พื้นฐานของโครงสร้างของโปรตีนและน้ำย่อยคือโซ่โพลีเปปไทด์และโมเลกุลของโปรตีนสามารถประกอบด้วยหนึ่งสองโซ่หรือมากกว่านั้น อย่างไรก็ตามคุณสมบัติทางกายภาพชีวภาพและทางเคมีของไบโอโพลีเมอร์ไม่เพียง แต่ถูกกำหนดโดยโครงสร้างทางเคมีทั่วไปซึ่งอาจ“ ไม่มีความหมาย” แต่ยังรวมถึงการจัดระเบียบระดับอื่น ๆ ของโมเลกุลโปรตีนด้วย
โครงสร้างหลักของโปรตีนถูกกำหนดองค์ประกอบของกรดอะมิโนเชิงปริมาณและเชิงคุณภาพ พันธะเปปไทด์เป็นกระดูกสันหลังของโครงสร้างหลัก เป็นครั้งแรกที่สมมติฐานนี้แสดงในปี 1888 โดย A.Ya Danilevsky และต่อมาสมมติฐานของเขาได้รับการยืนยันโดยการสังเคราะห์เปปไทด์ซึ่งดำเนินการโดย E. Fischer โครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนได้รับการศึกษาโดยละเอียดโดย A.Ya Danilevsky และ E. Fisher ตามทฤษฎีนี้โมเลกุลของโปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้างจำนวนมากที่เชื่อมโยงกันด้วยพันธะเปปไทด์ โมเลกุลของโปรตีนสามารถมีโซ่โพลีเปปไทด์ตั้งแต่หนึ่งสายขึ้นไป
ในการศึกษาโครงสร้างหลักของโปรตีนจะใช้สารเคมีและเอนไซม์โปรตีโอไลติก ดังนั้นจึงสะดวกมากในการระบุกรดอะมิโนเทอร์มินัลโดยใช้วิธีของเอ็ดแมน
โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนแสดงให้เห็นโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโมเลกุลโปรตีน โครงสร้างทุติยภูมิมีดังต่อไปนี้: alpha-helix, beta-helix, collagen helix นักวิทยาศาสตร์พบว่าแอลฟา - เกลียวเป็นลักษณะส่วนใหญ่ของโครงสร้างของเปปไทด์
โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนจะเสถียรเมื่อความช่วยเหลือของพันธะไฮโดรเจน เกิดขึ้นระหว่างอะตอมของไฮโดรเจนที่เชื่อมต่อกับอะตอมไนโตรเจนอิเล็กโทรเนกาติวิตีของพันธะเปปไทด์หนึ่งพันธะกับอะตอมออกซิเจนคาร์บอนิลของกรดอะมิโนตัวที่สี่จากนั้นและถูกส่งไปตามเกลียว การคำนวณพลังงานแสดงให้เห็นว่าในการเกิดโพลีเมอไรเซชันของกรดอะมิโนเหล่านี้อัลฟา - เฮลิกซ์ที่เหมาะสมซึ่งมีอยู่ในโปรตีนพื้นเมืองจะมีประสิทธิภาพมากกว่า
โครงสร้างโปรตีนทุติยภูมิ: โครงสร้างเบต้าพับ
โซ่โพลีเปปไทด์ในเบต้าพับสมบูรณ์ยืดออก การพับของเบต้าเกิดขึ้นเมื่อพันธะเปปไทด์สองพันธะมีปฏิสัมพันธ์กัน โครงสร้างที่ระบุเป็นเรื่องปกติสำหรับโปรตีนไฟบริลลาร์ (เคราตินไฟโบรอิน ฯลฯ ) โดยเฉพาะอย่างยิ่งเบต้า - เคราตินมีลักษณะการจัดเรียงแบบขนานของโซ่โพลีเปปไทด์ซึ่งมีความเสถียรเพิ่มเติมด้วยพันธะไดซัลไฟด์อินเตอร์เชน ในไหมไฟโบรอินโซ่โพลีเปปไทด์ที่อยู่ติดกันจะมีลักษณะคล้ายกัน
โครงสร้างโปรตีนทุติยภูมิ: คอลลาเจนเกลียว
การศึกษาประกอบด้วยโซ่สามเกลียวtropocollagen ซึ่งเป็นรูปแท่ง โซ่ขดบิดและสร้างซุปเปอร์คอยล์ เกลียวถูกทำให้เสถียรโดยพันธะไฮโดรเจนระหว่างไฮโดรเจนของกลุ่มอะมิโนเปปไทด์ของกรดอะมิโนที่ตกค้างในห่วงโซ่หนึ่งกับออกซิเจนของกลุ่มคาร์บอนิลของกรดอะมิโนที่ตกค้างของอีกโซ่หนึ่ง โครงสร้างที่นำเสนอทำให้คอลลาเจนมีความแข็งแรงและยืดหยุ่นสูง
โครงสร้างตติยภูมิของโปรตีน
โปรตีนส่วนใหญ่ในสภาพดั้งเดิมมีโครงสร้างที่กะทัดรัดมากซึ่งพิจารณาจากรูปร่างขนาดและขั้วของอนุมูลของกรดอะมิโนตลอดจนลำดับของกรดอะมิโน
อิทธิพลอย่างมีนัยสำคัญต่อกระบวนการก่อตัวโครงสร้างดั้งเดิมของโปรตีนหรือโครงสร้างตติยภูมิเกิดขึ้นโดยปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำและไอโอเจนิกพันธะไฮโดรเจน ฯลฯ ภายใต้การกระทำของกองกำลังเหล่านี้จะทำให้เกิดโครงสร้างโมเลกุลโปรตีนที่เหมาะสมทางอุณหพลศาสตร์และการคงตัวของมัน
โครงสร้างควอเทอร์นารี
โครงสร้างโมเลกุลแบบนี้เกิดจากการเชื่อมโยงของหน่วยย่อยหลายหน่วยเป็นโมเลกุลเชิงซ้อนเดี่ยว หน่วยย่อยแต่ละหน่วยประกอบด้วยโครงสร้างหลักรองและตติยภูมิ
