Základ štruktúry proteínov a proteidov jepolypeptidový reťazec a proteínová molekula môže pozostávať z jedného, dvoch alebo viacerých reťazcov. Fyzikálne, biologické a chemické vlastnosti biopolymérov sú však determinované nielen všeobecnou chemickou štruktúrou, ktorá môže byť „bezvýznamná“, ale aj prítomnosťou ďalších úrovní organizácie proteínovej molekuly.
Stanoví sa primárna štruktúra proteínukvantitatívne a kvalitatívne zloženie aminokyselín. Peptidové väzby sú základným reťazcom primárnej štruktúry. Prvýkrát túto hypotézu vyjadril v roku 1888 A. Ya Danilevsky a neskôr sa jeho predpoklady potvrdili syntézou peptidov, ktorú vykonal E. Fischer. Štruktúru proteínovej molekuly podrobne študovali A. Ya. Danilevsky a E. Fisher. Podľa tejto teórie sú proteínové molekuly zložené z veľkého počtu aminokyselinových zvyškov, ktoré sú spojené peptidovými väzbami. Proteínová molekula môže mať jeden alebo viac polypeptidových reťazcov.
Pri štúdiu primárnej štruktúry proteínov sa používajú chemické látky a proteolytické enzýmy. Preto je veľmi vhodné identifikovať terminálne aminokyseliny pomocou Edmanovej metódy.
Вторичная структура белка демонстрирует priestorová konfigurácia proteínovej molekuly. Existujú nasledujúce typy sekundárnej štruktúry: alfa-helix, beta-helix, kolagénová helix. Vedci zistili, že alfa-helix je najcharakteristickejší pre štruktúru peptidov.
Sekundárna štruktúra proteínu sa stabilizuje, keďpomocou vodíkových väzieb. Posledne menované vznikajú medzi atómami vodíka spojenými s elektronegatívnym atómom dusíka jednej peptidovej väzby a atómom karbonylového kyslíka štvrtej aminokyseliny a smerujú pozdĺž špirály. Výpočty energie ukazujú, že pri polymerizácii týchto aminokyselín je pravý alfa-helix, ktorý je prítomný v natívnych proteínoch, účinnejší.
Štruktúra sekundárneho proteínu: beta-násobná štruktúra
Полипептидные цепи в бета-складках полностью natiahnutý. Beta záhyby sa tvoria, keď interagujú dve peptidové väzby. Špecifikovaná štruktúra je charakteristická pre fibrilárne proteíny (keratín, fibroín atď.). Konkrétne je beta-keratín charakterizovaný paralelným usporiadaním polypeptidových reťazcov, ktoré sú navyše stabilizované medzireťazcovými disulfidovými väzbami. V hodvábnom fibroíne sú susediace polypeptidové reťazce antiparalelné.
Sekundárna proteínová štruktúra: kolagénová skrutkovica
Vzdelávanie sa skladá z troch špirálovitých reťazcovtropokolagén, ktorý je vo forme stonky. Navinuté reťaze sa krútia a vytvárajú supercievku. Skrutka je stabilizovaná vodíkovými väzbami medzi vodíkom peptidových aminoskupín aminokyselinových zvyškov jedného reťazca a kyslíkom karbonylovej skupiny aminokyselinových zvyškov druhého reťazca. Prezentovaná štruktúra dodáva kolagénu vysokú pevnosť a pružnosť.
Terciárna štruktúra proteínov
Väčšina proteínov v pôvodnom stave má veľmi kompaktnú štruktúru, ktorá je daná tvarom, veľkosťou a polaritou aminokyselinových radikálov, ako aj postupnosťou aminokyselín.
Významný vplyv na proces formovaniaPrirodzená konformácia proteínu alebo jeho terciárna štruktúra je produkovaná hydrofóbnymi a ionogénnymi interakciami, vodíkovými väzbami atď. Pôsobením týchto síl sa dosahuje termodynamicky výhodná konformácia molekuly proteínu a jeho stabilizácia.
Kvartérna štruktúra
Tento druh molekulárnej štruktúry vzniká spojením niekoľkých podjednotiek do jednej komplexnej molekuly. Každá podjednotka obsahuje primárne, sekundárne a terciárne štruktúry.
