Arbejdet i vores krop er ekstremt kompleksten proces, hvor millioner af celler, tusinder af forskellige stoffer er involveret. Men der er et område, der fuldstændigt og fuldstændigt afhænger af specielle proteiner, uden hvilke en persons eller et dyrs liv ville være helt umuligt. Som du sandsynligvis gættede, taler vi om enzymer nu.
Da disse stoffer er baseret påovervejende proteiner, så kan de selv betragtes som dem. Du skal vide, at enzymer først blev opdaget i 30'erne af det 19. århundrede, men det tog forskere mere end et århundrede at komme til en mere eller mindre ensartet definition for dem. Så hvad er enzymproteins funktion? Du vil lære om dette såvel som om deres struktur og eksempler på reaktioner fra vores artikel.
Du er nødt til at forstå, at ikke alle proteiner kanvære et enzym selv i teorien. Kun kugleformede proteiner er i stand til at udvise katalytisk aktivitet med hensyn til andre organiske forbindelser. Som alle naturlige forbindelser i denne klasse er enzymer sammensat af aminosyrerester. Husk, at proteins enzymatiske funktion (eksempler på, der vil være i artiklen) kun kan udføres af dem, hvis molære masse ikke er mindre end 5000.
Enzymer er katalysatorer for biologiskeoprindelse. De har evnen til at fremskynde reaktioner på grund af den tætteste kontakt mellem de to stoffer (substrater), der deltager i reaktionen. Vi kan sige, at den enzymatiske funktion af proteiner er processen med katalyse af visse biokemiske reaktioner, der kun er karakteristiske for en levende organisme. Kun en lille del af dem kan gengives under laboratorieforhold.
Bemærk, at ikke alle af dem kommer i kontakt med underlaget.kroppen af enzymet, men kun en lille del af det, der kaldes det aktive center. Dette er deres vigtigste egenskab, komplementaritet. Dette koncept indebærer, at enzymet er ideel til substratet i form og dets fysisk-kemiske egenskaber. Vi kan sige, at enzymproteins funktion i dette tilfælde er som følger:
Det er disse faktorer, der fører til en acceleration af reaktionen. Lad os for nu lave en sammenligning mellem enzymer og uorganiske katalysatorer.
Sammenlignet karakteristisk | Enzymer | Uorganiske katalysatorer |
Acceleration af fremad og bagud reaktion | Identisk | Identisk |
Specificitet (komplementaritet) | Egnet kun til en bestemt type stof, høj specificitet | Kan være alsidig og fremskynde flere lignende reaktioner på én gang |
Hastighedsreaktion | Forøg reaktionens intensitet flere millioner gange | Acceleration hundreder og tusinder af gange |
Reaktion på opvarmning | Reaktionen kommer til intet på grund af fuldstændig eller delvis denaturering af proteinerne, der er involveret i den | Ved opvarmning accelereres de fleste katalytiske reaktioner mange gange. |
Som du kan se, er den enzymatiske funktion af proteinerantyder specificitet. Vi tilføjer også, at mange af disse proteiner også har artsspecificitet. Enkelt sagt, humane enzymer er sandsynligvis ikke egnede til marsvin.
Hvad angår det sekundære niveau, såtilhørende det bestemmes ved hjælp af yderligere typer bindinger, der kan opstå mellem disse aminosyrerester. Disse er hydrogen, elektrostatiske, hydrofobe bindinger såvel som Van der Waals-interaktioner. Som et resultat af den spænding, som disse bindinger forårsager, dannes α-helixer, sløjfer og β-tråde i forskellige dele af enzymet.
Den tertiære struktur vises som et resultat afat relativt store dele af polypeptidkæden simpelthen foldes. De resulterende tråde kaldes domæner. Endelig finder den endelige dannelse af denne struktur kun sted, efter at der er etableret en stabil interaktion mellem forskellige domæner. Det skal huskes, at dannelsen af domænerne selv sker i en absolut uafhængig rækkefølge.
Som regel polypeptidkæden, hvorfra dedannet, består af ca. 150 aminosyrerester. Når domæner interagerer med hinanden, dannes en kugle. Da den enzymatiske funktion udføres af aktive centre på deres basis, skal vigtigheden af denne proces forstås.
Domænet selv adskiller sig imellemaminosyrerester i dets sammensætning observeres adskillige interaktioner. Deres antal er meget større end antallet af reaktioner mellem domænerne selv. Således er hulrummene mellem dem relativt "sårbare" over for virkningen af forskellige organiske opløsningsmidler. Deres volumen er ca. 20-30 kubikangstrøm, der passer til flere vandmolekyler. Forskellige domæner har oftest en helt unik rumlig struktur, der er forbundet med udførelsen af helt forskellige funktioner.
Som regel er aktive centre strengt placeretmellem domæner. Følgelig spiller hver af dem en meget vigtig rolle i løbet af reaktionen. På grund af dette arrangement af domæner findes der betydelig fleksibilitet og mobilitet i denne region af enzymet. Dette er ekstremt vigtigt, da den enzymatiske funktion kun udføres af de forbindelser, der tilsvarende kan ændre deres rumlige position.
Mellem længden af polypeptidbindingen i enzymets krop ogder er en direkte forbindelse til det omfang, hvor komplekse funktioner udføres af dem. Komplikationen af rollen opnås både gennem dannelsen af et aktivt center for reaktionen mellem to katalytiske domæner og gennem dannelsen af helt nye domæner.
Nogle enzymproteiner (eksempler er lysozym ogglykogenphosphorylase) kan variere meget i størrelse (henholdsvis 129 og 842 aminosyrerester), skønt de katalyserer spaltningen af de samme typer kemiske bindinger. Forskellen er, at mere massive og større enzymer er i stand til bedre at kontrollere deres position i rummet, hvilket sikrer større stabilitet og reaktionshastighed.
1. Oxidoreduktase. Enzymproteins funktion er i dette tilfælde at stimulere redoxreaktioner.
2. Overførsler. De kan overføre mellem substrater i følgende grupper:
3. Hydrolaser. I dette tilfælde består betydningen af proteins enzymatiske funktion i spaltningen af følgende typer forbindelser:
4. Lyaser. De har evnen til at løsne grupper med den efterfølgende dannelse af en dobbeltbinding. Derudover kan den omvendte proces også udføres: tilknytning af individuelle grupper til dobbeltbindinger.
5. Isomeraser. I dette tilfælde er den enzymatiske funktion af proteiner at katalysere komplekse isomere reaktioner. Denne gruppe inkluderer følgende enzymer:
6. Ligaser (ellers kendt som synthetaser). Serveres til spaltning af ATP med samtidig dannelse af nogle obligationer.
Ofte er enzymet et kugleproteinoprindelse, hvis aktive centrum er repræsenteret af dets egne aminosyrerester. I alle andre tilfælde inkluderer centret en protesegruppe, der er stærkt forbundet med det eller et coenzym (for eksempel ATP), hvis forbindelse er meget svagere. Hele katalysatoren kaldes et holoenzym, og dets rest dannes efter fjernelse af ATP kaldes et apoenzym.
På dette grundlag er enzymer således opdelt i følgende grupper:
Alle stoffer, der er en del af det førstegrupper er meget udbredt i fødevareindustrien. Alle andre katalysatorer kræver meget specifikke betingelser for deres aktivering og fungerer derfor kun i kroppen eller i nogle laboratorieeksperimenter. Den enzymatiske funktion er således en meget specifik reaktion, som består i at stimulere (katalyse) af visse typer reaktioner under strengt definerede betingelser for den menneskelige eller dyreorganismen.
Det kan være absolut.I dette tilfælde vises specificitet kun for en strengt defineret type enzym. Så urease interagerer kun med urinstof. Det reagerer under ingen omstændigheder med mælkelaktose. Dette er funktionen af enzymproteiner i kroppen.
Derudover er absolut gruppespecificitet ikke ualmindelig. Som navnet antyder, i dette tilfældeder er en "modtagelighed" for strengt en klasse organiske stoffer (ethere, herunder kompleks, alkoholer eller aldehyder). Således udviser pepsin, som er et af maveens hovedenzymer, kun specificitet i forhold til hydrolyse af peptidbindingen. Alkoholdehydrase interagerer udelukkende med alkoholer, og lacticodehydrase nedbryder ikke andet end α-hydroxy syrer.
Det sker også, at den enzymatiske funktionkarakteristisk for en bestemt gruppe af forbindelser, men under visse betingelser kan enzymer virke på stoffer, der adskiller sig meget fra deres vigtigste "mål". I dette tilfælde "graviterer" katalysatoren til en bestemt klasse af stoffer, men under visse betingelser kan den nedbryde andre forbindelser (ikke nødvendigvis analoge). Sandt nok, i dette tilfælde vil reaktionen være mange gange langsommere.
Trypsins evne til at handle er bredt kendtpå peptidbindinger, men få mennesker ved, at dette protein, der udfører en enzymatisk funktion i mave-tarmkanalen, meget vel kan interagere med forskellige esterforbindelser.
Endelig er specificiteten optisk.Disse enzymer kan interagere med en bred vifte af helt forskellige stoffer, men kun hvis de har strengt definerede optiske egenskaber. Således svarer den enzymatiske funktion af proteiner i dette tilfælde stort set til handlingsprincippet ikke for enzymer, men for katalysatorer af uorganisk oprindelse.
Generelt er essensen af koncentrationseffekten intetadskiller sig ikke fra reaktionen ved uorganisk katalyse. I dette tilfælde oprettes en sådan koncentration af substratet i det aktive center, hvilket er flere gange højere end den analoge værdi for hele det andet volumen af opløsningen. I midten af reaktionen sorteres molekyler af et stof selektivt, som skal reagere med hinanden. Det er let at gætte, at det er denne effekt, der fører til en stigning i hastigheden af en kemisk reaktion med flere størrelsesordener.
Når en kemisk standardproces er i gang,det er ekstremt vigtigt, hvilken del af de interagerende molekyler, der kolliderer med hinanden. Enkelt sagt skal stoffets molekyler i kollisionstidspunktet nødvendigvis være strengt orienteret i forhold til hinanden. På grund af det faktum, at i det aktive centrum af enzymet foretages en sådan tilbageførsel på en obligatorisk måde, hvorefter alle de deltagende komponenter stemmer overens i en bestemt linje, accelereres katalysereaktionen med cirka tre størrelsesordener.
Multifunktionalitet i dette tilfældeegenskaben af alle de bestanddele af det aktive center forstås at virke samtidigt (eller strengt konsekvent) på molekylet af det "behandlede" stof. Desuden er det (molekylet) ikke kun ordentligt fast i rummet (se ovenfor), men ændrer også dets egenskaber markant. Alt dette sammen fører til, at det bliver meget lettere for enzymer at virke på substratet på den nødvendige måde.
