タンパク質とタンパク質の構造の基礎はポリペプチド鎖、およびタンパク質分子は、1つ、2つ、またはそれ以上の鎖からなり得る。それにもかかわらず、生体高分子の物理的、生物学的および化学的特性は、「無意味」である可能性がある一般的な化学構造だけでなく、タンパク質分子の他のレベルの組織化の存在によっても決定されます。
タンパク質の一次構造が決定されます定量的および定性的なアミノ酸組成。ペプチド結合は一次構造のバックボーンです。この仮説は1888年にA.Ya。Danilevskyによって初めて表明され、後に彼の仮定はE.Fisherによって実行されたペプチドの合成によって確認されました。タンパク質分子の構造は、A。Ya。DanilevskyとE.Fisherによって詳細に研究されました。この理論によれば、タンパク質分子は、ペプチド結合によって連結された多数のアミノ酸残基で構成されています。タンパク質分子は、1つまたは複数のポリペプチド鎖を持つことができます。
タンパク質の一次構造を研究する場合、化学薬品とタンパク質分解酵素が使用されます。したがって、エドマン法を使用すると、末端アミノ酸を特定するのに非常に便利です。
タンパク質の二次構造はタンパク質分子の空間構成。二次構造には次の種類があります：アルファヘリックス、ベータヘリックス、コラーゲンヘリックス。科学者たちは、アルファヘリックスがペプチドの構造の最も特徴的なものであることを発見しました。
タンパク質の二次構造は次の場合に安定します水素結合の助け。後者は、1つのペプチド結合の電気陰性窒素原子に接続された水素原子とそれから4番目のアミノ酸のカルボニル酸素原子の間に発生し、それらはらせんに沿って方向付けられます。エネルギー計算は、これらのアミノ酸の重合において、天然タンパク質に存在する正しいアルファヘリックスがより効率的であることを示しています。
二次タンパク質構造：ベータフォールド構造
ベータフォールドのポリペプチド鎖は完全に伸ばした。ベータフォールドは、2つのペプチド結合が相互作用するときに形成されます。指定された構造は、フィブリルタンパク質（ケラチン、フィブロインなど）に典型的です。特に、ベータケラチンは、鎖間ジスルフィド結合によってさらに安定化されるポリペプチド鎖の平行配置によって特徴付けられます。シルクフィブロインでは、隣接するポリペプチド鎖は逆平行です。
二次タンパク質構造：コラーゲンヘリックス
教育は3つのスパイラルチェーンで構成されています茎の形をしたトロポコラーゲン。コイル状のチェーンはねじれてスーパーコイルを形成します。らせんは、一方の鎖のアミノ酸残基のペプチドアミノ基の水素ともう一方の鎖のアミノ酸残基のカルボニル基の酸素との間の水素結合によって安定化されます。提示された構造はコラーゲンに高い強度と弾力性を与えます。
タンパク質の三次構造
天然状態のほとんどのタンパク質は非常にコンパクトな構造をしており、アミノ酸ラジカルの形状、サイズ、極性、およびアミノ酸の配列によって決まります。
形成プロセスへの重要な影響タンパク質またはその三次構造の本来のコンフォメーションは、疎水性およびイオン生成相互作用、水素結合などによって生成されます。これらの力の作用下で、タンパク質分子の熱力学的に適切なコンフォメーションとその安定化が達成されます。
四次構造
この種の分子構造は、いくつかのサブユニットが単一の複雑な分子に結合することから生じます。各サブユニットには、一次、二次、三次構造が含まれています。
