Каталаза је ензим који се налази у готово свимживи организми. Његова главна функција је да катализује разградњу водоник-пероксида до супстанци нешкодљивих за тело. Каталаза је од велике важности за виталну активност ћелија, јер их штити од уништавања реактивним кисеоником.
Ензим каталаза припада оксидоредуктазама - опсежној класи ензима који катализују пренос електрона из редукционог агенса (донора) у оксидациони молекул (акцептор).
Оптималан пХ да каталаза делује код људитело је око 7, међутим, брзина реакције се не мења значајно при вредностима индекса водоника од 6,8 до 7,5. Оптимална пХ вредност за остале каталазе креће се од 4 до 11, у зависности од врсте организма. Оптимална температура се такође разликује, за особу је око 37о Ц.
Каталаза је један од најбржих ензима.Само један од његових молекула способан је да у секунди претвори милионе молекула водоник-пероксида у воду и кисеоник. Са ензимолошке тачке гледишта, то значи да се ензим каталазе одликује великим бројем окрета.
Каталаза је тетрамер од четириполипептидни ланци, од којих је сваки дужи више од 500 аминокиселина. Ензим садржи четири групе порфир хема, захваљујући којима реагује са реактивним врстама кисеоника. Оксидисани хем је протетска група каталазе.
Научници нису знали за каталазу до 1818,све док Лоуис Јацкуес Тхенард, хемичар који је открио водоник-пероксид у живим ћелијама, није сугерисао да је његово уништавање повезано са деловањем раније непознате биолошке супстанце.
1900. године први је представио немачки хемичар Осцар Леотермин „каталаза“ за мистериозну супстанцу која разлаже пероксид. Такође је успео да одговори на питање где је ензим каталазе. Као резултат бројних експеримената, Осцар Лев је открио да је овај ензим карактеристичан за готово све животињске и биљне организме. У живој ћелији, као и многи други ензими, каталаза је садржана у пероксизомима.
1937. године први пут је успео да се искристалишекаталазе из говеђе јетре. 1938. године утврђена је молекуларна тежина ензима - 250 кДа. Научници су 1981. године добили слику тродимензионалне структуре говеђе каталазе.
Упркос чињеници да је водоник-пероксид производ многих нормалних метаболичких процеса, он није безопасан за тело.
Разградња водоник-пероксида у живим ткивима:
2 Х.2Ох2 → 2 Х.2О + О2
Молекуларни механизам разградње пероксидаводоник ензимом каталазе још увек није тачно проучен. Претпоставља се да се реакција одвија у две фазе - у првој фази се гвожђе у протетској групи каталазе веже за атом кисеоника пероксида и ослобађа се један молекул воде. У другом кораку, оксидисани хем ступа у интеракцију са другим молекулом водоник-пероксида, што резултира стварањем другог молекула воде и једног молекула кисеоника.
Због овог дејства ензима каталазе наводоник-пероксида, присуство ове активне супстанце у узорцима ткива лако је утврдити. Да бисте то урадили, довољно је додати малу количину водоник-пероксида у тестни узорак и посматрати реакцију. Присуство ензима се указује стварањем мехурића кисеоника. Ова реакција је добра по томе што не захтева никакву посебну опрему или алат - може се посматрати голим оком.
Треба напоменути да је јон било ког тешког металаможе деловати као неконкурентни инхибитор каталазе. Поред тога, добро познати цијанид понаша се као конкурентни инхибитор каталазе ако у ткивима има пуно водоник-пероксида. Арсенати играју улогу активатора.
Ефекат разградње ензима каталазе на водоник-пероксид нашао је примену у прехрамбеној индустрији - уз помоћ овог ензима уклања се из млека Х2Ох2 пре прављења сира.Друга примена је посебна амбалажа за храну која штити храну од оксидације. Каталаза се такође користи у текстилној индустрији за уклањање водоник-пероксида из тканина.
У малим количинама се користи ухигијена контактних сочива. Нека средства за дезинфекцију садрже водоник-пероксид, а каталаза се користи за разградњу ове компоненте пре поновне употребе сочива.
Активност ензима каталазе зависи од старостиорганизам. У младим ткивима активност ензима је много већа него у старим. Са годинама, и код људи и код животиња, активност каталазе постепено се смањује као резултат старења органа и ткива.
Према недавним истраживањима, падактивност каталазе је један од могућих узрока осивења косе. Водиков пероксид се непрекидно ствара у људском телу, али не штети - каталаза га брзо разграђује. Али ако се ниво овог ензима смањи, очигледно је да ензим не катализује сав водоник-пероксид. Дакле, избељује косу изнутра, растварајући природне боје. Ово неочекивано откриће сада испитују истраживачи и могло би да игра улогу у развоју лекова који заустављају просеђивање косе.
