Catalase er et enzym som finnes i nesten allelevende organismer. Dets viktigste funksjon er å katalysere nedbrytningen av hydrogenperoksyd til stoffer som er ufarlige for kroppen. Catalase er av stor betydning for den vitale aktiviteten til celler, da den beskytter dem mot ødeleggelse av reaktive oksygenarter.
Katalaseenzymet tilhører oksidoreduktraser - en omfattende klasse av enzymer som katalyserer elektronoverføring fra et reduserende molekyl (donor) til et oksiderende molekyl (akseptor).
Optimal pH for katalase hos menneskerkroppen er omtrent 7, men reaksjonshastigheten endres ikke nevneverdig med verdiene av hydrogenindeksen fra 6,8 til 7,5. Den optimale pH-verdien for andre katalaser varierer fra 4 til 11, avhengig av type organisme. Den optimale temperaturen varierer også, for en person er den omtrent 37omtrent S.
Каталаза - один из самых быстрых ферментов.Bare ett av molekylene er i stand til å konvertere millioner av hydrogenperoksydmolekyler til vann og oksygen på et sekund. Fra enzymologiens synspunkt betyr dette at katalaseenzymet er preget av et stort antall omdreininger.
Catalase er en tetramer på firepolypeptidkjeder, som hver har en lengde på mer enn 500 aminosyrer. Enzymet inneholder fire grupper med porfyrheme, som det reagerer med reaktive oksygenarter. Oksidert heme er en protetisk katalasegruppe.
Каталаза не была известна ученым до 1818 года, inntil Louis Jacques Tenard, en kjemiker som oppdaget hydrogenperoksyd i levende celler, antydet at ødeleggelsen skyldtes virkningen av et tidligere ukjent biologisk stoff.
I 1900 introduserte den tyske kjemikeren Oscar Lev for første gangbetegnelsen "katalase" for å bety et mystisk stoff som bryter ned peroksider. Han klarte å svare på spørsmålet om hvor katalaseenzymet er. Som et resultat av mange eksperimenter, avslørte Oscar Leo at dette enzymet er karakteristisk for nesten alle dyre- og planteorganismer. I en levende celle, som mange andre enzymer, finnes katalase i peroksisomer.
I 1937 klarte det for første gang å krystallisere segstorfekjøttlever. I 1938 ble enzymets molekylvekt bestemt - 250 kDa. I 1981 fikk forskere et bilde av den tredimensjonale strukturen til bovinkatalase.
Til tross for at hydrogenperoksyd er et produkt av mange normale metabolske prosesser, er det ikke ufarlig for kroppen.
Nedbrytningen av hydrogenperoksyd i levende vev:
2 H2Oh2 → 2 H2O + o2
Molekylær mekanisme for peroksydspaltninghydrogen med enzymkatalasen er ennå ikke undersøkt nøyaktig. Det antas at reaksjonen fortsetter i to trinn - på det første trinnet binder jern i den protetiske katalasegruppen seg til oksygenatomet i peroksyd, og ett molekyl med vann frigjøres. På det andre trinnet samvirker det oksyderte heme med et annet hydrogenperoksydmolekyl, som et resultat av at et annet vannmolekyl og ett oksygenmolekyl dannes.
På grunn av denne virkningen av enzymet katalase påhydrogenperoksyd, er nærværet av dette aktive stoffet i vevsprøver enkelt å bestemme. For dette er det nok å tilsette en liten mengde hydrogenperoksyd til testprøven og observere reaksjonen. Tilstedeværelsen av et enzym indikeres ved dannelse av oksygenbobler. Denne reaksjonen er god fordi den ikke krever noe spesialutstyr eller verktøy - den kan observeres med det blotte øye.
Det er verdt å merke seg at ionet av noe tungmetallkan fungere som en ikke-konkurrerende katalaseinhibitor. I tillegg oppfører det velkjente cyanid seg som en konkurrerende hemmer av katalase hvis det er mye hydrogenperoksyd i vevene. Arsenater spiller rollen som aktivatorer.
Den nedbrytende effekten av enzymkatalasen på hydrogenperoksyd har funnet anvendelse i matindustrien - ved hjelp av dette enzymet fjernes det fra melk H2Oh2 før du lager ost.En annen applikasjon er spesiell matemballasje som beskytter produkter mot oksidasjon. Catalase brukes også i tekstilindustrien for å fjerne hydrogenperoksyd fra vev.
Den brukes i små mengder ikontaktlinsehygiene. Noen desinfeksjonsmidler inneholder hydrogenperoksyd, og katalase brukes til å bryte ned denne komponenten før gjenbruk av linser.
Catalase enzymaktivitet avhengig av alderorganisme. I unge vev er enzymaktiviteten betydelig høyere enn hos gamle. Med alderen, både hos mennesker og dyr, reduseres katalaseaktiviteten gradvis som et resultat av aldring av organer og vev.
I følge nyere forskning er nedgangenKatalaseaktivitet er en av de mulige årsakene til hårfarging. Hydrogenperoksid dannes stadig i menneskekroppen, men skader ikke - katalase spaltes raskt. Men hvis nivået av dette enzymet reduseres, er det åpenbart at ikke alle hydrogenperoksider katalyseres av enzymet. Dermed bleker det håret fra innsiden, og oppløser naturlige fargestoffer. Denne uventede oppdagelsen blir nå testet av forskere og kan spille en rolle i utviklingen av medisiner som stopper å gråne hår.
