Білки є органічними речовинами. Ці високомолекулярні сполуки характеризуються певним складом і при гідролізі розпадаються на амінокислоти. Білкові молекули можуть бути самих різних форм, багато з них складаються з декількох поліпептидних ланцюгів. Інформації про будову білка закодована в ДНК, а сам процес синтезу білкових молекул називається трансляцією.
Усереднений білок містить:
Білкові молекули - це полімери. Для того щоб зрозуміти їх структуру, необхідно дізнатися, що собою представляють їх мономери - амінокислоти.
Їх прийнято ділити на дві категорії: постійно зустрічаються і іноді зустрічаються. До перших належить 18 мономерів білка і ще 2 аміду: аспарагінової і глутамінової кислоти. Іноді зустрічаються кислот всього три.
Ці кислоти можна класифікувати різними способами: за характером бічних ланцюгів або зарядженості їх радикалів, також їх можна ділити по числу груп CN і COOH.
Порядок чергування амінокислот в білковоїланцюжку визначає його подальші рівні організації, властивості і функції. Основним видом зв'язку між мономерами є пептидная. Вона утворюється шляхом відщеплення водню від однієї амінокслоти і ОН-групи від іншої.
Перший рівень організації білкової молекули -це послідовність амінокислот в ній, просто ланцюжок, яка визначає будову молекул білків. Вона складається з «скелета», що має регулярну структуру. Це актуальна послідовність -NH-CH-CO-. Окремі бічні ланцюги представлені радикалами амінокислот (R), їх властивості визначають склад будови білків.
Навіть якщо будова молекул білків однаково, вониможуть відрізнятися властивостями тільки від того, що у їх мономерів різна послідовність в ланцюжку. Порядок розташування амінокислот у білку визначається генами і диктує білку певні біологічні функції. Послідовність мономерів в молекулах, що відповідають за одну і ту ж функцію, часто близька у різних видів. Такі молекули - однакові або подібні по організації і виконують у різних видів організмів однакові функції - гомологічні білки. Будова, властивості і функції майбутніх молекул закладаються вже на етапі синтезу ланцюжка амінокислот.
Будова білків було вивчено досить давно, ааналіз їх первинної структури дозволив зробити деякі узагальнення. Для більшого числа білків характерна присутність всіх двадцяти амінокислот, з яких особливо багато гліцину, аланіну, аспарагінової кислоти, глутаміну і мало триптофану, аргініну, метіоніну, гістидину. Винятками є лише деякі групи білків, наприклад, гістони. Вони потрібні для упаковки ДНК і містять багато гистидина.
Друге узагальнення: в глобулярних білках немає загальних закономірностей в чергуванні амінокислот. Але навіть у далеких по біологічної активності поліпептидів є невеликі однакові фрагменти молекул.
Другий рівень організації поліпептидного ланцюга -це її просторове розташування, яке підтримується завдяки водневим зв'язкам. Виділяють α-спіраль і β-складку. Частина ланцюга не має впорядкованої структури, такі зони називають аморфними.
Альфа-спіраль всіх природних білківправозакрученная. Бічні радикали амінокислот в спіралі завжди звернені назовні і розташовуються по різні боки від її осі. Якщо вони неполярні, відбувається їх угруповання на одному боці спіралі, виходять дуги, які створюють умови для зближення різних спіральних ділянок.
Бета-складки - сильно витягнуті спіралі - прагнуть розташуватися в білкової молекулі поруч і формують паралельні і непаралельних β-складчасті шари.
Третій рівень організації білкової молекули -складання спіралей, складок і аморфних ділянок в компактну структуру. Це відбувається завдяки взаємодії бічних радикалів мономерів між собою. Такі зв'язку діляться на кілька видів:
Останній вид зв'язку (-S = S-) являє собоюковалентное взаємодія. Дисульфідні містки зміцнюють білки, їх будова стає міцнішим. Але наявність таких зв'язків зовсім не обов'язково. Наприклад, цистеїну може бути дуже мало в поліпептидного ланцюга, або ж його радикали розташовані поруч і не можуть створити «місток».
Четвертинних структуру утворюють не всі білки. Будова білків на четвертому рівні визначається кількістю поліпептидних ланцюгів (протомеров). Вони зв'язуються між собою тими ж зв'язками, що і попередній рівень організації, крім дисульфідних містків. Молекула складається з декількох протомеров, кожен з них має свою особливу (або ж ідентичну) третинну структуру.
Всі рівні організації визначають ті функції,які будуть виконувати отримані білки. Будова білків на першому рівні організації дуже точно визначає їх подальшу роль в клітині і організмі в цілому.
Важко навіть уявити, наскільки важлива роль білків в діяльності клітини. Вище ми розглянули їх будова. Функції білків безпосередньо залежать від нього.
Виконуючи будівельну (структурну) функцію, вониутворюють основу цитоплазми будь-який живий клітини. Ці полімери є головним матеріалом всіх клітинних мембран, коли складаються в комплексі з ліпідами. Сюди ж відноситься розподіл клітини на відсіки, в кожному з яких протікають свої реакції. Справа в тому, що для кожного комплексу клітинних процесів потрібні свої умови, особливо велику роль відіграє pH середовища. Білки будують тонкі перегородки, які ділять клітку на так звані компартменти. А саме явище отримало назву компартменталізація.
Каталітична функція полягає в регулюванні всіх реакцій клітини. Всі ферменти за походженням є простими або складними білками.
Будь-які види руху організмів (робота м'язів,рух протоплазми в клітці, мерехтіння війок у найпростіших і т. д.) здійснюють білки. Будова білків дозволяє їм рухатися, утворювати волокна і кільця.
Гормональна роль цих полімерів зрозуміла відразу: ряд гормонів за будовою є білками, наприклад інсулін, окситоцин.
Запасна функція визначається тим, що білки здатні утворювати відкладення. Наприклад, вальгумін яйця, казеїн молока, білки насіння рослин - в них зберігається велика кількість поживних речовин.
Все сухожилля, суглобові зчленування, кістки скелета, копита утворені білками, що підводить нас до чергової їх функції - опорної.
Білкові молекули є рецепторами, здійснюючи виборче впізнавання деяких речовин. У такій ролі особливо відомі глікопротеїни і лектини.
Найважливіші фактори імунітету - антитіла і системакомплементу за походженням є білками. Наприклад, процес згортання крові заснований на змінах білка фібриногену. Внутрішні стінки стравоходу і шлунка вистелені захисним шаром слизових білків - Ліцинієм. Токсини також є білками за походженням. Основу шкіри, оберігає тіло тварин, становить колаген. Всі ці функції білків є захисними.
Ну і остання за рахунком функція - регуляторна. Існують білки, які керують роботою генома. Тобто вони регулюють транскрипцію і трансляцію.
Яку б важливу роль не відігравали білки, будова білків було розгадано вченими досить давно. І тепер вони відкривають все нові шляхи використання цих знань.
