Proteiner er organiske stoffer.Disse forbindelsene med høy molekylvekt er karakterisert ved en spesifikk sammensetning og dekomponeres til aminosyrer ved hydrolyse. Proteinmolekyler kan være av forskjellige former, mange av dem består av flere polypeptidkjeder. Informasjon om proteinets struktur er kodet i DNA, og prosessen med syntese av proteinmolekyler kalles translasjon.
Det gjennomsnittlige proteinet inneholder:
Proteinmolekyler er polymerer. For å forstå strukturen deres, er det nødvendig å finne ut hva deres monomerer - aminosyrer er.
De er vanligvis delt inn i to kategorier:kontinuerlig møte og noen ganger møte. Den første inkluderer 18 proteinmonomerer og ytterligere 2 amider: asparaginsyre og glutaminsyre. Noen ganger er det bare tre syrer som finnes.
Disse syrene kan klassifiseres på forskjellige måter: etter sidekjedens art eller ladningen av radikaler, og de kan også deles med antall CN- og COOH-grupper.
Rekkefølgen på veksling av aminosyrer i proteinkjeden bestemmer dens påfølgende nivåer av organisering, egenskaper og funksjoner. Hovedtypen av binding mellom monomerer er peptid. Det dannes ved fjerning av hydrogen fra en aminosyre og en OH-gruppe fra en annen.
Det første nivået av organisering av et proteinmolekyl erdette er sekvensen av aminosyrer i den, ganske enkelt en kjede som bestemmer strukturen til proteinmolekyler. Det består av et "skjelett" som har en vanlig struktur. Dette er den repeterende sekvensen -NH-CH-CO-. Separate sidekjeder er representert av aminosyreradikaler (R), deres egenskaper bestemmer sammensetningen av strukturen til proteiner.
Selv om strukturen til proteinmolekylene er den samme, dekan avvike i egenskaper bare fra det faktum at deres monomerer har forskjellige sekvenser i kjeden. Rekkefølgen av aminosyrer i et protein bestemmes av gener og dikterer visse biologiske funksjoner til proteinet. Sekvensen av monomerer i molekylene som er ansvarlige for den samme funksjonen er ofte nær i forskjellige arter. Slike molekyler er de samme eller lignende i organisasjonen og utfører de samme funksjonene i forskjellige arter av organismer - homologe proteiner. Strukturen, egenskapene og funksjonene til fremtidige molekyler er lagt allerede på stadiet for syntese av aminosyrekjeden.
Strukturen til proteiner har blitt studert i lang tid, oganalyse av deres primære struktur tillot oss å gjøre noen generaliseringer. Et større antall proteiner er preget av tilstedeværelsen av alle tjue aminosyrer, hvorav spesielt mye glycin, alanin, asparaginsyre, glutamin og lite tryptofan, arginin, metionin, histidin. Unntak er bare noen grupper av proteiner, for eksempel histoner. De er nødvendige for pakking av DNA og inneholder mye histidin.
Den andre generaliseringen: i kuleproteiner er det ingen generelle mønstre i vekslingen av aminosyrer. Men selv polypeptider som er langt fra den biologiske aktiviteten har små identiske fragmenter av molekyler.
Det andre nivået av organisering av polypeptidkjeden erdette er dens romlige arrangement, som støttes av hydrogenbindinger. Α-helix og ß-fold er isolert. En del av kjeden har ikke en ordnet struktur, slike soner kalles amorf.
Alfa helix av alle naturlige proteinervirvlende. Side radikaler av aminosyrer i en spiral er alltid vendt utover og er plassert på forskjellige sider fra dens akse. Hvis de er ikke-polare, grupperes de på den ene siden av spiralen, det oppnås buer som skaper forhold for konvergens av forskjellige spiralseksjoner.
Betafoldinger - sterkt langstrakte spiraler - har en tendens til å være i nærheten i proteinmolekylet og danne parallelle og ikke-parallelle ß-brettede lag.
Det tredje nivået av organisering av et proteinmolekyl erbrett spiraler, bretter og amorfe områder til en kompakt struktur. Dette skyldes samspillet mellom monomereres sidradikaler med hverandre. Slike forhold er delt inn i flere typer:
Den siste typen obligasjoner (–S = S-) erkovalent interaksjon. Disulfidbroer styrker proteiner, strukturen deres blir mer holdbar. Men tilstedeværelsen av slike forhold er ikke nødvendig. For eksempel kan cystein være veldig liten i polypeptidkjeden, eller radikalene er lokalisert i nærheten og kan ikke skape en "bro".
Den kvartære strukturen er ikke dannet av alle proteiner.Strukturen til proteiner på fjerde nivå bestemmes av antall polypeptidkjeder (protomerer). De henger sammen med de samme obligasjonene som det forrige organisasjonsnivået, bortsett fra disulfidbroer. Molekylet består av flere protomerer, hver av dem har sin egen spesielle (eller identiske) tertiære struktur.
Все уровни организации определяют те функции, som vil utføre de resulterende proteiner. Strukturen til proteiner på det første organisasjonsnivået bestemmer veldig nøyaktig deres påfølgende rolle i cellen og kroppen som helhet.
Det er til og med vanskelig å forestille seg hvor viktig proteiners rolle i celleaktiviteten er. Over undersøkte vi strukturen deres. Funksjonene til proteiner er direkte avhengig av det.
Utfører en konstruksjon (strukturell) funksjon, dedanner grunnlaget for cytoplasmaet til en hvilken som helst levende celle. Disse polymerene er hovedmaterialet i alle cellemembraner når de er kompleksbundet med lipider. Dette inkluderer også inndelingen av celler i rom hvor hver av reaksjonene deres fortsetter. Faktum er at for hvert kompleks av cellulære prosesser dets egne betingelser er nødvendig, spiller pH i mediet en spesielt viktig rolle. Proteiner bygger tynn septa som deler cellen i såkalte avdelinger. Og fenomenet i seg selv ble kalt avdeling.
Den katalytiske funksjonen er å regulere alle cellersvar. Alle enzymer etter opprinnelse er enkle eller komplekse proteiner.
Enhver form for bevegelse av organismer (muskelarbeid,bevegelse av protoplasma i cellen, flimmer av cilia i protozoer, etc.) utføres av proteiner. Strukturen til proteiner gjør at de kan bevege seg, danne fibre og ringer.
Hormonrollen til disse polymerene er umiddelbart forståelig: et antall hormoner i strukturen er proteiner, for eksempel insulin, oksytocin.
Reservefunksjonen bestemmes av at proteiner er i stand til å danne avsetninger. For eksempel valguminegg, kasein av melk, proteinfrø av planter - de lagrer en stor mengde næringsstoffer.
Alle sener, leddledd, skjelettben, høve dannes av proteiner, noe som bringer oss til deres neste funksjon - støtte.
Proteinmolekyler er reseptorer som gir selektiv gjenkjennelse av visse stoffer. I denne rollen er glykoproteiner og lektiner spesielt kjent.
De viktigste immunitetsfaktorene er antistoffer og systemet.komplement etter opprinnelse er proteiner. For eksempel er blodkoagulasjonsprosessen basert på endringer i fibrinogenproteinet. De indre veggene i spiserøret og magen er foret med et beskyttende lag med slimete proteiner - lisiner. Giftstoffer er også proteiner med opprinnelse. Grunnlaget for huden som beskytter dyrenes kropp er kollagen. Alle disse proteinfunksjonene er beskyttende.
Vel, den siste funksjonen er regulatorisk. Det er proteiner som driver genomet. Det vil si at de regulerer transkripsjon og oversettelse.
Uansett hvilken viktig rolle proteiner spiller, har strukturen til proteiner blitt avslørt av forskere i lang tid. Og nå oppdager de nye måter å bruke denne kunnskapen på.
