Graças às aminotransferases,transferência de grupos NH2 do doador γ-aminoácido para o aceitador - α-aminoácido sem formação intermediária de amônio. Ou seja, a transaminação (transaminação: transferência reversível de grupos amino em cetoácidos) é um processo descoberto pelos famosos cientistas russos Braunstein e Kritsman.
Aminoácidos (aspártico, glutâmico ealanina) no processo de transaminação são convertidos nos correspondentes α-cetoácidos, que são componentes do ciclo do ácido tricarboxílico. Quando oxidados no ciclo de Krebs, eles servem como fonte de energia.
A transaminação também é essencial para fornecer aspartato ao ciclo da ureia.
Apesar do fato de que as reações de transaminaçãoaminoácidos aromáticos também podem ser expostos: fenilalanina, tirosina e triptofano - a aplicação prática na medicina encontrou apenas a determinação da atividade do aspartato e da alanina aminotransferase. Essas enzimas são amplamente distribuídas nos tecidos do corpo humano.
A alanina aminotransferase está aumentada nos eritrócitos e sua concentração é seis vezes maior do que no soro sanguíneo. A maior concentração desta enzima é registrada nos tecidos do fígado.
Norma de tecido de alanina aminotransferaseo corpo humano não é o mesmo. Assim, por exemplo, a atividade da enzima nos tecidos do coração é 7,1 (E * 10-3 g de tecido homogenado), no fígado - 44, músculos esqueléticos - 4,8, rins - 19, baço - 1,2, pulmões 0,7 e soro - 0,016. Os métodos existentes para determinação da atividade das aminotransferases no soro sanguíneo são divididos em dois grupos: o ponto final (colorimétrico, utilizando equipamento fotométrico convencional não equipado com cubetas termostatizadas) e o cinético (espectrofotométrico).
B6 é uma vitamina B amplamente difundidauma variedade de alimentos. No entanto, deve-se lembrar que durante o processo de cozimento (tratamento térmico) essa vitamina é destruída. A piridoxina é um cofator para a maioria das enzimas. A concentração de piridoxina-5-fosfato no sangue diminui com a idade. Portanto, a atividade de uma enzima como a alanina aminotransferase é reduzida em pessoas com mais de 64 anos (cerca de 30%) do que em pessoas com 46-63 anos. A concentração de vitamina B6 no soro sanguíneo determina a atividade da alanina aminotransferase.
Para determinar o estado funcional do fígadomuito freqüentemente, o nível de aminotransferases no sangue do paciente é examinado. Isso se deve principalmente ao fato de que a mudança em sua atividade ocorre muito mais rápido do que outros parâmetros de laboratório. A eliminação (liberação) das enzimas hepáticas no sangue é um sinal de citólise - destruição das células ou permeabilidade prejudicada de suas membranas. Ao analisar as mudanças na atividade enzimática, é importante estabelecer o local de eliminação. Para isso, é necessário conhecer sua atividade no sangue e nas células de um corpo são, sua localização intracelular e metabolismo. A concentração da enzima - alanina aminotransferase está aumentada, especialmente nas células do fígado, portanto, mesmo um ligeiro dano a elas provoca um aumento da atividade da enzima no sangue. Levando em consideração a atividade da enzima, eles diagnosticam doenças hepáticas (hepatite, hepatose).
Alanina aminotransferase elevada na necrosefígado, bem como hepatite parenquimatosa. Uma baixa concentração da enzima é registrada na hepatite crônica e na distrofia. Deve-se ressaltar que o aumento da atividade sérica da aminotransferase inicia-se 3–8 dias antes do aparecimento dos principais sinais clínicos da doença e atinge seus valores máximos nos primeiros dias de desenvolvimento do processo patológico.
Assim, a alanina aminotransferase é aumentada: cirrose do fígado, icterícia obstrutiva, câncer de fígado, infarto do miocárdio, insuficiência cardíaca direita, hipóxia, choque, miosite, miocardite, hepatose gordurosa, pancreatina, alcoolismo crônico.
