Η βάση της δομής των πρωτεϊνών και των πρωτεϊνών είναιμια πολυπεπτιδική αλυσίδα και ένα μόριο πρωτεΐνης μπορεί να αποτελείται από μία, δύο ή περισσότερες αλυσίδες. Ωστόσο, οι φυσικές, βιολογικές και χημικές ιδιότητες των βιοπολυμερών καθορίζονται όχι μόνο από τη γενική χημική δομή, η οποία μπορεί να είναι «χωρίς νόημα», αλλά και από την παρουσία άλλων επιπέδων οργάνωσης του πρωτεϊνικού μορίου.
Προσδιορίζεται η κύρια δομή της πρωτεΐνηςποσοτική και ποιοτική σύνθεση αμινοξέων. Οι πεπτιδικοί δεσμοί είναι η βάση της πρωτογενούς δομής. Αυτή η υπόθεση εκφράστηκε για πρώτη φορά το 1888 από τον A. Ya. Danilevsky, και αργότερα οι παραδοχές του επιβεβαιώθηκαν από τη σύνθεση των πεπτιδίων, η οποία πραγματοποιήθηκε από τον E. Fisher. Η δομή του μορίου πρωτεΐνης μελετήθηκε λεπτομερώς από τους A. Ya. Danilevsky και E. Fisher. Σύμφωνα με αυτήν τη θεωρία, τα πρωτεϊνικά μόρια αποτελούνται από μεγάλο αριθμό υπολειμμάτων αμινοξέων που συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς. Ένα πρωτεϊνικό μόριο μπορεί να έχει μία ή περισσότερες αλυσίδες πολυπεπτιδίων.
Στη μελέτη της πρωτογενούς δομής των πρωτεϊνών, χρησιμοποιούνται χημικοί παράγοντες και πρωτεολυτικά ένζυμα. Έτσι, χρησιμοποιώντας τη μέθοδο Edman είναι πολύ βολικό να εντοπίσουμε τα τερματικά αμινοξέα.
Η δευτερεύουσα δομή της πρωτεΐνης δείχνειχωρική διαμόρφωση του πρωτεϊνικού μορίου. Διακρίνονται οι ακόλουθοι τύποι δευτερεύουσας δομής: άλφα-ελικοειδής, βήτα-ελικοειδής, κολλαγόνος έλικας. Οι επιστήμονες διαπίστωσαν ότι η άλφα έλικα είναι το πιο χαρακτηριστικό της δομής των πεπτιδίων.
Η δευτερογενής δομή της πρωτεΐνης σταθεροποιείται ότανβοηθήστε τους δεσμούς υδρογόνου. Το τελευταίο προκύπτει μεταξύ των ατόμων υδρογόνου που συνδέονται με το άτομο ηλεκτρογονικής αζώτου ενός πεπτιδικού δεσμού και του ατόμου καρβονυλ οξυγόνου του τέταρτου αμινοξέος από αυτό, και κατευθύνονται κατά μήκος της σπείρας. Οι υπολογισμοί ενέργειας δείχνουν ότι στον πολυμερισμό αυτών των αμινοξέων, η σωστή άλφα-έλικα, η οποία υπάρχει στις φυσικές πρωτεΐνες, είναι πιο αποτελεσματική.
Δευτερεύουσα δομή πρωτεϊνών: Δομή Beta-Folded
Πολυπεπτιδικές αλυσίδες σε βήτα διπλώνει εντελώςεπιμήκη. Οι β-πτυχές σχηματίζονται από την αλληλεπίδραση δύο πεπτιδικών δεσμών. Η υποδεικνυόμενη δομή είναι χαρακτηριστική των ινωδών πρωτεϊνών (κερατίνη, ινώδες κ.λπ.). Συγκεκριμένα, η β-κερατίνη χαρακτηρίζεται από μια παράλληλη διάταξη πολυπεπτιδικών αλυσίδων, οι οποίες σταθεροποιούνται περαιτέρω με δεσμούς δισουλφιδίου μεταξύ αλυσίδων. Στο μεταξωτό ινώδες, οι γειτονικές πολυπεπτιδικές αλυσίδες είναι αντιπαραλληλικές.
Δευτερεύουσα δομή πρωτεϊνών: Collix Helix
Η εκπαίδευση αποτελείται από τρεις σπειροειδείς αλυσίδες.tropocollagen, το οποίο έχει τη μορφή ράβδου. Οι σπειροειδείς αλυσίδες στρίβουν και σχηματίζουν ένα υπερκάλυμμα. Η σπείρα σταθεροποιείται από δεσμούς υδρογόνου που προκύπτουν μεταξύ του υδρογόνου των πεπτιδικών αμινομάδων των υπολειμμάτων αμινοξέων μιας αλυσίδας και του οξυγόνου της καρβονυλομάδας των υπολειμμάτων αμινοξέων της άλλης αλυσίδας. Η δομή που παρουσιάζεται δίνει στο κολλαγόνο υψηλή αντοχή και ελαστικότητα.
Τριτογενής πρωτεϊνική δομή
Οι περισσότερες πρωτεΐνες στη φυσική τους κατάσταση έχουν πολύ συμπαγή δομή, η οποία καθορίζεται από το σχήμα, το μέγεθος και την πολικότητα των ριζών αμινοξέων, καθώς και από την αλληλουχία των αμινοξέων.
Σημαντική επίδραση στη διαδικασία σχηματισμούυδρόφοβες και ιοντικές αλληλεπιδράσεις, δεσμοί υδρογόνου, κ.λπ. ασκούν φυσική διαμόρφωση μιας πρωτεΐνης ή της τριτοταγούς δομής της. Υπό την επίδραση αυτών των δυνάμεων, επιτυγχάνεται μια θερμοδυναμικά κατάλληλη διαμόρφωση του μορίου πρωτεΐνης και η σταθεροποίησή του.
Τεταρτογενής δομή
Αυτός ο τύπος μοριακής δομής προκύπτει ως αποτέλεσμα της συσχέτισης πολλών υπομονάδων σε ένα μόνο σύμπλοκο μόριο. Κάθε υπομονάδα περιέχει πρωτογενείς, δευτερεύουσες και τριτογενείς δομές.
