Protein-enzym: protein-enzymers rolle, egenskaber og funktion i kroppen

I hver levende celle er der mangekemiske reaktioner. Enzymer (enzymer) - proteiner med specielle og ekstremt vigtige funktioner. De kaldes biokatalysatorer. Den primære funktion af enzymproteiner i kroppen er at fremskynde biokemiske reaktioner. De indledende reagenser, hvis interaktion katalyseres af disse molekyler, kaldes substrater, og de endelige forbindelser kaldes produkter.

I naturen fungerer enzymproteiner kun i livetsystemer. Men i moderne bioteknologi, klinisk diagnostik, lægemidler og medicin anvendes oprensede enzymer eller deres komplekser samt yderligere komponenter, der er nødvendige for driften af ​​systemet og visualisering af data til forskeren.

Enzymers biologiske betydning og egenskaber

Uden disse molekyler kunne en levende organisme ikkefungere. Alle vitale processer fungerer harmonisk takket være enzymer. Den primære funktion af enzymproteiner i kroppen er at regulere stofskiftet. Normalt stofskifte er umuligt uden dem. Regulering af aktiviteten af ​​molekyler sker under påvirkning af aktivatorer (induktorer) eller hæmmere. Kontrol virker på forskellige niveauer af proteinsyntese. Det "arbejder" også med et færdiglavet molekyle.

De vigtigste egenskaber ved enzymproteiner erspecificitet for et bestemt substrat. Og følgelig evnen til kun at katalysere en eller mindre ofte en række reaktioner. Disse processer er normalt reversible. Et enzym er ansvarlig for begge funktioner. Men det er ikke alt.

Enzymproteins rolle er vigtig.Biokemiske reaktioner finder ikke sted uden dem. På grund af enzymernes virkning bliver det muligt for reagenser at overvinde aktiveringsbarrieren uden væsentligt energiforbrug. I kroppen er der ingen måde at opvarme temperaturen over 100 ° C eller bruge aggressive komponenter som et kemisk laboratorium. Enzymproteinet binder til substratet. I den bundne tilstand finder en ændring sted med den efterfølgende frigivelse af sidstnævnte. Sådan fungerer alle katalysatorer, der anvendes i kemisk syntese.

Hvad er organisationsniveauerne for protein-enzymmolekylet?

Normalt har disse molekyler en tertiær (kugle) ellerkvaternær (flere forbundne kugler) proteinstruktur. De syntetiseres først lineært. Og så foldes de ind i den krævede struktur. For at sikre aktivitet har en biokatalysator brug for en bestemt struktur.

Enzymer, ligesom andre proteiner, ødelægges af varme, ekstreme pH-værdier og aggressive kemiske forbindelser.

Yderligere egenskaber ved enzymer

Blandt dem skelnes følgende funktioner i komponenterne:

1. Stereospecificitet - dannelsen af ​​kun et produkt.
2. Regioselektivitet - bryde en kemisk binding eller ændre en gruppe i kun en position.
3. Kemoselektivitet er katalysen af ​​kun en reaktion.

Funktioner af arbejdet

Niveauet af enzymernes specificitet varierer.Men ethvert enzym er altid aktivt mod et specifikt substrat eller en gruppe af forbindelser, der er strukturelt ens. Ikke-proteinkatalysatorer har ikke denne egenskab. Specificitet måles ved hjælp af bindingskonstanten (mol / L), som kan nå 10⁻¹⁰ mol / l. Arbejdet med det aktive enzym er hurtigt.Et molekyle katalyserer tusinder og millioner af operationer i sekundet. Graden af ​​acceleration af biokemiske reaktioner er signifikant (1000-100.000 gange) højere end for konventionelle katalysatorer.

Virkningen af ​​enzymer er baseret på fleremekanismer. Den enkleste interaktion finder sted med et substratmolekyle efterfulgt af dannelsen af ​​et produkt. De fleste enzymer er i stand til at binde 2-3 forskellige molekyler, der reagerer. For eksempel overførsel af en gruppe eller et atom fra en forbindelse til en anden eller dobbelt substitution ifølge "ping-pong" -princippet. I disse reaktioner er normalt et substrat forbundet, og det andet er forbundet via en funktionel gruppe til enzymet.

Undersøgelsen af ​​enzymets virkningsmekanisme sker ved hjælp af følgende metoder:

1. Definitioner af mellemprodukter og slutprodukter.
2. Undersøgelse af geometrien af ​​strukturen og funktionelle grupper bundet til substratet og giver en høj reaktionshastighed.
3. Mutation af enzymets gener og bestemmelse af ændringer i dets syntese og aktivitet.

Aktivt og forbindende center

Substratmolekylet er meget mindre i størrelse,end et enzymprotein. Derfor forekommer bindingen på grund af det lille antal af biokatalysatorens funktionelle grupper. De danner et aktivt center bestående af et specifikt sæt aminosyrer. I komplekse proteiner er en protesegruppe af ikke-protein-natur til stede i strukturen, som også kan være en del af det aktive center.

Der skal skelnes mellem en separat gruppe af enzymer.De har et coenzym i deres molekyle, der konstant binder sig til molekylet og slipper af med det. Et fuldt dannet proteinenzym kaldes et holoenzym, og når kofaktoren fjernes, kaldes det et apoenzym. Vitaminer, metaller, derivater af nitrogenholdige baser (NAD - nicotinamid adenin dinukleotid, FAD - flavin adenin dinucleotid, FMN - flavin mononukleotid) bruges ofte som coenzymer.

Linking Center giver specificitetaffinitet for underlaget. På grund af det dannes et stabilt substrat-enzymkompleks. Kuglens struktur er konstrueret således, at den har en niche (spalte eller fordybning) af en bestemt størrelse på overfladen, hvilket sikrer substratets binding. Denne zone er normalt ikke langt fra det aktive centrum. Individuelle enzymer har steder til binding til cofaktorer eller metalioner.

konklusion

Enzymproteinet spiller en vigtig rolle i kroppen.Sådanne stoffer katalyserer kemiske reaktioner, er ansvarlige for den metaboliske proces - stofskifte. I enhver levende celle forekommer der konstant hundreder af biokemiske processer, herunder reduktionsreaktioner, spaltning og syntese af forbindelser. Stoffer oxideres konstant med en stor frigivelse af energi. Det bliver igen brugt på dannelsen af ​​kulhydrater, proteiner, fedtstoffer og deres komplekser. Spaltningsprodukter er byggesten til syntese af de nødvendige organiske forbindelser.