Каталаза – фермент, обнаруженный почти во всех אורגניזמים חיים. תפקידו העיקרי הוא לזרז את הפירוק של מי חמצן לחומרים שאינם מזיקים לגוף. הקטלאז הוא בעל חשיבות רבה לתפקודים החיוניים של התאים, מכיוון שהוא מגן עליהם מפני הרס על ידי מינים חמצן תגובה.
האנזים הקטלאז שייך לאוקסורדוקטאזות, סוג נרחב של אנזימים המזרזים את העברת האלקטרונים ממולקולה מצמצמת (תורמת) למולקולה מחמצנת (acceptor).
PH אופטימלי לזרז אצל בני אדםהגוף הוא בערך 7, עם זאת, קצב התגובה אינו משתנה משמעותית עם ערכים של מדד המימן מ -6.8 ל- 7.5. ה- pH האופטימלי עבור קטליזות אחרות נע בין 4 ל 11, תלוי בסוג האורגניזם. הטמפרטורה האופטימלית משתנה גם היא, לאדם הוא בערך 37o C
קטלאז הוא אחד האנזימים המהירים ביותר.רק אחת המולקולות שלה מסוגלת להמיר מיליוני מולקולות מי חמצן למים וחמצן תוך שנייה. מבחינת האנזימולוגיה, משמעות הדבר היא כי האנזים הקטליז מאופיין במספר רב של מהפכות.
Catalase הוא tetramer של ארבעהשרשראות פוליפפטיד, שלכל אחת מהן אורך של יותר מ- 500 חומצות אמינו. האנזים מכיל ארבע קבוצות של קרום פורפיר, שבגללו הוא מגיב עם מיני חמצן תגוביים. Heme מחומצן הוא קבוצת קטאזז תותבת.
מדענים לא היה ידוע עד כה בשנת 1818.עד שלואי ז'אק טנארד, כימאי שגילה מי חמצן בתאים חיים, הציע כי הרסו נבע מפעולה של חומר ביולוגי שלא היה ידוע בעבר.
בשנת 1900 הציג לראשונה הכימאי הגרמני אוסקר לבפירוש המילה "קטאז" לחומר מסתורי שמתפרק פרוקסידים. הוא הצליח לענות על השאלה היכן נמצא האנזים הקטלאז. כתוצאה מניסויים רבים, חשף אוסקר ליאו כי אנזים זה מאפיין כמעט את כל האורגניזמים מן החי והצמחים. בתא חי, כמו אנזימים רבים אחרים, קטלאז נמצא בפרוקסיזומים.
בשנת 1937 הצליחה לראשונה להתגבשקטליז של כבד בקר. בשנת 1938 נקבע המשקל המולקולרי של האנזים - 250 kDa. בשנת 1981, מדענים השיגו תמונה של המבנה התלת ממדי של קטליז בקר.
למרות העובדה כי מי חמצן הוא תוצר של תהליכים מטבוליים נורמליים רבים, הוא אינו מזיק לגוף.
פירוק מי חמצן ברקמות חיות:
2 ח2אודות2 → 2 ח2O + O2
מנגנון מולקולרי של פירוק חמצןמימן על ידי האנזים קטלאז טרם נחקר במדויק. ההנחה היא שהתגובה מתרחשת בשני שלבים - בשלב הראשון ברזל בקבוצת הקטלאז התותבת נקשר לאטום החמצן של החמצן ומשתחררת מולקולת מים אחת. בשלב השני, ההם המחומצן מתקשר עם מולקולה אחרת של מי חמצן, וכתוצאה מכך נוצרת מולקולה אחרת של מים ומולקולת חמצן אחת.
עקב פעולה זו של האנזים קטלאז במי חמצן, קל לקבוע את הימצאותו של חומר פעיל זה בדגימות רקמות. לשם כך, מספיק להוסיף כמות קטנה של מי חמצן לדגימת הבדיקה ולהתבונן בתגובה. נוכחותו של אנזים מסומנת על ידי היווצרות בועות חמצן. תגובה זו טובה מכיוון שהיא אינה דורשת שום ציוד או כלים מיוחדים - ניתן לראות אותה בעין בלתי מזוינת.
יש לציין כי היון של כל מתכת כבדהיכול לשמש כמעכב לא תחרותי של קטלאז. בנוסף, הציאניד הידוע מתנהג כמעכב תחרותי של קטלאז אם ברקמות יש הרבה מי חמצן. ארסנאטים ממלאים את תפקיד המפעילים.
ההשפעה המתפרקת של האנזים קטלאז על מי חמצן מצאה יישום בתעשיית המזון - בעזרת אנזים זה הוא מוסר מחלב. ח2אודות2 לפני שמכינים את הגבינה.יישום נוסף הוא אריזות מזון מיוחדות המגנות על מזון מפני חמצון. קטלאז משמש גם בתעשיית הטקסטיל להסרת מי חמצן מבדים.
משתמשים בו בכמויות קטנות בהיגיינה של עדשות מגע. חומרי חיטוי מסוימים מכילים מי חמצן, וקטלאז משמש לפירוק רכיב זה לפני שימוש חוזר בעדשות.
פעילות האנזים הקטלאזית תלויה בגילאורגניזם. ברקמות צעירות פעילות האנזים גבוהה בהרבה מזו של ישנים. עם הגיל, הן בבני אדם והן בבעלי חיים, פעילות הקטלאז פוחתת בהדרגה כתוצאה מהזדקנות האיברים והרקמות.
על פי מחקרים שנעשו לאחרונה, הירידהפעילות קטלאז היא אחד הגורמים האפשריים להאפיר שיער. מי חמצן נוצר כל הזמן בגוף האדם, אך אינו פוגע - קטלאז מפרק אותו במהירות. אבל אם רמת האנזים מופחתת, ברור שלא כל מי החמצן מזורז על ידי האנזים. לפיכך, הוא מלבין את השיער מבפנים, וממיס צבעים טבעיים. התגלית הבלתי צפויה הזו נבחנת כעת על ידי חוקרים, ועשויה למלא תפקיד בפיתוח תרופות המפסיקות להאפיר שיער.
