A peptidlánc konformációja (szerkezete)minden egyes fehérje esetében egyedi és egyedi. Különleges körülmények között nagy számú kötés szünetel, ami stabilizálta az összetett molekula térbeli szerkezetét. A szakadás eredményeképpen az egész molekula (vagy annak egy jelentős része) egy rendellenes tekercs formáját ölti. Ezt a folyamatot "denaturációnak" nevezik. Ez a változás hatvan-nyolcvan fokos fűtéssel provokálható. Így a szakadás eredményeként kapott molekulák a többi formában eltérhetnek egymástól.
A fehérjék denaturálása aminden olyan ágens, amely képes kovalens kötések elpusztítására. Ez a folyamat lúgos vagy savas körülmények között fordulhat elő a fázisszétválás felületén bizonyos szerves vegyületek (fenolok, alkoholok és mások) hatására. A fehérje denaturálása a guanidin-klorid vagy a karbamid hatása alatt is előfordulhat. Ezek a szerek gyenge kötéseket képeznek (hidrofób, ionos, hidrogén) a peptid gerincének karbonil vagy aminocsoportjaival és számos aminosavgyök csoporttal, a molekulákon belül a fehérje önhidrogénkötések helyettesítésével. Ennek eredményeképpen megváltozik a másodlagos és a tercier struktúra.
Ellenálló a denaturáló szerek hatásáraelsősorban a diszulfidkötések fehérje-vegyület molekulájában való jelenlététől függ. A tripszin inhibitor három S-S kötést tartalmaz, melyek redukciójának feltételei mellett a fehérje denaturálódása más hatások nélkül következik be. Ha ezután a vegyületet olyan körülmények között helyezik el, ahol a cisztein SH-csoportjainak oxidációja és diszulfidkötések kialakulása történik, akkor a kezdeti konformáció helyreáll. Ezenkívül egy diszulfidkötés jelenléte lényegesen növeli a térszerkezet stabilitását.
A fehérje denaturálódását általában kísériaz oldhatóság csökkenése. Ugyanakkor gyakran keletkezik csapadék. Úgy tűnik, "koagulált fehérje" formájában. Ha a vegyületek koncentrációja magas az oldatban, akkor a "koaguláció" az egész oldatot átmegy, például csirke tojások főzésénél. A denaturáció során a fehérje elveszti biológiai aktivitását. Ez az elv a karbonsav (vizes fenolos oldat) antiszeptikus anyagként való felhasználásán alapul.
A térszerkezet instabilitása,a különböző szerek hatására bekövetkező rombolás nagy valószínűsége jelentősen megnehezíti a fehérje izolálását és tanulmányozását. Bizonyos problémák merülnek fel az ipari és gyógyszerészeti vegyületek alkalmazása során is.
Ha a fehérje denaturálódását aa magas hőmérséklet, majd lassú hűtés hatása bizonyos körülmények között egy renaturáció folyamata - a natív (kezdeti) konformáció helyreállítása. Ez a tény bizonyítja, hogy a peptidlánc felhelyezése az elsődleges struktúrával összhangban történik.
A natív konformáció kialakulása (az eredetihely) spontán folyamat. Más szóval ez az elrendezés megfelel a molekulában lévő szabad energia minimális mennyiségének. Ennek eredményeként azt a következtetést vonhatjuk le, hogy a vegyület térbeli szerkezete a peptidláncok aminosavszekvenciájában van kódolva. Ez viszont azt jelenti, hogy az aminosavszekvenciában (pl. Myoglobin peptid láncok) hasonló polipeptidek azonos konformációt mutatnak.
A fehérjék jelentős különbségeket mutathatnak az elsődleges szerkezetben, még akkor is, ha gyakorlatilag vagy teljesen azonosak a konformációban.
