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단백질 : 단백질 구조와 기능

단백질은 유기 물질입니다.이러한 고분자 화합물은 특정 조성을 특징으로하며 가수 분해 과정에서 아미노산으로 분해됩니다. 단백질 분자는 다양한 형태 일 수 있으며, 그 중 다수는 여러 폴리 펩타이드 사슬로 구성됩니다. 단백질의 구조에 대한 정보는 DNA로 암호화되어 있으며, 단백질 분자의 합성 과정을 번역이라고합니다.

단백질의 화학적 조성

평균 단백질은 다음을 포함합니다 :

  • 52 % 탄소;
  • 7 % 수소;
  • 12 % 질소;
  • 21 % 산소;
  • 3 % 황.

단백질 분자는 중합체입니다. 그들의 구조를 이해하기 위해서는 아미노산이 무엇인지 알아 내야합니다.

아미노산

그들은 보통 두 가지 범주로 나뉩니다 :끊임없이 발생하고 때로는 발생했습니다. 첫 번째 그룹은 18 개의 단백질 단량체와 2 개의 아미드 인 아스파르트 산과 글루탐산을 포함합니다. 때때로 3 개의 산이 있습니다.

이러한 산은 여러 가지 방법으로 분류 할 수 있습니다 : 측쇄의 성질이나 라디칼의 전하에 따라 CN 및 COOH 그룹의 수로 나눌 수 있습니다.

1 차 단백질 구조

단백질에있는 아미노산의 교대 순서체인은 이후의 조직 레벨, 특성 및 기능을 정의합니다. 단량체 사이의 결합의 주요 유형은 펩타이드입니다. 이것은 한 아미노산에서 수소를 제거하고 다른 아미노산에서 OH기를 제거함으로써 형성됩니다.

단백질 분자의 첫 번째 조직 -단백질 분자의 구조를 결정하는 사슬 인 아미노산 서열입니다. 규칙적인 구조의 "해골"로 구성됩니다. 이것은 반복 서열 -NH-CH-CO-이다. 개별 측쇄는 아미노산 라디칼 (R)로 표시되며, 그 특성에 따라 단백질 구조가 결정됩니다.

단백질 단백질 구조

단백질 분자의 구조가 같더라도특성은 단량체가 사슬에서 다른 순서를 갖는다는 사실과 다를 수 있습니다. 단백질 내의 아미노산의 순서는 유전자에 의해 결정되며 단백질 특이 적 생물학적 기능을 결정합니다. 동일한 기능을 담당하는 분자 내의 단량체 배열은 종종 다른 종에 가깝습니다. 그러한 분자 - 조직이 같거나 유사하고 다른 생물 종에서 동일한 기능을 수행하는 - 동종 단백질. 미래 분자의 구조, 특성 및 기능은 아미노산 사슬의 합성 단계에 놓여있다.

몇 가지 일반적인 기능

단백질의 구조는 오랫동안 연구되었고,그들의 기본 구조에 대한 분석을 통해 우리는 몇 가지 일반화를 할 수있었습니다. 글리신, 알라닌, 아스파르트 산, 글루타민 및 적은 트립토판, 아르기닌, 메티오닌, 히스티딘이 많은 단백질의 특징 인 20 개의 아미노산이 모두 존재합니다. 예외는 히스톤과 같은 단백질 그룹 일뿐입니다. 그들은 DNA 포장에 필요하고 많은 히스티딘을 함유하고 있습니다.

두 번째 일반화 : 구형 단백질에서 아미노산의 교체에는 일반적인 패턴이 없다. 그러나 생물학적 활동에서 멀리있는 폴리펩티드조차도 분자의 작은 단편을 가지고있다.

이차 구조

단백질 분자 구조

폴리펩티드 사슬의 조직의 두 번째 수준 -이것은 수소 결합으로 뒷받침되는 공간적 위치입니다. α - 나선과 β - 배분을 할당하십시오. 사슬의 일부는 구조가 없으며, 이러한 영역은 무정형이라고합니다.

모든 천연 단백질의 알파 나선오른 손잡이. 나선의 아미노산의 측쇄 라디칼은 항상 바깥을 향하고 축의 반대쪽에 위치합니다. 이들이 비극성 인 경우 나선의 한쪽에 그룹화되고 호가 획득되어 서로 다른 나선 부분의 수렴 조건을 만듭니다.

베타 - 폴드 - 강하게 길쭉한 나선형 - 단백질 분자에 나란히 위치하여 평행 및 비평 행 β- 폴드 층을 형성하는 경향이 있습니다.

3 차 단백질 구조

다람쥐의 구조

단백질 분자의 조직의 세 번째 수준 -폴딩 나선, 폴드 및 비정형 영역을 컴팩트 한 구조로 제공합니다. 이는 단량체의 측쇄 라디칼이 상호 작용하기 때문입니다. 이러한 링크는 여러 유형으로 나뉩니다.

  • 수소 결합은 극성 라디칼들 사이에 형성된다;
  • 소수성 - 비극성 R- 기 사이;
  • 정전 기적 인력 (이온 결합) - 전하가 반대 인 그룹 사이;
  • 다이 설파이드 브릿지 - 시스테인 라디칼 사이.

마지막 통신 유형 (-S = S-)은 다음과 같습니다.공유 상호 작용. 디설파이드 브릿지는 단백질을 강화 시키므로 구조가보다 내구성을 갖습니다. 그러나 그러한 링크가 존재하지 않아도됩니다. 예를 들어, 시스테인은 폴리 펩타이드 사슬에서 매우 작거나 그 라디칼이 근처에 위치하고 "다리"를 만들 수 없습니다.

네 번째 수준의 조직

모든 단백질이 4 차 구조를 형성하는 것은 아닙니다.제 4 수준에서 단백질의 구조는 폴리펩티드 사슬 (프로토 머)의 수에 의해 결정된다. 그것들은 이황화 교량을 제외하고는 이전 수준의 조직과 동일한 유대로 서로 연결되어 있습니다. 분자는 여러개의 프로토 머로 구성되어 있으며, 각각 고유 한 (또는 동일한) 3 차 구조를 가지고있다.

단백질 성분

모든 수준의 조직이 이러한 기능을 정의합니다.누가 결과 단백질을 수행 할 것인가? 조직의 첫 번째 수준에서 단백질의 구조는 세포와 신체 전체에서 후속 역할을 매우 정확하게 결정합니다.

단백질 기능

단백질의 역할이 세포 활동에 얼마나 중요한지 상상하기 어렵습니다. 위에서 우리는 그들의 구조를 고려했습니다. 단백질의 기능은 단백질의 기능에 직접적으로 의존합니다.

Выполняя строительную (структурную) функцию, они 살아있는 세포의 세포질의 기초를 형성합니다. 이 중합체는 지질과 복합 될 때 모든 세포막의 주요 물질입니다. 이것은 또한 세포를 구획으로 나누는 것을 포함하며, 각각의 반응이 발생합니다. 사실 세포 과정의 각 복합체에는 자체 조건이 필요하며 배지의 pH가 특히 중요한 역할을합니다. 단백질은 세포를 소위 구획으로 나누는 얇은 격막을 만듭니다. 그리고 그 현상 자체를 구획화라고했습니다.

촉매 기능은 모든 세포 반응을 조절하는 것입니다. 모든 효소는 기원에 따라 단순하거나 복잡한 단백질입니다.

모든 종류의 유기체 움직임 (근육 운동,세포에서 원형질의 이동, 원생 동물의 섬모 깜박임 등)은 단백질에 의해 수행됩니다. 단백질의 구조는 단백질이 움직이고 섬유와 고리를 형성 할 수있게합니다.

단백질 기능의 구조
운반 기능은 많은 물질이 특수 운반 단백질에 의해 세포막을 통해 운반된다는 사실에 있습니다.

이러한 중합체의 호르몬 역할은 즉시 명확합니다. 많은 호르몬은 인슐린, 옥시토신과 같은 구조의 단백질입니다.

예비 기능은 단백질이 침전물을 형성 할 수 있다는 사실에 의해 결정됩니다. 예를 들어 계란의 발 구민, 우유 카제인, 식물 종자 단백질 등 많은 양의 영양소를 저장합니다.

모든 힘줄, 관절 관절, 골격 뼈, 발굽은 단백질에 의해 형성되어 다음 기능인 ​​지원으로 이어집니다.

단백질 분자는 특정 물질을 선택적으로 인식하는 수용체입니다. 이러한 역할에서 당 단백질과 렉틴이 특히 알려져 있습니다.

면역의 가장 중요한 요소-항체 및 시스템기원의 보체는 단백질입니다. 예를 들어, 혈액 응고 과정은 섬유소원 단백질의 변화를 기반으로합니다. 식도와 위의 내벽에는 라이신이라는 점액 단백질의 보호 층이 늘어서 있습니다. 독소는 기원 단백질이기도합니다. 콜라겐은 동물의 몸을 보호하는 피부의 기초입니다. 단백질의 이러한 모든 기능은 보호합니다.

단백질 구조 특성

음, 마지막 기능은 규제입니다. 게놈이 작동하는 방식을 제어하는 ​​단백질이 있습니다. 즉, 그들은 전사와 번역을 조절합니다.

단백질의 중요한 역할이 무엇이든간에 단백질의 구조는 오랫동안 과학자들에 의해 밝혀졌습니다. 그리고 이제 그들은이 지식을 사용하는 새로운 방법을 발견하고 있습니다.

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