प्रोटीन और प्रोटीस की संरचना का आधार हैएक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला, और एक प्रोटीन अणु में एक, दो या अधिक श्रृंखलाएं हो सकती हैं। फिर भी, बायोपॉलिमर के भौतिक, जैविक और रासायनिक गुणों को न केवल सामान्य रासायनिक संरचना द्वारा निर्धारित किया जाता है, जो "अर्थहीन" हो सकता है, लेकिन प्रोटीन अणु के संगठन के अन्य स्तरों की उपस्थिति से भी।
एक प्रोटीन की प्राथमिक संरचना निर्धारित की जाती हैमात्रात्मक और गुणात्मक अमीनो एसिड संरचना। पेप्टाइड बांड प्राथमिक संरचना की रीढ़ हैं। पहली बार यह परिकल्पना 1888 में A. Ya. Danilevsky द्वारा व्यक्त की गई थी, और बाद में उनकी धारणाओं को पेप्टाइड्स के संश्लेषण द्वारा पुष्टि की गई, जिसे ई। फिशर द्वारा किया गया था। प्रोटीन अणु की संरचना का विस्तार ए। हां। डेनिलेव्स्की और ई। फिशर द्वारा विस्तार से अध्ययन किया गया था। इस सिद्धांत के अनुसार, प्रोटीन अणु बड़ी संख्या में एमिनो एसिड अवशेषों से बने होते हैं जो पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े होते हैं। एक प्रोटीन अणु में एक या अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला हो सकती है।
प्रोटीन की प्राथमिक संरचना के अध्ययन में, रासायनिक एजेंटों और प्रोटियोलिटिक एंजाइमों का उपयोग किया जाता है। इसलिए, एडमैन विधि का उपयोग करके, टर्मिनल अमीनो एसिड की पहचान करना बहुत सुविधाजनक है।
प्रोटीन की द्वितीयक संरचना प्रदर्शित करती हैप्रोटीन अणु के स्थानिक विन्यास। निम्न प्रकार की माध्यमिक संरचना हैं: अल्फा-हेलिक्स, बीटा-हेलिक्स, कोलेजन हेलिक्स। वैज्ञानिकों ने पाया है कि अल्फा-हेलिक्स पेप्टाइड्स की संरचना की सबसे विशेषता है।
प्रोटीन की द्वितीयक संरचना कब स्थिर होती हैहाइड्रोजन बांड की मदद। बाद वाले एक पेप्टाइड बॉन्ड के इलेक्ट्रोनगेटिव नाइट्रोजन परमाणु से जुड़े हाइड्रोजन परमाणुओं और इसके बीच से चौथे अमीनो एसिड के कार्बोनिल ऑक्सीजन परमाणु के बीच उत्पन्न होते हैं, और वे सर्पिल के साथ निर्देशित होते हैं। ऊर्जा गणना से पता चलता है कि इन अमीनो एसिड के पोलीमराइजेशन में, सही अल्फा-हेलिक्स, जो मूल प्रोटीन में मौजूद है, अधिक कुशल है।
माध्यमिक प्रोटीन संरचना: बीटा-गुना संरचना
बीटा फोल्ड में पॉलीपेप्टाइड चेन पूरी तरह से हैंकार्यग्रस्त। जब दो पेप्टाइड बांड आपस में जुड़ते हैं तो बीटा सिलवटों का निर्माण होता है। निर्दिष्ट संरचना फाइब्रिलर प्रोटीन (केराटिन, फाइब्रोइन, आदि) की विशेषता है। विशेष रूप से, बीटा-केराटिन को पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के समानांतर व्यवस्था की विशेषता है, जो इसके अलावा इंटरचिन डिसल्फाइड बॉन्ड द्वारा स्थिर होती हैं। रेशम फाइब्रोइन में, आसन्न पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं एंटीपैरल होती हैं।
माध्यमिक प्रोटीन संरचना: कोलेजन हेलिक्स
शिक्षा में तीन सर्पिल श्रृंखलाएँ होती हैंट्रोपोकोलेजन, जो रॉड के आकार का है। कुंडलित जंजीरों को मोड़ते हैं और एक सुपरकोइल बनाते हैं। हेलिक्स एक श्रृंखला के अमीनो एसिड अवशेषों के पेप्टाइड एमिनो समूहों के हाइड्रोजन और अन्य श्रृंखला के एमिनो एसिड अवशेषों के कार्बोनिल समूह के ऑक्सीजन के बीच हाइड्रोजन बांड द्वारा स्थिर होता है। प्रस्तुत संरचना कोलेजन को उच्च शक्ति और लोच प्रदान करती है।
प्रोटीन तृतीयक संरचना
अपने मूल राज्य में अधिकांश प्रोटीनों की एक बहुत ही कॉम्पैक्ट संरचना होती है, जो अमीनो एसिड के कणों के आकार, आकार और ध्रुवता के साथ-साथ अमीनो एसिड के अनुक्रम से निर्धारित होती है।
गठन प्रक्रिया पर महत्वपूर्ण प्रभावएक प्रोटीन या इसके तृतीयक संरचना का मूल रचना हाइड्रोफोबिक और आयनोजेनिक इंटरैक्शन, हाइड्रोजन बॉन्ड, आदि द्वारा निर्मित होता है। इन बलों के प्रभाव के तहत, प्रोटीन अणु के एक ऊष्मागतिक रूप से समीचीन विरूपण और इसके स्थिरीकरण को प्राप्त किया जाता है।
चतुर्धातुक संरचना
इस तरह की आणविक संरचना कई उपनिवेशों के संघटन से एक ही जटिल अणु में उत्पन्न होती है। प्रत्येक सबयूनिट में प्राथमिक, माध्यमिक और तृतीयक संरचनाएं शामिल हैं।
