Конформация (структура) пептидной цепи คล่องตัวและไม่เหมือนใครในโปรตีนแต่ละชนิด ภายใต้เงื่อนไขพิเศษพันธบัตรจำนวนมากจะแตกซึ่งทำให้โครงสร้างเชิงพื้นที่ของโมเลกุลสารคงที่ เป็นผลมาจากการแตกโมเลกุลทั้งหมด (หรือส่วนสำคัญของมัน) ใช้รูปแบบของขดลวดแบบสุ่ม กระบวนการนี้เรียกว่า "denaturation" การเปลี่ยนแปลงนี้สามารถถูกเรียกใช้โดยการให้ความร้อนจากหกสิบถึงแปดสิบองศา ดังนั้นแต่ละโมเลกุลที่เกิดจากการแตกสามารถแตกต่างกันในโครงสร้างจากคนอื่น ๆ
การเสื่อมสภาพของโปรตีนเกิดขึ้นภายใต้อิทธิพลของตัวแทนใด ๆ ที่สามารถทำลายพันธบัตรที่ไม่ใช่โควาเลนต์ กระบวนการนี้สามารถเกิดขึ้นได้ในสภาวะที่เป็นด่างหรือเป็นกรดบนพื้นผิวของการแยกเฟสภายใต้อิทธิพลของสารประกอบอินทรีย์บางชนิด (ฟีนอลแอลกอฮอล์และอื่น ๆ ) การเสื่อมสภาพของโปรตีนสามารถเกิดขึ้นได้ภายใต้อิทธิพลของ guanidine chloride หรือยูเรีย สารเหล่านี้ก่อให้เกิดพันธะที่อ่อนแอ (hydrophobic, ionic, ไฮโดรเจน) กับคาร์บอนิลหรืออะมิโนของเปปไทด์แกนนำและมีจำนวนของอนุมูลอิสระของกรดอะมิโนแทนที่พันธะไฮโดรเจนที่อยู่ภายในโปรตีนในโมเลกุล เป็นผลให้เกิดการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิ
ความต้านทานต่อการเสียสภาพตัวแทนส่วนใหญ่ขึ้นอยู่กับการมีพันธะซัลไฟด์ในโมเลกุลของสารประกอบโปรตีน สารยับยั้งทริปซินนั้นมีพันธะ S - S สามตัวหากพวกมันได้รับการฟื้นฟู หากต่อมาสารประกอบถูกวางไว้ภายใต้เงื่อนไขที่การเกิดออกซิเดชันของกลุ่มเอสเทอซีนซีสเตอีนและการก่อตัวของพันธะซัลไฟด์เกิดขึ้นแล้วโครงสร้างเริ่มต้นจะถูกเรียกคืน ยิ่งไปกว่านั้นการมีพันธะไดซัลไฟด์แม้เพียงตัวเดียวก็ช่วยเพิ่มความเสถียรให้กับโครงสร้างเชิงพื้นที่
การสูญเสียโปรตีนมักจะมาพร้อมกับลดการละลายของมัน เมื่อรวมกับสิ่งนี้จะเกิดการตกตะกอน มันเกิดขึ้นในรูปของ "โปรตีนงอ" ด้วยความเข้มข้นสูงของสารประกอบในสารละลาย "การแข็งตัว" ผ่านการแก้ปัญหาทั้งหมดเช่นนี้เกิดขึ้นเมื่อปรุงอาหารไข่ไก่ เมื่อเสียสภาพโปรตีนจะสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพ การใช้กรดคาร์โบลิก (สารละลายฟีนอลิกในน้ำ) เป็นสารฆ่าเชื้อมีพื้นฐานมาจากหลักการนี้
ความไม่แน่นอนของโครงสร้างเชิงพื้นที่ความน่าจะเป็นสูงของการทำลายภายใต้อิทธิพลของสารต่าง ๆ ทำให้การแยกและการศึกษาโปรตีนมีความซับซ้อน ปัญหาบางอย่างเกิดขึ้นเมื่อใช้สารประกอบในอุตสาหกรรมและยา
Если денатурация белка проводилась путем การสัมผัสกับอุณหภูมิสูงจากนั้นเมื่อการระบายความร้อนช้าลงภายใต้เงื่อนไขบางประการกระบวนการปรับปรุงจะเกิดขึ้น - การคืนค่าโครงสร้างดั้งเดิม ความจริงข้อนี้พิสูจน์ให้เห็นว่าการพับของเปปไทด์โซ่เกิดขึ้นตามโครงสร้างหลัก
การก่อตัวของโครงสร้างดั้งเดิม (เริ่มต้นสถานที่) เป็นกระบวนการที่เกิดขึ้นเอง กล่าวอีกอย่างหนึ่งการจัดเรียงนี้สอดคล้องกับปริมาณพลังงานฟรีขั้นต่ำที่มีอยู่ในโมเลกุล ดังนั้นเราสามารถสรุปได้ว่าโครงสร้างเชิงพื้นที่ของสารประกอบถูกเข้ารหัสในลำดับกรดอะมิโนในโซ่เปปไทด์ ในทางกลับกันหมายความว่าโพลีเปปไทด์ทั้งหมดที่มีความคล้ายคลึงในการสลับของกรดอะมิโน (ตัวอย่างเช่นโซ่ myoglobin เปปไทด์) จะมีโครงสร้างที่เหมือนกัน
โปรตีนสามารถมีความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญในโครงสร้างหลักแม้ว่าพวกเขาจะเป็นจริงหรือเหมือนกันอย่างแน่นอนในโครงสร้าง
