Die Grundlage der Struktur von Proteinen und Proteiden istEine Polypeptidkette und ein Proteinmolekül können aus einer, zwei oder mehreren Ketten bestehen. Die physikalischen, biologischen und chemischen Eigenschaften von Biopolymeren werden jedoch nicht nur von der allgemeinen chemischen Struktur bestimmt, die möglicherweise "bedeutungslos" ist, sondern auch vom Vorhandensein anderer Organisationsebenen des Proteinmoleküls.
Die Primärstruktur des Proteins wird bestimmtquantitative und qualitative Aminosäurezusammensetzung. Peptidbindungen sind die Basis der Primärstruktur. Diese Hypothese wurde erstmals 1888 von A. Ya. Danilevsky formuliert und später durch die von E. Fisher durchgeführte Peptidsynthese bestätigt. Die Struktur des Proteinmoleküls wurde von A. Ya. Danilevsky und E. Fisher eingehend untersucht. Nach dieser Theorie bestehen Proteinmoleküle aus einer Vielzahl von Aminosäureresten, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Ein Proteinmolekül kann eine oder mehrere Polypeptidketten aufweisen.
Bei der Untersuchung der Primärstruktur von Proteinen werden chemische Wirkstoffe und proteolytische Enzyme verwendet. Unter Verwendung der Edman-Methode ist es daher sehr bequem, terminale Aminosäuren zu identifizieren.
Die Sekundärstruktur des Proteins zeigträumliche Konfiguration des Proteinmoleküls. Folgende Arten von Sekundärstrukturen werden unterschieden: Alpha-Helix, Beta-Helix, Kollagen-Helix. Wissenschaftler haben herausgefunden, dass die Alpha-Helix für die Struktur von Peptiden am charakteristischsten ist.
Die Sekundärstruktur des Proteins stabilisiert sich beiWasserstoffbrücken helfen. Letztere entstehen zwischen den Wasserstoffatomen, die mit dem elektronegativen Stickstoffatom einer Peptidbindung verbunden sind, und dem Carbonylsauerstoffatom der vierten Aminosäure, und sie sind entlang der Spirale gerichtet. Energieberechnungen zeigen, dass bei der Polymerisation dieser Aminosäuren die in nativen Proteinen vorhandene rechte Alpha-Helix wirksamer ist.
Sekundäre Proteinstruktur: Beta-gefaltete Struktur
Polypeptidketten im Beta falten sich vollständiglänglich. Betafalten entstehen durch die Wechselwirkung zweier Peptidbindungen. Die angegebene Struktur ist charakteristisch für fibrilläre Proteine (Keratin, Fibroin usw.). Insbesondere ist Beta-Keratin durch eine parallele Anordnung von Polypeptidketten gekennzeichnet, die durch Disulfidbindungen zwischen den Ketten weiter stabilisiert werden. In Seidenfibroin sind benachbarte Polypeptidketten antiparallel.
Sekundäre Proteinstruktur: Kollagenhelix
Bildung besteht aus drei Spiralketten.Tropokollagen, das in Form eines Stabes vorliegt. Spiralketten verdrehen sich und bilden eine Superspule. Die Spirale wird durch Wasserstoffbrücken stabilisiert, die zwischen dem Wasserstoff der Peptidaminogruppen der Aminosäurereste einer Kette und dem Sauerstoff der Carbonylgruppe der Aminosäurereste der anderen Kette entstehen. Die präsentierte Struktur verleiht Kollagen eine hohe Festigkeit und Elastizität.
Tertiäre Proteinstruktur
Die meisten Proteine in ihrem nativen Zustand haben eine sehr kompakte Struktur, die von der Form, Größe und Polarität der Aminosäurereste sowie der Reihenfolge der Aminosäuren abhängt.
Erhebliche Auswirkungen auf den EntstehungsprozessHydrophobe und ionische Wechselwirkungen, Wasserstoffbrücken usw. üben eine native Konformation eines Proteins oder seiner Tertiärstruktur aus. Unter dem Einfluss dieser Kräfte wird eine thermodynamisch zweckmäßige Konformation des Proteinmoleküls und dessen Stabilisierung erreicht.
Quartärstruktur
Diese Art der Molekülstruktur entsteht durch die Assoziation mehrerer Untereinheiten zu einem einzigen komplexen Molekül. Jede Untereinheit enthält Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen.
