Proteinele sunt substanțe organice.Acești compuși cu greutate moleculară mare se caracterizează printr-o compoziție specifică și se descompun în aminoacizi la hidroliză. Moleculele de proteine pot avea multe forme diferite, multe dintre ele constând din mai multe lanțuri polipeptidice. Informațiile despre structura unei proteine sunt codificate în ADN, iar procesul de sintetizare a moleculelor de proteine se numește traducere.
Proteina medie conține:
Moleculele proteice sunt polimeri. Pentru a le înțelege structura, este necesar să știm care sunt monomerii lor - aminoacizii -.
De obicei, acestea sunt împărțite în două categorii:care apare constant și uneori apare. Primii includ 18 monomeri proteici și încă 2 amide: acizi aspartici și glutamici. Uneori există doar trei acizi.
Acești acizi pot fi clasificați în diferite moduri: prin natura lanțurilor laterale sau prin încărcarea radicalilor lor, pot fi împărțiți și la numărul de grupări CN și COOH.
Ordinea alternanței aminoacizilor într-o proteinălanțul definește nivelurile sale ulterioare de organizare, proprietăți și funcții. Principalul tip de legătură între monomeri este peptida. Se formează prin eliminarea hidrogenului dintr-un aminoacid și a grupării OH din altul.
Primul nivel de organizare al unei molecule proteice esteeste secvența de aminoacizi din el, doar un lanț care determină structura moleculelor de proteine. Se compune dintr-un „schelet” cu o structură regulată. Aceasta este secvența care se repetă –NH-CH-CO-. Lanțurile laterale individuale sunt reprezentate de radicalii aminoacizi (R), proprietățile lor determină compoziția structurii proteinelor.
Chiar dacă structura moleculelor de proteine este aceeași, elepoate diferi prin proprietăți doar de faptul că monomerii lor au o succesiune diferită în lanț. Ordinea aminoacizilor dintr-o proteină este determinată de gene și dictează proteinelor anumite funcții biologice. Secvența monomerilor din moleculele responsabile de aceeași funcție este adesea similară la diferite specii. Astfel de molecule - aceleași sau similare în organizare și care îndeplinesc aceleași funcții în diferite tipuri de organisme - sunt proteine omoloage. Structura, proprietățile și funcțiile viitoarelor molecule sunt stabilite deja în stadiul sintezei lanțului de aminoacizi.
Structura proteinelor a fost studiată mult timp șianaliza structurii lor primare a făcut posibilă realizarea unor generalizări. Un număr mare de proteine se caracterizează prin prezența tuturor celor douăzeci de aminoacizi, dintre care glicina, alanina, acidul aspartic, glutamina sunt deosebit de mari și puțin triptofan, arginină, metionină și histidină. Singurele excepții sunt unele grupuri de proteine, de exemplu, histone. Sunt necesare pentru ambalarea ADN-ului și conțin multă histidină.
A doua generalizare: în proteinele globulare nu există modele generale în alternanța aminoacizilor. Dar chiar și polipeptidele care sunt departe de activitatea biologică au mici fragmente identice de molecule.
Al doilea nivel de organizare a lanțului polipeptidic -aceasta este dispunerea sa spațială, care se menține datorită legăturilor de hidrogen. Se distinge α-helix și β-fold. O parte a lanțului nu are o structură ordonată; astfel de zone sunt numite amorfe.
Helix alfa al tuturor proteinelor naturaledreptaci. Radicalii de aminoacizi laterali dintr-o spirală sunt întotdeauna orientați spre exterior și sunt localizați pe laturile opuse ale axei sale. Dacă sunt nepolari, sunt grupați pe o parte a spiralei, se obțin arce, care creează condiții pentru convergența diferitelor secțiuni spirale.
Beta-pliurile - helice foarte alungite - tind să fie localizate una lângă alta într-o moleculă proteică și formează straturi β-fold paralele și ne paralele.
Al treilea nivel de organizare al unei molecule proteice esteplierea spiralelor, pliurilor și zonelor amorfe într-o structură compactă. Acest lucru se datorează interacțiunii dintre radicalii laterali ai monomerilor. Astfel de conexiuni sunt împărțite în mai multe tipuri:
Ultimul tip de conexiune (-S = S-) esteinteracțiune covalentă. Podurile disulfură întăresc proteinele, structura lor devine mai durabilă. Dar prezența unor astfel de conexiuni nu este deloc necesară. De exemplu, poate exista foarte puțină cisteină în lanțul polipeptidic sau radicalii săi sunt localizați în apropiere și nu pot crea o „punte”.
Nu toate proteinele formează o structură cuaternară.Structura proteinelor la nivelul al patrulea este determinată de numărul de lanțuri polipeptidice (protomeri). Se leagă între ele prin aceleași legături ca nivelul anterior de organizare, cu excepția punților disulfură. O moleculă este formată din mai mulți protomeri, fiecare dintre ei având propria structură terțiară specială (sau identică).
Toate nivelurile organizației definesc acele funcțiicare va efectua proteinele rezultate. Structura proteinelor la primul nivel de organizare determină foarte exact rolul lor ulterior în celulă și corpul în ansamblu.
Este dificil chiar să ne imaginăm cât de important este rolul proteinelor în activitatea celulară. Mai sus, le-am examinat structura. Funcțiile proteinelor sunt direct dependente de aceasta.
Efectuând o funcție de construcție (structurală), eiformează baza citoplasmei oricărei celule vii. Acești polimeri sunt principalul material al tuturor membranelor celulare atunci când sunt complexați cu lipide. Aceasta include, de asemenea, împărțirea celulei în compartimente, fiecare dintre ele având propriile sale reacții. Faptul este că fiecare complex de procese celulare necesită propriile condiții, pH-ul mediului joacă un rol deosebit de important. Proteinele construiesc septuri subțiri care împart celula în așa-numitele compartimente. Și fenomenul în sine a fost numit compartimentare.
Funcția catalitică este de a regla toate reacțiile celulare. Toate enzimele sunt proteine simple sau complexe la origine.
Orice fel de mișcare a organismelor (munca musculară,mișcarea protoplasmei în celulă, clipirea cililor în protozoare etc.) este realizată de proteine. Structura proteinelor le permite să se miște, să formeze fibre și inele.
Rolul hormonal al acestor polimeri este imediat clar: o serie de hormoni sunt proteine în structură, de exemplu, insulină, oxitocină.
Funcția de rezervă este determinată de faptul că proteinele sunt capabile să formeze depozite. De exemplu, valguminul din ou, cazeina din lapte, proteinele din semințe din plante - acestea stochează o cantitate mare de substanțe nutritive.
Toate tendoanele, articulațiile articulare, oasele scheletului, copitele sunt formate din proteine, ceea ce ne aduce la următoarea lor funcție - de susținere.
Moleculele de proteine sunt receptori, realizând recunoașterea selectivă a anumitor substanțe. Într-un astfel de rol, glicoproteinele și lectinele sunt cunoscute în special.
Cei mai importanți factori de imunitate - anticorpii și sistemulcomplementul la origine sunt proteinele. De exemplu, procesul de coagulare a sângelui se bazează pe modificări ale proteinei fibrinogen. Pereții interiori ai esofagului și stomacului sunt căptușiți cu un strat protector de proteine mucoase - licine. Toxinele sunt, de asemenea, proteine de origine. Baza pielii care protejează corpul animalelor este colagenul. Toate aceste funcții ale proteinelor sunt protectoare.
Ei bine, ultima funcție este de reglementare. Există proteine care controlează modul în care funcționează genomul. Adică, ele reglementează transcrierea și traducerea.
Indiferent cât de importante sunt proteinele, structura proteinelor a fost dezvăluită de oamenii de știință de mult timp. Și acum descoperă noi modalități de a folosi aceste cunoștințe.
