ペプチド鎖のコンフォメーション（構造）タンパク質ごとに順序付けられ、ユニークです。特別な条件下では、多数の結合が壊れ、化合物分子の空間構造が安定化した。破裂の結果、分子全体（またはそのかなりの部分）は無秩序なコイルの形を取る。このプロセスを「変性」と呼びます。この変化は、60度から80度まで加熱することによって引き起こされる可能性があります。したがって、破裂の結果として得られる各分子は、他の分子との立体配座が異なる可能性がある。
タンパク質の変性は、非共有結合を破壊することができる任意の薬剤。このプロセスは、特定の有機化合物（フェノール、アルコールおよび他のもの）の影響下で、相分離の表面上のアルカリまたは酸性条件下で起こり得る。タンパク質の変性は、塩化グアニジンまたは尿素の影響下でも起こり得る。これらの薬剤は、ペプチド骨格のカルボニルまたはアミノ基と、分子内のタンパク質自己水素結合を置換する多数のアミノ酸ラジカル基との弱い結合（疎水性、イオン性、水素）を形成する。結果として、二次および三次構造に変化がある。
変性剤の作用に対する耐性主にジスルフィド結合のタンパク質化合物の分子内の存在に依存する。トリプシンインヒビターは3つのS-S結合を有し、それらの還元の条件下で、他の影響なしにタンパク質変性が起こる。その後、化合物が、システインのSH基の酸化およびジスルフィド結合の形成が行われる条件下に置かれた場合、初期の立体配座が回復される。さらに、1つのジスルフィド結合が存在すると、空間構造の安定性が実質的に増加する。
タンパク質の変性は、通常、その溶解度の低下をもたらす。同時に、沈殿物がしばしば形成される。それは「凝固タンパク質」の形で現れる。溶液中の化合物の濃度が高い場合、例えば、鶏卵を調理する場合のように、「凝固」は溶液全体を経る。変性の間、タンパク質はその生物学的活性を失う。この原理は、消毒物質としての石炭酸（水性フェノール溶液）の使用に基づいている。
空間構造の不安定性は、種々の薬剤の影響下での破壊の可能性が高いことは、タンパク質の単離および研究を著しく複雑にする。産業および医学において化合物を使用する場合にも、ある種の問題が生じる。
タンパク質の変性が特定の条件下では、高温の影響、その後の緩慢な冷却下では、元の（初期の）立体配座の復元が行われます。この事実は、ペプチド鎖の敷設が一次構造に従って起こることを証明する。
ネイティブコンフォメーションの形成（元の場所）は自発的なプロセスです。言い換えれば、この配置は、分子内に閉じ込められた自由エネルギーの最小量に対応する。その結果、化合物の空間的構造がペプチド鎖中のアミノ酸配列にコードされていると結論することができる。これは、次に、アミノ酸配列において類似の全てのポリペプチド（例えば、ミオグロビンペプチド鎖）が同一のコンフォメーションをとることを意味する。
たとえそれらが実質的にまたは完全に同一の立体配座であっても、タンパク質は一次構造に有意差を有することができる。
