Baltymų ir proteoidų struktūros pagrindas yrapolipeptido grandine ir baltymo molekulę gali sudaryti viena, dvi arba kelios grandinėlės. Tačiau biopolimerų fizines, biologines ir chemines savybes lemia ne tik bendra cheminė struktūra, kuri gali būti "beprasmė", bet ir kitų baltymų molekulių organizmo lygių buvimas.
Pagrindinė baltymų struktūra yra nustatytakiekybinė ir kokybinė aminorūgščių kompozicija. Peptidinės obligacijos yra pagrindinės struktūros pagrindas. Pirmą kartą šią hipotezę išreiškė 1888 m. A. J. Danilevskis, o vėliau jo prielaidos buvo patvirtintos peptidų sinteze, kurią atliko E. Fisheras. Baltymų molekulės struktūrą išsamiai išnagrinėjo A. J. Danilievskis ir E. Fišeris. Pagal šią teoriją baltymų molekulės susideda iš daugybės aminorūgščių liekanų, susietų peptidinėmis jungtimis. Baltymo molekulė gali turėti vieną arba daugiau polipeptidų grandinių.
Pagrindinės baltymų struktūros tyrimas naudojant chemines medžiagas ir proteolitinius fermentus. Taigi, naudojant Edman metodą, labai lengva nustatyti galutines amino rūgštis.
Antrinė baltymo struktūra parodobaltymo molekulės erdvinė konfigūracija. Skiriami šie antrinės struktūros tipai: alfa-spiralė, beta spiralė, kolageno spiralė. Mokslininkai nustatė, kad alfa spiralė yra labiausiai būdinga peptidų struktūrai.
Antrinė baltymų struktūra stabilizuojamavandenilio jungčių pagalba. Pastarosios kyla tarp vandenilio atomų, prijungtų prie vieno peptidinio ryšio elektrogenegatiško azoto atomo ir ketvirtosios aminorūgšties karbonilo deguonies atomo, ir yra nukreiptos palei spiralę. Energijos skaičiavimai rodo, kad šių amino rūgščių polimerizacijos metu teisinga alfa spiralė, kuri yra natūraliuose baltymuose, yra efektyvesnė.
Antrinė baltymų struktūra: beta formos struktūra
Beta klostėse esančios polipeptidinės grandinės yra visiškaiišsitiesęs. Beta klostės susidaro, kai sąveikauja du peptidiniai ryšiai. Nurodyta struktūra būdinga fibriliniams baltymams (keratinas, fibroinas ir kt.). Visų pirma, beta-keratinui būdingas lygiagretus polipeptidų grandinių išsidėstymas, kuris papildomai stabilizuojamas grandinių disulfidiniais ryšiais. Šilko fibromoje gretimos polipeptidinės grandinės yra priešingos.
Antrinė baltymų struktūra: kolageno spiralė
Švietimas susideda iš trijų spiralinių grandiniųtropokolagenas, kuris yra lazdelės formos. Spiralinės grandinės susisuka ir sudaro super spiralę. Spiralę stabilizuoja vandeniliniai ryšiai tarp vienos grandinės aminorūgščių liekanų peptido aminogrupių vandenilio ir kitos grandinės aminorūgščių liekanų karbonilo grupės deguonies. Pateikta struktūra suteikia kolagenui didelį stiprumą ir elastingumą.
Baltymų tretinė struktūra
Dauguma baltymų savo gimtojoje būsenoje turi labai kompaktišką struktūrą, kurią lemia aminorūgščių radikalų forma, dydis ir poliškumas, taip pat aminorūgščių seka.
Reikšminga įtaka formavimosi procesuinatūrali baltymo ar jo tretinės struktūros konformacija susidaro hidrofobinės ir jonogeninės sąveikos, vandenilio ryšių ir kt. Veikiant šioms jėgoms, pasiekiama termodinamiškai tikslinga baltymo molekulės konformacija ir jos stabilizavimas.
Ketvirtinė struktūra
Tokia molekulinė struktūra atsiranda sujungus kelis subvienetus į vieną kompleksinę molekulę. Kiekvienas subvienetas apima pirmines, antrines ir tretines struktūras.
