Proteini su organske tvari.Ti makromolekularni spojevi su karakterizirani specifičnim sastavom i nakon hidrolize se razgrađuju u aminokiseline. Molekule proteina mogu biti različitih oblika, mnoge se sastoje od više polipeptidnih lanaca. Podaci o strukturi proteina kodirani su u DNK, a proces sinteze proteinskih molekula naziva se prijevodom.
Prosječni protein sadrži:
Proteinske molekule su polimeri. Da bismo razumjeli njihovu strukturu, potrebno je otkriti koji su njihovi monomeri - aminokiseline.
Obično ih se dijeli u dvije kategorije:neprestano se sastajući, a ponekad i sastajati. Prvi uključuje 18 proteinskih monomera, a drugi 2 amida: asparaginska i glutaminska kiselina. Ponekad su pronađene samo tri kiseline.
Te se kiseline mogu klasificirati na različite načine: prema prirodi bočnih lanaca ili naboju njihovih radikala, a mogu se podijeliti i brojem CN i COOH skupina.
Redoslijed izmjene aminokiselina u proteinulanac određuje sljedeće razine organizacije, svojstava i funkcija. Glavna vrsta veze monomera je peptid. Nastaje uklanjanjem vodika iz jedne aminokiseline i OH grupe iz druge.
Prva razina organizacije proteinske molekule jeovo je niz aminokiselina u njemu, jednostavno lanac koji određuje strukturu proteinskih molekula. Sastoji se od "kostura" koji ima pravilnu strukturu. Ovo je redoslijed ponavljanja –NH-CH-CO-. Odvojeni bočni lanci predstavljeni su radikalima aminokiselina (R), njihova svojstva određuju sastav strukture proteina.
Čak i ako je struktura proteinskih molekula ista, onimogu se razlikovati u svojstvima samo po tome što njihovi monomeri imaju različite sekvence u lancu. Redoslijed aminokiselina u proteinu određuje gen i diktira određene biološke funkcije proteinu. Slijed monomera u molekulama odgovoran za istu funkciju često je blizak kod različitih vrsta. Takve molekule su identične ili slične u organizaciji i obavljaju iste funkcije u različitim vrstama organizama - homolognim proteinima. Struktura, svojstva i funkcije budućih molekula položeni su već u fazi sinteze lanca aminokiselina.
Dugo se proučavala struktura proteina, ianaliza njihove primarne strukture omogućila nam je nekoliko generalizacija. Veći broj proteina karakterizira prisutnost svih dvadeset aminokiselina, od čega posebno puno glicina, alanina, asparaginske kiseline, glutamina i malo triptofana, arginina, metionina, histidina. Izuzetak su samo neke skupine proteina, na primjer, histoni. Potrebni su za pakiranje DNK i sadrže puno histidina.
Druga generalizacija: u globularnim proteinima ne postoje opći obrasci u izmjeni aminokiselina. Ali čak i polipeptidi koji su daleko od biološke aktivnosti imaju male identične fragmente molekula.
Druga razina organizacije polipeptidnog lanca jeovo je njegov prostorni raspored koji je podržan vodikovim vezama. Izolirani su α-helix i β-nabor. Dio lanca nema uređenu strukturu, takve se zone nazivaju amorfne.
Alpha helix svih prirodnih proteinavrtlog. Bočni radikali aminokiselina u spirali uvijek su okrenuti prema van i nalaze se na različitim stranama od njegove osi. Ako nisu nepolarne, grupiraju se na jednoj strani spirale, dobivaju se lukovi koji stvaraju uvjete za konvergenciju različitih spiralnih presjeka.
Beta-nabori - snažno izdužene spirale - obično se nalaze u blizini molekule proteina i tvore paralelne i paralelne β složene slojeve.
Treća razina organizacije proteinske molekule jepresavijanje spirale, nabora i amorfnih područja u kompaktnu strukturu. To je zbog interakcije bočnih radikala monomera jedan s drugim. Takvi odnosi su podijeljeni u nekoliko vrsta:
Posljednja vrsta obveznice (–S = S-) jekovalentna interakcija. Disulfidni mostovi jačaju bjelančevine, njihova struktura postaje trajnija. Ali prisutnost takvih odnosa nije potrebna. Na primjer, cistein može biti vrlo mali u polipeptidnom lancu, ili su njegovi radikali smješteni u blizini i ne mogu stvoriti "most".
Kvaternarnu strukturu ne tvore svi proteini.Struktura proteina na četvrtoj razini određena je brojem polipeptidnih lanaca (protomera). Međusobno su povezane istim vezama kao i prethodna razina organizacije, osim disulfidnih mostova. Molekula se sastoji od nekoliko protomera, a svaki od njih ima svoju posebnu (ili identičnu) tercijarnu strukturu.
Sve razine organizacije definiraju funkcijekoji će izvršiti nastale proteine. Struktura proteina na prvoj razini organizacije vrlo precizno određuje njihovu naknadnu ulogu u stanici i tijelu u cjelini.
Teško je zamisliti koliko je važna uloga proteina u staničnoj aktivnosti. Iznad smo ispitali njihovu strukturu. Funkcije proteina izravno ovise o njemu.
Izvodeći građevinsku (konstrukcijsku) funkciju, oničine osnovu citoplazme bilo koje žive stanice. Ti su polimeri glavni materijal svih staničnih membrana kada su složeni s lipidima. To također uključuje podjelu stanica u odjeljke, u kojima se odvijaju njihove reakcije. Činjenica je da za svaki kompleks staničnih procesa traže vlastiti uvjeti, pH medija igra posebno važnu ulogu. Proteini grade tanke sepse koje dijele stanicu na takozvane odjeljke. A sam fenomen nazvao je komartmentalizacija.
Katalitička funkcija je reguliranje svih reakcija stanica. Svi enzimi po porijeklu su jednostavni ili složeni proteini.
Bilo koja vrsta pokreta organizama (rad mišića,kretanje protoplazme u stanici, treperenje cilija u protozojama itd.) vrši se proteinima. Struktura proteina omogućava im da se kreću, oblikuju vlakna i prstenove.
Hormonska uloga ovih polimera odmah je razumljiva: određeni broj hormona u strukturi su proteini, na primjer, inzulin, oksitocin.
Funkcija rezerve određena je činjenicom da su proteini sposobni formirati naslage. Na primjer, jaja valgumin, kazein mlijeka, bjelančevine sjemenki biljaka - oni pohranjuju veliku količinu hranjivih sastojaka.
Sve tetive, zglobni zglobovi, kosti skeleta, kopita formirani su proteinima, što nas dovodi do njihove sljedeće funkcije - potpore.
Proteinske molekule su receptori, što omogućuje selektivno prepoznavanje određenih tvari. U ovoj ulozi posebno su poznati glikoproteini i lektini.
Najvažniji faktori imuniteta su antitijela i sustav.nadopunjuju se porijeklom proteini. Na primjer, proces koagulacije krvi temelji se na promjenama proteina fibrinogena. Unutarnji zidovi jednjaka i želuca obloženi su zaštitnim slojem proteina mukoze - licina. Toksini su također proteini porijekla. Osnova kože koja štiti tijelo životinja je kolagen. Sve ove funkcije proteina su zaštitne.
Pa, zadnja funkcija je regulatorna. Postoje bjelančevine koje kontroliraju rad genoma. Odnosno, oni reguliraju transkripciju i prijevod.
Bez obzira kakvu važnu ulogu igraju proteini, znanstvenici strukturu već dugo ne otkrivaju. I sada otvaraju nove načine korištenja ovog znanja.
