Conformazione (struttura) della catena peptidicaaerodinamico e unico per ogni proteina. In condizioni speciali, un gran numero di legami si rompe, stabilizzando la struttura spaziale della molecola composta. Come risultato della rottura, l'intera molecola (o una parte significativa di essa) assume la forma di una palla disordinata. Questo processo si chiama "denaturazione". Questo cambiamento può essere innescato riscaldando da sessanta a ottanta gradi. Pertanto, ogni molecola risultante da una rottura può differire in conformazione dalle altre.
La denaturazione delle proteine si verifica sotto l'influenza diqualsiasi agente in grado di rompere legami non covalenti. Questo processo può avvenire in condizioni alcaline o acide, sulla superficie della separazione di fase, sotto l'influenza di alcuni composti organici (fenoli, alcoli e altri). La denaturazione delle proteine può anche verificarsi sotto l'influenza del cloruro di guanidina o dell'urea. Questi agenti formano legami deboli (idrofobici, ionici, idrogeno) con i gruppi carbonile o amminico della spina dorsale peptidica e con un numero di gruppi di radicali amminoacidici, sostituendo i legami idrogeno intrinseci presenti nella proteina all'interno delle molecole. Di conseguenza, si verifica un cambiamento nella struttura secondaria e terziaria.
Resistenza agli agenti denaturantidipende principalmente dalla presenza di legami disolfuro nella molecola del composto proteico. L'inibitore della tripsina ha tre legami S - S. Nella condizione del loro ripristino, la denaturazione delle proteine si verifica senza altri effetti. Se, successivamente, il composto viene posto in condizioni in cui vengono effettuati l'ossidazione dei gruppi SH di cisteina e la formazione di legami disolfuro, la conformazione iniziale verrà ripristinata. Inoltre, la presenza di un solo legame al disolfuro aumenta significativamente la stabilità nella struttura spaziale.
La denaturazione delle proteine è solitamente accompagnata daabbassando la sua solubilità. Insieme a questo, si forma spesso un precipitato. Si presenta sotto forma di "proteina arricciata". Con un'alta concentrazione di composti nella soluzione, la "coagulazione" subisce l'intera soluzione, come, ad esempio, ciò accade quando si cuociono le uova di gallina. Quando denaturata, la proteina perde la sua attività biologica. L'uso di acido carbolico (soluzione acquosa fenolica) come sostanza antisettica si basa su questo principio.
Instabilità della struttura spaziale,l'elevata probabilità di distruzione sotto l'influenza di vari agenti complica in modo significativo l'isolamento e lo studio delle proteine. Alcuni problemi si creano anche quando si usano composti nell'industria e in medicina.
Se la denaturazione delle proteine è stata eseguita daesposizione a temperature elevate, quindi con un lento raffreddamento in determinate condizioni ha luogo il processo di rinnovamento: ripristino della conformazione nativa (iniziale). Questo fatto dimostra che il ripiegamento della catena peptidica avviene secondo la struttura primaria.
Formazione di conformazione nativa (inizialeposizione) è un processo spontaneo. In altre parole, questa disposizione corrisponde alla quantità minima di energia libera contenuta nella molecola. Di conseguenza, possiamo concludere che la struttura spaziale del composto è codificata nella sequenza aminoacidica nelle catene peptidiche. Questo, a sua volta, significa che tutti i polipeptidi che sono simili nell'alternanza degli aminoacidi (ad esempio, le catene peptidiche di mioglobina) avranno una conformazione identica.
Le proteine possono avere differenze significative nella struttura primaria, anche se sono praticamente o assolutamente identiche nella conformazione.
