Grunnlaget for strukturen til proteiner og proteider eren polypeptidkjede, og et proteinmolekyl kan bestå av en, to eller flere kjeder. Ikke desto mindre bestemmes de fysiske, biologiske og kjemiske egenskapene til biopolymerer ikke bare av den generelle kjemiske strukturen, som kan være "meningsløs", men også av tilstedeværelsen av andre nivåer av organisering av proteinmolekylet.
Den primære strukturen til proteinet bestemmeskvantitativ og kvalitativ aminosyresammensetning. Peptidbindinger er grunnlaget for den primære strukturen. Denne hypotesen ble først uttrykt i 1888 av A. Ya. Danilevsky, og senere ble hans antakelser bekreftet av syntesen av peptider, som ble utført av E. Fisher. Strukturen til proteinmolekylet ble studert i detalj av A. Ya. Danilevsky og E. Fisher. I følge denne teorien er proteinmolekyler sammensatt av et stort antall aminosyrerester som er forbundet med peptidbindinger. Et proteinmolekyl kan ha en eller flere polypeptidkjeder.
I studien av den primære strukturen til proteiner brukes kjemiske midler og proteolytiske enzymer. Så ved hjelp av Edman-metoden er det veldig praktisk å identifisere terminale aminosyrer.
Den sekundære strukturen til proteinet viserromlig konfigurasjon av proteinmolekylet. Følgende typer sekundærstruktur skilles ut: alfa-helix, beta-helical, collagenic helix. Forskere har funnet ut at alfaheliksen er mest karakteristisk for strukturen til peptider.
Den sekundære strukturen til proteinet stabiliserer seg nårhjelpe hydrogenbindinger. De sistnevnte oppstår mellom hydrogenatomene som er koblet til det elektronegative nitrogenatomet i en peptidbinding og karbonyl-oksygenatomet i den fjerde aminosyren fra den, og de ledes langs spiralen. Energiberegninger viser at ved polymerisasjonen av disse aminosyrene er høyre alfa-helix, som er til stede i naturlige proteiner, mer effektiv.
Sekundær proteinstruktur: Beta-foldet struktur
Polypeptidkjeder i beta foldes fullstendigutvidet. Betafold dannes ved interaksjon av to peptidbindinger. Den indikerte strukturen er karakteristisk for fibrillære proteiner (keratin, fibroin, etc.). Spesielt er beta-keratin karakterisert ved et parallelt arrangement av polypeptidkjeder, som er ytterligere stabilisert ved interkedjedisulfidbindinger. I silke fibroin er tilstøtende polypeptidkjeder antiparallelle.
Sekundær proteinstruktur: Collagen Helix
Utdanning består av tre spiralkjeder.tropocollagen, som er i form av en stang. Spiralkjeder vrir og danner en supercoil. Spiralen stabiliseres av hydrogenbindinger som oppstår mellom hydrogenet i peptidaminogruppene i aminosyrerestene i den ene kjeden og oksygenet i karbonylgruppen i aminosyrerestene i den andre kjeden. Den presenterte strukturen gir kollagen høy styrke og elastisitet.
Tertiær proteinstruktur
De fleste proteiner i deres hjemlige tilstand har en veldig kompakt struktur, som bestemmes av formen, størrelsen og polariteten til aminosyreradikaler, så vel som aminosyresekvensen.
Betydelig innvirkning på dannelsesprosessenhydrofobe og ioniske interaksjoner, hydrogenbindinger etc. utøver en naturlig konformasjon av et protein eller dets tertiære struktur. Under påvirkning av disse kreftene oppnås en termodynamisk hensiktsmessig konformasjon av proteinmolekylet og dets stabilisering.
Kvaternær struktur
Denne typen molekylstruktur oppstår som et resultat av assosiasjonen av flere underenheter til et enkelt komplekst molekyl. Hver underenhet inneholder primære, sekundære og tertiære strukturer.
