktív oxigéncsoportokkal reagál. Az oxidált hem protézis katalázcsoport.
A katalázt 1818-ig nem ismerték a tudósok,amíg Louis Jacques Tenard, a vegyész, aki felfedezte a hidrogén-peroxidot az élő sejtekben, azt javasolta, hogy a pusztulása egy korábban ismeretlen biológiai anyag hatására következhessen be.
1900-ban először vezette be a német vegyész, Oscar Leva "kataláz" kifejezés egy titokzatos anyagot jelent, amely bomlik peroxidokat. Sikerült megválaszolnia azt a kérdést, hogy hol található a kataláz enzim. Számos kísérlet eredményeként Oscar Leo kiderítette, hogy ez az enzim szinte minden állat- és növényi szervezetre jellemző. Egy élő sejtben, sok más enzimhez hasonlóan, a kataláz megtalálható a peroxiszómákban.
1937-ben először sikerült kristályosodnimarha máj kataláz. 1938-ban meghatározzuk az enzim molekulatömegét - 250 kDa. 1981-ben a tudósok képet kaptak a szarvasmarha-kataláz háromdimenziós szerkezetéről.
Annak ellenére, hogy a hidrogén-peroxid számos normális anyagcsere-folyamat terméke, nem ártalmatlan a test számára.
A hidrogén-peroxid bomlása az élő szövetekben:
2H2Oh2 → 2 H2O + o2
A peroxid hasítás molekuláris mechanizmusaa kataláz enzim általi hidrogént még nem vizsgálták pontosan. Feltételezzük, hogy a reakció két szakaszban megy végbe - az első lépésben a protézis-kataláz csoportban a vas kötődik a peroxid oxigénatomjához, és egy vízmolekula szabadul fel. A második szakaszban az oxidált hem kölcsönhatásba lép egy másik hidrogén-peroxid-molekulával, amelynek eredményeként újabb vízmolekulák és egy oxigénmolekulák képződnek.
A kataláz enzim ezen hatása miatthidrogén-peroxid, ennek a hatóanyagnak a szövetmintákban való jelenléte könnyen meghatározható. Ehhez elegendő egy kis mennyiségű hidrogén-peroxid hozzáadása a vizsgálati mintához és a reakció megfigyelése. Egy enzim jelenlétét az oxigénbuborékok képződése jelzi. Ez a reakció jó, mert nem igényel semmilyen speciális felszerelést vagy szerszámot - szabad szemmel megfigyelhető.
Érdemes megjegyezni, hogy bármely nehézfém ionjanem-kompetitív kataláz inhibitorként működhet. Ezenkívül a jól ismert cianid a kataláz kompetitív inhibitoraként viselkedik, ha sok hidrogén-peroxid van a szövetekben. Az arzenátok aktivátorok.
A kataláz enzim bontó hatása a hidrogén-peroxidra alkalmazható az élelmiszeriparban - ennek az enzimnek a segítségével eltávolítják a tejből H2Oh2 sajt készítése előtt.Egy másik alkalmazás a speciális élelmiszer-csomagolás, amely megvédi a termékeket az oxidációtól. A katalázt a textiliparban is használják a hidrogén-peroxid eltávolításához a szövetekből.
Kis mennyiségben használjákkontaktlencse-higiénia. Néhány fertőtlenítőszer hidrogén-peroxidot tartalmaz, és a katalázt használják az összetevő lebontására, mielőtt a lencséket újra felhasználnák.
A kataláz enzim aktivitása az életkor függvényébentestet. A fiatal szövetekben az enzimaktivitás szignifikánsan nagyobb, mint a régi szövetekben. Az életkorral az emberekben és állatokban egyaránt a kataláz aktivitás fokozatosan csökken a szervek és szövetek öregedése következtében.
Egy nemrégiben készült tanulmány szerint a hanyatlásA kataláz aktivitás a szürkés haj egyik lehetséges oka. A hidrogén-peroxid folyamatosan képződik az emberi testben, de nem árt - a kataláz gyorsan bomlik. De ha ezen enzim szintje csökken, akkor nyilvánvaló, hogy nem az összes hidrogén-peroxidot katalizálja az enzim. Így fehéríti a hajat belülről, feloldva a természetes színezékeket. Ezt a váratlan felfedezést a kutatók kipróbálják, és szerepet játszhatnak a gyógyulás előtti gyógyszerek kifejlesztésében.
