Katalaza je enzim koji se nalazi u gotovo svimživući organizmi. Njegova je glavna funkcija katalizirati razgradnju vodikovog peroksida do tvari neškodljivih za tijelo. Katalaza je od velike važnosti za vitalnu aktivnost stanica, jer ih štiti od uništavanja reaktivnim vrstama kisika.
Enzim katalaza pripada oksidoreduktazama - opsežnoj klasi enzima koji kataliziraju prijenos elektrona iz redukcijskog sredstva (donora) u oksidacijsku molekulu (akceptor).
Optimalni pH za katalazu za rad kod ljuditijelo je oko 7, međutim, brzina reakcije se ne mijenja značajno pri vrijednostima indeksa vodika od 6,8 do 7,5. Optimalna pH vrijednost za ostale katalaze kreće se od 4 do 11, ovisno o vrsti organizma. Optimalna temperatura također se razlikuje, za osobu je oko 37oko S.
Katalaza je jedan od najbržih enzima. Samo je jedna od njegovih molekula sposobna pretvoriti milijune molekula vodikovog peroksida u vodu i kisik u sekundi. S enzimološkog gledišta to znači da enzim katalaze karakterizira velik broj okretaja.
Catalase je tetramer od četiripolipeptidni lanci, od kojih je svaki dulji od 500 aminokiselina. Enzim sadrži četiri skupine porfirskog hema, zahvaljujući kojima reagira s reaktivnim vrstama kisika. Oksidirani hem je protetska skupina katalaze.
Znanstvenici nisu znali katalazu sve do 1818. godine,sve dok Louis Jacques Thénard, kemičar koji je otkrio vodikov peroksid u živim stanicama, nije sugerirao da je njegovo uništavanje povezano s djelovanjem prethodno nepoznate biološke tvari.
1900. godine prvi je predstavio njemački kemičar Oscar Leopojam "katalaza" za misterioznu tvar koja razgrađuje peroksid. Uspio je odgovoriti i na pitanje gdje se nalazi enzim katalaze. Kao rezultat brojnih eksperimenata, Oscar Lev otkrio je da je ovaj enzim karakterističan za gotovo sve životinjske i biljne organizme. U živoj stanici, poput mnogih drugih enzima, katalaza je sadržana u peroksizomima.
1937. godine prvi put se uspio iskristaliziratikatalaze iz goveđe jetre. 1938. godine utvrđena je molekularna težina enzima - 250 kDa. 1981. znanstvenici su dobili sliku trodimenzionalne strukture goveđe katalaze.
Unatoč činjenici da je vodikov peroksid proizvod mnogih normalnih metaboličkih procesa, on nije bezopasan za tijelo.
Razgradnja vodikovog peroksida u živim tkivima:
2 H2oh2 → 2 h2O + O2
Molekularni mehanizam razgradnje peroksidavodik enzimom katalaze još nije točno proučen. Pretpostavlja se da se reakcija odvija u dvije faze - u prvoj se fazi željezo u protetskoj skupini katalaze veže na atom kisika peroksida i oslobađa se jedna molekula vode. U drugom koraku oksidirani hem stupa u interakciju s drugom molekulom vodikovog peroksida, što rezultira stvaranjem druge molekule vode i jedne molekule kisika.
Zbog ovog djelovanja enzima katalaze navodikovim peroksidom, lako je utvrditi prisutnost ove aktivne tvari u uzorcima tkiva. Da biste to učinili, dovoljno je dodati malu količinu vodikovog peroksida u testni uzorak i promatrati reakciju. Prisutnost enzima naznačena je stvaranjem mjehurića kisika. Ova je reakcija dobra po tome što ne zahtijeva nikakvu posebnu opremu ili alate - može se promatrati golim okom.
Treba napomenuti da je ion bilo kojeg teškog metalamože djelovati kao nekonkurentni inhibitor katalaze. Uz to, dobro poznati cijanid ponaša se kao konkurentni inhibitor katalaze ako u tkivima ima puno vodikovog peroksida. Arsenati igraju ulogu aktivatora.
Efekt razgradnje enzima katalaze na vodikov peroksid našao je primjenu u prehrambenoj industriji - uz pomoć ovog enzima uklanja se iz mlijeka H2oh2 prije izrade sira.Druga primjena je posebna ambalaža za hranu koja štiti hranu od oksidacije. Katalaza se također koristi u tekstilnoj industriji za uklanjanje vodikovog peroksida iz tkanina.
Koristi se u malim količinama uhigijena kontaktnih leća. Neka sredstva za dezinfekciju sadrže vodikov peroksid, a katalaza se koristi za razgradnju ove komponente prije ponovne upotrebe leća.
Aktivnost enzima katalaze ovisi o dobiorganizam. U mladim je tkivima aktivnost enzima mnogo veća nego u starim. S godinama, i kod ljudi i kod životinja, aktivnost katalaze postupno se smanjuje kao rezultat starenja organa i tkiva.
Prema nedavnim istraživanjima, padaktivnost katalaze jedan je od mogućih uzroka sijedenja kose. Vodikov peroksid se neprestano stvara u ljudskom tijelu, ali ne šteti - katalaza ga brzo razgrađuje. Ali ako se razina ovog enzima smanji, očito je da enzim ne katalizira sav vodikov peroksid. Dakle, izbjeljuje kosu iznutra, otapajući prirodne boje. Ovo neočekivano otkriće sada testiraju istraživači i moglo bi imati ulogu u razvoju lijekova koji zaustavljaju sijedu kosu.
