Die Konformation (Struktur) der Peptidketteist für jedes Protein geordnet und einzigartig. Unter speziellen Bedingungen bricht eine große Anzahl von Bindungen, was die räumliche Struktur des Verbindungsmoleküls stabilisiert. Als Ergebnis des Bruches nimmt das gesamte Molekül (oder ein wesentlicher Teil davon) die Form einer ungeordneten Spule an. Dieser Prozess wird "Denaturierung" genannt. Diese Veränderung kann durch Erhitzen von 60 auf 80 Grad provoziert werden. Somit kann jedes Molekül, das als Ergebnis des Bruches erhalten wird, sich in der Konformation von den anderen unterscheiden.
Die Denaturierung von Proteinen erfolgt unter dem Einfluss vonirgendwelche Mittel, die nicht-kovalente Bindungen zerstören können. Dieser Prozess kann unter alkalischen oder sauren Bedingungen auf der Oberfläche der Phasentrennung unter dem Einfluss bestimmter organischer Verbindungen (Phenole, Alkohole und andere) stattfinden. Die Denaturierung des Proteins kann auch unter dem Einfluss von Guanidinchlorid oder Harnstoff erfolgen. Diese Agenzien bilden schwache Bindungen (hydrophob, ionisch, Wasserstoff) mit den Carbonyl- oder Aminogruppen des Peptidrückgrats und mit einer Anzahl von Gruppen von Aminosäureresten, welche die Protein-Selbstwasserstoffbindungen innerhalb der Moleküle ersetzen. Dadurch ändert sich die Sekundär- und Tertiärstruktur.
Resistenz gegen die Wirkung von denaturierenden Agenzienhängt in erster Linie von der Anwesenheit von Disulfidbindungen im Molekül der Proteinverbindung ab. Der Trypsininhibitor weist drei S-S-Bindungen auf, wobei die Denaturierung der Proteine unter der Bedingung ihrer Reduktion ohne weitere Einflüsse erfolgt. Wenn danach die Verbindung in Bedingungen gebracht wird, unter denen die Oxidation von SH-Gruppen von Cystein und die Bildung von Disulfidbindungen durchgeführt wird, wird die ursprüngliche Konformation wiederhergestellt. Darüber hinaus erhöht die Anwesenheit von nur einer Disulfidbindung die Stabilität der räumlichen Struktur wesentlich.
Die Denaturierung des Proteins wird normalerweise begleitet voneine Abnahme seiner Löslichkeit. Zur gleichen Zeit wird oft ein Niederschlag gebildet. Es erscheint in Form eines "koagulierten Proteins". Wenn die Konzentration der Verbindungen in der Lösung hoch ist, erfährt die "Koagulation" die gesamte Lösung, wie beispielsweise beim Kochen von Hühnereiern. Während der Denaturierung verliert das Protein seine biologische Aktivität. Dieses Prinzip basiert auf der Verwendung von Karbolsäure (einer wässrigen phenolischen Lösung) als antiseptischer Substanz.
Die Instabilität der räumlichen Struktur,hohe Zerstörungswahrscheinlichkeit unter Einfluss verschiedener Wirkstoffe erschweren die Isolierung und Untersuchung von Proteinen erheblich. Bestimmte Probleme entstehen auch bei der Verwendung von Verbindungen in Industrie und Medizin.
Wenn die Protein Denaturierung durchgeführt wurde durchDurch die Einwirkung hoher Temperaturen findet dann unter langsamer Abkühlung unter bestimmten Bedingungen ein Prozess der Renativierung statt - die Wiederherstellung der ursprünglichen (ursprünglichen) Konformation. Diese Tatsache beweist, dass das Legen der Peptidkette in Übereinstimmung mit der Primärstruktur erfolgt.
Bildung der ursprünglichen Konformation (das ursprünglicheStandort) ist ein spontaner Prozess. Mit anderen Worten, diese Anordnung entspricht der minimalen Menge an freier Energie, die im Molekül eingeschlossen ist. Als Ergebnis kann geschlossen werden, dass die räumliche Struktur der Verbindung in der Aminosäuresequenz in Peptidketten kodiert ist. Dies wiederum bedeutet, dass alle Polypeptide, die in der Aminosäuresequenz ähnlich sind (z. B. Myoglobinpeptidketten), eine identische Konformation einnehmen werden.
Proteine können signifikante Unterschiede in der Primärstruktur aufweisen, selbst wenn sie in der Konformation praktisch oder absolut identisch sind.
