カタラーゼはほとんどすべてに見られる酵素です生物。その主な機能は、過酸化水素の身体に無害な物質への分解を触媒することです。カタラーゼは、反応性酸素種による破壊から細胞を保護するため、細胞の生命活動にとって非常に重要です。
酵素カタラーゼはオキシドレダクターゼに属します-還元剤（ドナー）から酸化分子（アクセプター）への電子の移動を触媒する広範なクラスの酵素です。
カタラーゼが人間で機能するための最適なpH体は約7ですが、水素指数の値が6.8から7.5の場合、反応速度は大きく変化しません。他のカタラーゼの最適なpH値は、生物の種類に応じて4〜11の範囲です。最適な温度も異なります、人にとっては約37ですo C.
カタラーゼは最速の酵素の1つです。その分子の1つだけが、数百万の過酸化水素分子を1秒で水と酸素に変換することができます。酵素学的観点から、これはカタラーゼ酵素が多数のターンによって特徴付けられることを意味します。
カタラーゼは4つの四量体ですそれぞれの長さが500アミノ酸を超えるポリペプチド鎖。この酵素には4つのグループのポルフィリーヘムが含まれており、そのおかげで反応性酸素種と反応します。酸化ヘムはカタラーゼの補綴グループです。
カタラーゼは1818年まで科学者に知られていませんでした。生細胞で過酸化水素を発見した化学者のルイ・ジャック・テナードが、その破壊がこれまで知られていなかった生物学的物質の作用に関連していることを示唆するまで。
1900年、ドイツの化学者オスカーレオが最初に紹介しました過酸化物を分解する不思議な物質の「カタラーゼ」という用語。彼はまた、カタラーゼ酵素がどこに含まれているのかという質問になんとか答えました。数多くの実験の結果、オスカー・レフは、この酵素がほとんどすべての動植物に特徴的であることを明らかにしました。生細胞では、他の多くの酵素と同様に、カタラーゼはペルオキシソームに含まれています。
1937年、初めて結晶化することができました牛の肝臓からのカタラーゼ。 1938年に、酵素の分子量が決定されました-250kDa。 1981年、科学者たちはウシカタラーゼの三次元構造の画像を入手しました。
過酸化水素は多くの通常の代謝過程の産物であるという事実にもかかわらず、それは体に無害ではありません。
生体組織における過酸化水素の分解：
2 H2ああ2 →2H2O + O2
過酸化物分解の分子メカニズム酵素カタラーゼによる水素はまだ正確に研究されていません。反応は2段階で起こると想定されています。最初の段階では、カタラーゼの補欠分子族の鉄が過酸化物の酸素原子に結合し、1つの水分子が放出されます。 2番目のステップでは、酸化されたヘムが別の過酸化水素分子と相互作用し、別の水分子と1つの酸素分子が形成されます。
酵素カタラーゼのこの作用により過酸化水素、組織サンプル中のこの活性物質の存在は簡単に判断できます。これを行うには、少量の過酸化水素をテストサンプルに追加して反応を観察するだけで十分です。酵素の存在は、酸素気泡の形成によって示されます。この反応は、特別な機器やツールを必要としないという点で優れています。肉眼で観察できます。
重金属のイオンに注意する必要がありますカタラーゼの非競合的阻害剤として作用することができます。さらに、よく知られているシアン化物は、組織に大量の過酸化水素がある場合、カタラーゼの競合的阻害剤として機能します。ヒ酸塩は活性剤の役割を果たします。
過酸化水素に対する酵素カタラーゼの分解効果は、食品業界での応用が見出されています-この酵素の助けを借りて、それは牛乳から除去されます N2ああ2 チーズを作る前に。別の用途は、食品を酸化から保護する特別な食品包装です。カタラーゼは、繊維産業でも生地から過酸化水素を除去するために使用されます。
それは少量で使用されますコンタクトレンズの衛生。一部の消毒剤には過酸化水素が含まれており、レンズを再利用する前にカタラーゼを使用してこの成分を分解します。
カタラーゼ酵素活性は年齢に依存します生命体。若い組織では、酵素の活性は古い組織よりもはるかに高いです。年齢とともに、人間と動物の両方で、カタラーゼの活性は、器官と組織の老化の結果として徐々に減少します。
最近の調査によると、衰退カタラーゼ活性は、髪の灰色化の考えられる原因の1つです。過酸化水素は人体で絶えず形成されますが、害はありません-カタラーゼはそれを素早く分解します。しかし、この酵素のレベルが低下した場合、すべての過酸化水素が酵素によって触媒されるわけではないことは明らかです。このように、それは自然な染料を溶かして、内側から髪を漂白します。この予想外の発見は現在研究者によってテストされており、白髪を止める薬の開発に役割を果たす可能性があります。
