펩티드 사슬의 구조 (구조)각 단백질에 능률적이고 독특합니다. 특별한 조건 하에서, 다수의 결합이 끊어지고, 이는 화합물 분자의 공간 구조를 안정화시킨다. 파열의 결과로 전체 분자 (또는 그 상당 부분)는 무질서한 공의 형태를 취합니다. 이 과정을 "변성"이라고합니다. 이 변화는 60도에서 80도까지 가열하면 발생할 수 있습니다. 따라서, 파단으로 인한 각 분자는 다른 분자와 형태가 다를 수 있습니다.
단백질 변성은 다음의 영향으로 발생합니다.비공유 결합을 파괴 할 수있는 임의의 작용제. 이 공정은 일부 유기 화합물 (페놀, 알코올 등)의 영향으로 상 분리 표면의 알칼리성 또는 산성 조건에서 발생할 수 있습니다. 단백질 변성은 구아니딘 클로라이드 또는 우레아의 영향으로 발생할 수도 있습니다. 이들 작용제는 펩티드 골격의 카르 보닐 또는 아미노 기 및 다수의 아미노산 라디칼과 약한 결합 (소수성, 이온 성, 수소)을 형성하여 분자 내부의 단백질에 존재하는 고유 수소 결합을 대체한다. 결과적으로 2 차 및 3 차 구조에서 변경이 발생합니다.
변성제에 대한 내성단백질 화합물의 분자에서 이황화 결합의 존재에 주로 의존한다. 트립신 억제제는 3 개의 S-S 결합을 가지고 있으며, 복원되면 단백질 변성은 다른 영향없이 발생합니다. 이어서, 시스테인의 SH- 기의 산화 및 이황화 결합의 형성이 수행되는 조건하에 화합물을 배치하면, 초기 형태가 회복 될 것이다. 또한, 하나의 이황화 결합의 존재는 공간 구조의 안정성을 상당히 증가시킨다.
단백질 변성에는 보통용해도를 낮추십시오. 이와 함께 침전물이 종종 형성됩니다. "말린 단백질"의 형태로 발생합니다. 용액에 고농도의 화합물을 사용하면 "응고"는 전체 용액에 적용됩니다. 변성되면 단백질은 생물학적 활성을 잃습니다. 방부제로 카르 볼산 (수성 페놀 용액)을 사용하는 것이이 원리에 기초합니다.
공간 구조의 불안정성다양한 작용제의 영향하에 높은 파괴 확률은 단백질의 단리 및 연구를 상당히 복잡하게한다. 산업 및 의학에서 화합물을 사용할 때 특정 문제가 발생합니다.
단백질 변성에 의해 수행 된 경우고온에 노출 한 다음 특정 조건에서 천천히 냉각 시키면 개조 과정이 발생합니다-기본 (초기) 형태의 복원. 이 사실은 펩티드 사슬의 접힘이 일차 구조에 따라 발생한다는 것을 증명한다.
기본 형태의 형성 (초기)위치)는 자발적인 과정입니다. 즉,이 배열은 분자에 포함 된 최소량의 자유 에너지에 해당한다. 결과적으로, 우리는 화합물의 공간 구조가 펩티드 사슬의 아미노산 서열에 암호화되어 있다는 결론을 내릴 수 있습니다. 이는 차례로 아미노산 교대에서 유사한 모든 폴리펩티드 (예를 들어, 미오글로빈 펩티드 사슬)가 동일한 형태를 취할 것임을 의미한다.
단백질은 형태가 실질적으로 또는 절대적으로 동일하더라도 1 차 구조에서 상당한 차이를 가질 수있다.
