W każdej żywej komórce jest ich wielereakcje chemiczne. Enzymy (enzymy) - białka o specjalnych i niezwykle ważnych funkcjach. Nazywa się je biokatalizatorami. Główną funkcją białek enzymatycznych w organizmie jest przyspieszanie reakcji biochemicznych. Początkowe odczynniki, których oddziaływanie jest katalizowane przez te cząsteczki, nazywane są substratami, a końcowe związki - produktami.
W naturze białka enzymatyczne działają tylko w życiusystemy. Jednak we współczesnej biotechnologii, diagnostyce klinicznej, farmaceutykach i medycynie stosuje się oczyszczone enzymy lub ich kompleksy, a także dodatkowe komponenty niezbędne do działania systemu i wizualizacji danych dla badacza.
Bez tych cząsteczek żywy organizm nie mógłbyfunkcjonować. Dzięki enzymom wszystkie istotne procesy przebiegają harmonijnie. Główną funkcją białek enzymatycznych w organizmie jest regulacja metabolizmu. Bez nich normalny metabolizm jest niemożliwy. Regulacja aktywności cząsteczek następuje pod działaniem aktywatorów (induktorów) lub inhibitorów. Kontrola działa na różnych poziomach syntezy białek. „Działa” także z gotową cząsteczką.
Główne właściwości białek enzymatycznych tospecyficzność dla określonego podłoża. I odpowiednio zdolność do katalizowania tylko jednej lub rzadziej serii reakcji. Te procesy są zwykle odwracalne. Za obie funkcje odpowiada jeden enzym. Ale to nie wszystko.
Rola białek enzymatycznych jest niezbędna.Bez nich reakcje biochemiczne nie przebiegają. Dzięki działaniu enzymów odczynniki mogą pokonać barierę aktywacji bez znaczącego zużycia energii. W organizmie nie ma możliwości podgrzania temperatury powyżej 100 ° C ani zastosowania agresywnych składników jak laboratorium chemiczne. Białko enzymatyczne wiąże się z substratem. W stanie związanym następuje zmiana z późniejszym zwolnieniem tego ostatniego. Tak działają wszystkie katalizatory używane w syntezie chemicznej.
Обычно эти молекулы имеют третичную (глобула) или czwartorzędowa (kilka połączonych ze sobą globul) struktura białka. Najpierw są syntetyzowane w sposób liniowy. A następnie składają się w wymaganą strukturę. Aby zapewnić aktywność, biokatalizator potrzebuje określonej struktury.
Enzymy, podobnie jak inne białka, są niszczone przez ciepło, ekstremalne wartości pH, agresywne związki chemiczne.
Wśród nich wyróżnia się następujące cechy komponentów:
Poziom specyficzności enzymów jest różny.Ale każdy enzym jest zawsze aktywny wobec określonego substratu lub grupy związków, które są strukturalnie podobne. Katalizatory niebiałkowe nie mają tej właściwości. Specyficzność mierzy się stałą wiązania (mol / l), która może osiągnąć 10−10 mol / l. Praca aktywnego enzymu jest szybka.Jedna cząsteczka katalizuje tysiące i miliony operacji na sekundę. Stopień przyspieszenia reakcji biochemicznych jest znacznie (1000-100000 razy) wyższy niż w przypadku konwencjonalnych katalizatorów.
Działanie enzymów opiera się na kilkumechanizmy. Najprostsza interakcja zachodzi z jedną cząsteczką substratu, a następnie tworzy produkt. Większość enzymów jest zdolna do wiązania 2-3 różnych cząsteczek, które reagują. Na przykład przeniesienie grupy lub atomu z jednego związku do drugiego lub podwójne podstawienie zgodnie z zasadą „ping-pong”. W tych reakcjach zwykle jeden substrat jest połączony, a drugi jest połączony przez grupę funkcyjną z enzymem.
Badanie mechanizmu działania enzymu odbywa się za pomocą następujących metod:
Cząsteczka substratu ma znacznie mniejszy rozmiar,niż białko enzymatyczne. Dlatego wiązanie następuje z powodu małej liczby grup funkcyjnych biokatalizatora. Tworzą aktywne centrum składające się z określonego zestawu aminokwasów. W złożonych białkach w strukturze obecna jest grupa prostetyczna o charakterze niebiałkowym, która może być również częścią centrum aktywnego.
Należy wyróżnić osobną grupę enzymów.Mają w swojej cząsteczce koenzym, który nieustannie wiąże się z cząsteczką i się jej pozbywa. W pełni uformowany enzym białkowy nazywany jest holoenzymem, a po usunięciu kofaktora - apoenzymem. Jako koenzymy często stosuje się witaminy, metale, pochodne zasad azotowych (NAD - dinukleotyd nikotynamidoadeninowy, FAD - dinukleotyd flawinoadeninowy, FMN - mononukleotyd flawinowy).
Centrum łączące zapewnia szczegółowośćpowinowactwo do podłoża. Dzięki temu powstaje stabilny kompleks substrat-enzym. Struktura globuli jest tak skonstruowana, aby mieć na powierzchni wnękę (szczelinę lub wgłębienie) o określonej wielkości, która zapewnia związanie podłoża. Strefa ta znajduje się zwykle niedaleko aktywnego ośrodka. Poszczególne enzymy mają miejsca wiązania z kofaktorami lub jonami metali.
Białko enzymatyczne odgrywa ważną rolę w organizmie.Substancje takie katalizują reakcje chemiczne, są odpowiedzialne za proces metaboliczny - metabolizm. W każdej żywej komórce nieustannie zachodzą setki procesów biochemicznych, w tym reakcje redukcji, rozszczepienia i syntezy związków. Substancje są stale utleniane z dużym wydzielaniem energii. To z kolei przeznaczane jest na tworzenie węglowodanów, białek, tłuszczów i ich kompleksów. Produkty rozszczepienia są budulcem do syntezy niezbędnych związków organicznych.
