Konformasjon (struktur) av peptidkjedenstrømlinjeformet og unikt for hvert protein. Under spesielle forhold brytes et stort antall bindinger, som stabiliserte den romlige strukturen til forbindelsesmolekylet. Som et resultat av bruddet, tar hele molekylet (eller en betydelig del av det) form av en forstyrret ball. Denne prosessen kalles "denaturering." Denne endringen kan utløses ved oppvarming fra seksti til åtti grader. Dermed kan hvert molekyl som er et resultat av et brudd, avvike i konformasjon fra de andre.
Protein denaturering skjer under påvirkning aveventuelle midler som er i stand til å bryte ikke-kovalente bindinger. Denne prosessen kan skje under alkaliske eller sure forhold, på overflaten av faseseparasjonen, under påvirkning av noen organiske forbindelser (fenoler, alkoholer og andre). Protein denaturering kan også forekomme under påvirkning av guanidinklorid eller urea. Disse midlene danner svake bindinger (hydrofobe, ioniske, hydrogen) med karbonyl- eller aminogruppene i peptidryggraden og med et antall grupper av aminosyreradikaler, og erstatter de iboende hydrogenbindelsene som er tilstede i proteinet inne i molekylene. Som et resultat oppstår en endring i den sekundære og tertiære strukturen.
Motstand mot denaturerende midleravhenger hovedsakelig av tilstedeværelsen av disulfidbindinger i molekylet i proteinforbindelsen. Trypsinhemmeren har tre S-S-bindinger. Forutsatt at de er gjenopprettet, oppstår protein denaturering uten andre effekter. Hvis forbindelsen deretter plasseres under betingelser hvor oksidasjon av SH-grupper av cystein og dannelsen av disulfidbindinger finner sted, vil den første konformasjonen bli gjenopprettet. Videre øker tilstedeværelsen av til og med en disulfidbinding betydelig stabiliteten i den romlige strukturen.
Protein denaturering er vanligvis ledsaget avsenke løseligheten. Sammen med dette dannes det ofte et bunnfall. Det oppstår i form av "krøllet protein." Med en høy konsentrasjon av forbindelser i løsningen, gjennomgår "koagulering" hele løsningen, som for eksempel dette skjer når du koker kyllingegg. Når denaturert, mister proteinet sin biologiske aktivitet. Bruken av karbolsyre (vandig fenoloppløsning) som antiseptisk substans er basert på dette prinsippet.
Неустойчивость пространственной структуры, den høye sannsynligheten for ødeleggelse under påvirkning av forskjellige midler kompliserer isolasjonen og studiet av protein betydelig. Visse problemer skapes også når du bruker forbindelser i industri og medisin.
Hvis protein denaturering ble utført aveksponering for høye temperaturer, deretter med langsom avkjøling under visse forhold, finner prosessen med renovering sted - restaurering av den naturlige (første) konformasjonen. Dette faktum beviser at folding av peptidkjeden skjer i samsvar med den primære strukturen.
Dannelse av naturlig konformasjon (initialbeliggenhet) er en spontan prosess. Med andre ord tilsvarer dette arrangementet den minste mengden gratis energi som er inneholdt i molekylet. Som et resultat kan vi konkludere med at den romlige strukturen til forbindelsen er kodet i aminosyresekvensen i peptidkjedene. Dette betyr igjen at alle polypeptider som ligner på veksling av aminosyrer (for eksempel myoglobinpeptidkjeder) vil ha en identisk konformasjon.
Proteiner kan ha betydelige forskjeller i primærstrukturen, selv om de er praktisk eller absolutt identiske i konformasjon.
