Існує чотири найбільш важливих класу органічних сполук, які входять до складу організму: нуклеїнові кислоти, жири, вуглеводи і білки. Про останніх і піде мова в цій статті.
Це полімерні хімічні сполуки, побудовані з амінокислот. Білки мають складну структуру.
Це відбувається в клітинах організму.Існують спеціальні органели, які відповідають за цей процес. Це рибосоми. Вони складаються з двох частин: малої та великої, які об'єднуються під час роботи органели. Процес синтезування поліпептидного ланцюжка з амінокислот називається трансляцією.
Незважаючи на те що різновидів білків ворганізмі безліч, амінокислот, з яких вони можуть бути сформовані, існує всього двадцять. Така різноманітність білків досягається за рахунок різних комбінацій і послідовності цих амінокислот, а також різного розміщення побудованої ланцюжка в просторі.
Амінокислоти містять в своєму хімічному складідві протилежні за своїми властивостями функціональні групи: карбоксильну та аміногрупу, а також радикал: ароматичний, алифатический або гетероциклічний. Крім того, до складу радикалів можуть входити додаткові функціональні групи. Це можуть бути карбоксильні групи, аміногрупи, амідні, гідроксильні, гуанідовие групи. Також радикал може містити в своєму складі сірку.
Ось список кислот, з яких можуть бути побудовані білки:
З них десять є незамінними - такими,які не можуть бути синтезовані в організмі людини. Це валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан, гістидин, аргінін. Вони обов'язково повинні надходити в організм людини з їжею. Багато таких амінокислот міститься в рибі, яловичині, м'ясі, горіхах, бобових.
Це послідовність амінокислот в ланцюжку. Знаючи первинну структуру білка, можна скласти точну його хімічну формулу.
Це спосіб скручування поліпептидного ланцюжка. Існує два варіанти конфігурації білка: альфа-спіраль і бета-структура. Вторинна структура білка забезпечується водневими зв'язками між СО та NH- групами.
Це просторова орієнтація спіралі або спосіб її укладання в певному обсязі. Її забезпечують дисульфідні і пептидні хімічні зв'язки.
Залежно від типу третинної структуриіснують фібрилярні і глобулярні білки. Останні мають кулясту форму. Структура фібрилярних білків нагадує нитку, яка формується шляхом багатошарової укладання бета-структур або паралельного розташування декількох альфа-структур.
Вона властива для білків, які мають в своємускладі не одну, а кілька поліпептидних ланцюжків. Такі білки називаються олігомерними. Окремі ланцюжка, що входять до їх складу, називають протомеров. Протомери, з яких побудований олігомерного білок, можуть володіти як однакової, так і різної первинної, вторинної або третинної структурою.
Це руйнування четвертинної, третинної, вторинноїструктур білка, внаслідок чого він втрачає свої хімічні, фізичні властивості і не може виконувати свою роль в організмі. Цей процес може відбуватися в результаті дії на білок високих температур (від 38 градусів Цельсія, але для кожного білка ця цифра індивідуальна) або агресивних речовин, таких як кислоти і луги.
Деякі білки здатні до ренатурації - відновлення своєї первісної структури.
З огляду на хімічний склад, їх поділяють на прості і складні.
Прості білки (протеїни) - це ті, до складу яких входять тільки амінокислоти.
Складні білки (протеїди) - ті, які мають в своєму складі простетичної групу.
Залежно від виду простетичної групи білки можна розділити на:
Крім того, в залежності від типу третинної структури існує глобулярний і фібрилярний білок. Обидва можуть бути як простими, так і складними.
Їх можна розділити на три групи в залежності від вторинної структури:
Особливості фібрилярних білків всіх трьох груп полягають в тому, що вони мають ниткоподібної третинної структурою, а також не розчинні у воді.
Поговоримо про основні фібрилярних білках докладніше по порядку:
Далі розглянемо другу групу білків.
Речовини цієї групи мають форму кулі. Вони можуть бути розчинними у воді, розчинах лугів, солей і кислот.
Найбільш поширеними глобулярними білками в організмі є:
Детальніше про деякі з них:
