Основа структуре протеина и протеида јеполипептидни ланац, док се протеински молекул може састојати од једног, два или више ланаца. Ипак, физичка, биолошка и хемијска својства биополимера су одређена не само општом хемијском структуром, која може бити „бесмислена“, већ и присуством других нивоа организације протеинског молекула.
Одређује се примарна структура протеинаквантитативни и квалитативни састав аминокиселина. Пептидне везе су основа примарне структуре. Ову хипотезу је први пут изнео 1888. А. Иа. Данилевски, а касније су његове претпоставке потврђене синтезом пептида, коју је спровео Е. Фисхер. Структуру протеинског молекула су детаљно проучавали А. Иа. Данилевски и Е. Фисхер. Према овој теорији, протеински молекули се састоје од великог броја аминокиселинских остатака који су повезани пептидним везама. Молекул протеина може имати један или више полипептидних ланаца.
Приликом проучавања примарне структуре протеина користе се хемијски агенси и протеолитички ензими. Дакле, коришћењем Едманове методе, веома је згодно идентификовати терминалне аминокиселине.
Секундарна структура протеина показујепросторна конфигурација протеинског молекула. Постоје следеће врсте секундарне структуре: алфа хеликс, бета хеликс, колаген хеликс. Научници су открили да је структура пептида најкарактеристичнија за алфа хеликс.
Секундарна структура протеина се стабилизује кадапомоћ водоничних веза. Потоњи настају између атома водоника који су повезани са електронегативним атомом азота једне пептидне везе и карбонилним атомом кисеоника четврте аминокиселине из ње и усмерени су дуж хеликса. Прорачуни енергије показују да је десна алфа спирала, која је присутна у нативним протеинима, ефикаснија у полимеризацији ових аминокиселина.
Секундарна структура протеина: структура бета листа
Полипептидни ланци у бета наборима су потпуноиздужено. Бета набори се формирају интеракцијом две пептидне везе. Ова структура је карактеристична за фибриларне протеине (кератин, фиброин, итд.). Конкретно, бета-кератин карактерише паралелни распоред полипептидних ланаца, који су додатно стабилизовани међуланчаним дисулфидним везама. У фиброину свиле, суседни полипептидни ланци су антипаралелни.
Секундарна структура протеина: колаген хеликс
Образовање се састоји од три спирална ланцатропоколаген, који је у облику штапа. Спирализовани ланци се увијају и формирају суперзавојницу. Хеликс је стабилизован водоничним везама које настају између водоника пептидних амино група аминокиселинских остатака једног ланца и кисеоника карбонилне групе аминокиселинских остатака другог ланца. Представљена структура даје колагену високу чврстоћу и еластичност.
Структура терцијарних протеина
Већина протеина у свом природном стању има веома компактну структуру, која је одређена обликом, величином и поларитетом аминокиселинских радикала, као и секвенцом аминокиселина.
Значајан утицај на процес формирањахидрофобне и јоногене интеракције, водоничне везе итд. имају нативну конформацију протеина или његову терцијарну структуру.Под дејством ових сила постиже се термодинамички одговарајућа конформација протеинског молекула и његова стабилизација.
Квартарна структура
Оваква молекуларна структура је резултат повезивања неколико подјединица у један сложени молекул. Свака подјединица садржи примарне, секундарне и терцијарне структуре.
