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प्रोटीन की अव्यवस्था

पेप्टाइड श्रृंखला की संरचना (संरचना)आदेश दिया जाता है और प्रत्येक प्रोटीन के लिए अद्वितीय है। विशेष परिस्थितियों में, बड़ी संख्या में बॉन्ड तोड़ते हैं, जो यौगिक अणु की स्थानिक संरचना को स्थिर करते हैं। टूटने के परिणामस्वरूप, पूरे अणु (या इसका एक महत्वपूर्ण हिस्सा) एक विकृत तार का रूप लेता है। इस प्रक्रिया को "denaturation" कहा जाता है। इस परिवर्तन को साठ से अस्सी डिग्री तक गर्म करके उत्तेजित किया जा सकता है। इस प्रकार, टूटने के परिणामस्वरूप प्राप्त प्रत्येक अणु दूसरों से संरचना में भिन्न हो सकता है।

प्रोटीन की अव्यवस्था के प्रभाव में होता हैगैर-सहसंयोजक बांड को नष्ट करने में सक्षम कोई भी एजेंट। यह प्रक्रिया कुछ कार्बनिक यौगिकों (फिनोल, अल्कोहल और अन्य) के प्रभाव में चरण पृथक्करण की सतह पर क्षारीय या अम्लीय स्थितियों में हो सकती है। प्रोटीन की अव्यवस्था भी गुआनाइडिन क्लोराइड या यूरिया के प्रभाव में हो सकती है। ये एजेंट कमजोर बंधन (हाइड्रोफोबिक, आयनिक, हाइड्रोजन) बनाते हैं, जिसमें पेप्टाइड रीढ़ की हड्डी के कार्बोनील या एमिनो समूह और अमीनो एसिड रेडिकल के कई समूह होते हैं, जो अणुओं के भीतर प्रोटीन स्व-हाइड्रोजन बंधनों के लिए प्रतिस्थापित करते हैं। नतीजतन, माध्यमिक और तृतीयक संरचना में एक बदलाव है।

एजेंटों की पहचान की कार्रवाई के लिए प्रतिरोधमुख्य रूप से डाइसल्फाइड बॉन्ड के प्रोटीन यौगिक के अणु में उपस्थिति पर निर्भर करता है। ट्राइपसिन अवरोधक में तीन एस-एस बॉन्ड होते हैं। उनकी कमी की स्थिति के तहत, प्रोटीन denaturation अन्य प्रभावों के बिना होता है। यदि, बाद में, परिसर उन परिस्थितियों में रखा जाता है जहां सिस्टीन के एसएच-समूहों का ऑक्सीकरण और डाइसल्फाइड बॉन्ड का गठन किया जाता है, प्रारंभिक संरचना बहाल की जाएगी। इसके अलावा, यहां तक ​​कि एक डाइसल्फाइड बंधन की उपस्थिति स्थानिक संरचना में स्थिरता को काफी हद तक बढ़ा देती है।

प्रोटीन की अव्यवस्था आमतौर पर साथ होती हैइसकी घुलनशीलता में कमी। उसी समय, एक प्रकोप अक्सर बनाया जाता है। यह "कोगुलेटेड प्रोटीन" के रूप में दिखाई देता है। जब समाधान में यौगिकों की एकाग्रता अधिक होती है, तो "कोगुलेशन" पूरे समाधान से गुजरता है, उदाहरण के लिए, चिकन अंडे पकाने पर। Denaturation के दौरान, प्रोटीन अपनी जैविक गतिविधि खो देता है। यह सिद्धांत एक एंटीसेप्टिक पदार्थ के रूप में कार्बोलिक एसिड (एक जलीय phenolic समाधान) के उपयोग पर आधारित है।

स्थानिक संरचना की अस्थिरता,विभिन्न एजेंटों के प्रभाव में विनाश की उच्च संभावना प्रोटीन के अलगाव और अध्ययन को काफी जटिल बनाती है। उद्योग और दवाओं में यौगिकों का उपयोग करते समय कुछ समस्याएं भी बनाई जाती हैं।

अगर प्रोटीन denaturation द्वारा किया गया थाउच्च तापमान का प्रभाव, फिर धीमी शीतलन के तहत, कुछ स्थितियों के तहत, पुनरावृत्ति की प्रक्रिया होती है-मूल (प्रारंभिक) संरचना की बहाली होती है। यह तथ्य साबित करता है कि पेप्टाइड श्रृंखला की बिछाने प्राथमिक संरचना के अनुसार होती है।

मूल संरचना का गठन (मूलस्थान) एक सहज प्रक्रिया है। दूसरे शब्दों में, यह व्यवस्था अणु में संलग्न न्यूनतम ऊर्जा की न्यूनतम मात्रा से मेल खाती है। नतीजतन, यह निष्कर्ष निकाला जा सकता है कि यौगिक की स्थानिक संरचना पेप्टाइड चेन में एमिनो एसिड अनुक्रम में एन्कोड किया गया है। बदले में, इसका मतलब है कि एमिनो एसिड अनुक्रम (जैसे, मायोग्लोबिन पेप्टाइड चेन) में समान सभी पॉलीपेप्टाइड्स एक समान संरचना लेते हैं।

प्राथमिक संरचना में प्रोटीन में महत्वपूर्ण अंतर हो सकते हैं, भले ही वे व्यावहारिक रूप से या संरचना में बिल्कुल समान हों।

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