A catalase é uma enzima encontrada em quase todasorganismos vivos. Sua principal função é catalisar a decomposição do peróxido de hidrogênio em substâncias inofensivas para o corpo. A catalase é de grande importância para a atividade vital das células, pois as protege da destruição por espécies reativas de oxigênio.
A enzima catalase pertence às oxidorredutases - uma extensa classe de enzimas que catalisam a transferência de elétrons de um agente redutor (doador) para uma molécula oxidante (aceitador).
PH ideal para a catalase funcionar em humanoso corpo tem cerca de 7, entretanto, a taxa de reação não muda significativamente em valores do índice de hidrogênio de 6,8 a 7,5. O valor ótimo de pH para outras catalases varia de 4 a 11, dependendo do tipo de organismo. A temperatura ótima também difere, para uma pessoa é cerca de 37o C.
A catalase é uma das enzimas mais rápidas.Apenas uma de suas moléculas é capaz de converter milhões de moléculas de peróxido de hidrogênio em água e oxigênio em um segundo. Do ponto de vista enzimológico, isso significa que a enzima catalase é caracterizada por um grande número de voltas.
Catalase é um tetrâmero de quatrocadeias polipeptídicas, cada uma com mais de 500 aminoácidos de comprimento. A enzima contém quatro grupos de heme pórfiro, graças aos quais reage com espécies reativas de oxigênio. O heme oxidado é um grupo protético da catalase.
A catalase não era conhecida pelos cientistas até 1818,até Louis Jacques Thénard, um químico que descobriu o peróxido de hidrogênio em células vivas, sugerir que sua destruição estava associada à ação de uma substância biológica até então desconhecida.
Em 1900, o químico alemão Oscar Leo foi o primeiro a apresentaro termo "catalase" para uma substância misteriosa que decompõe o peróxido. Ele também conseguiu responder à questão de onde a enzima catalase está contida. Como resultado de vários experimentos, Oscar Lev revelou que essa enzima é característica de quase todos os organismos animais e vegetais. Em uma célula viva, como muitas outras enzimas, a catalase está contida nos peroxissomos.
Em 1937, pela primeira vez conseguiu cristalizarcatalase de fígado bovino. Em 1938, foi determinado o peso molecular da enzima - 250 kDa. Em 1981, os cientistas obtiveram uma imagem da estrutura tridimensional da catalase bovina.
Apesar do peróxido de hidrogênio ser um produto de muitos processos metabólicos normais, não é inofensivo para o corpo.
A decomposição do peróxido de hidrogênio em tecidos vivos:
2 H2Oh2 → 2 H2O + O2
Mecanismo molecular de degradação do peróxidohidrogênio pela enzima catalase ainda não foi estudado com precisão. Supõe-se que a reação ocorra em dois estágios - no primeiro estágio, o ferro do grupo protético da catalase se liga ao átomo de oxigênio do peróxido e uma molécula de água é liberada. Na segunda etapa, o heme oxidado interage com outra molécula de peróxido de hidrogênio, resultando na formação de outra molécula de água e uma molécula de oxigênio.
Devido a esta ação da enzima catalase sobreperóxido de hidrogênio, a presença desta substância ativa em amostras de tecido é fácil de determinar. Para isso, basta adicionar uma pequena quantidade de peróxido de hidrogênio ao corpo de prova e observar a reação. A presença de uma enzima é indicada pela formação de bolhas de oxigênio. Esta reação é boa porque não requer nenhum equipamento ou ferramenta especial - pode ser observada a olho nu.
Deve-se notar que o íon de qualquer metal pesadopode atuar como um inibidor não competitivo da catalase. Além disso, o cianeto bem conhecido se comporta como um inibidor competitivo da catalase se houver muito peróxido de hidrogênio nos tecidos. Os arsenatos desempenham o papel de ativadores.
O efeito de decomposição da enzima catalase no peróxido de hidrogênio encontrou aplicação na indústria de alimentos - com a ajuda dessa enzima, ela é removida do leite N2Oh2 antes de fazer o queijo.Outra aplicação são as embalagens especiais de alimentos que protegem os alimentos da oxidação. A catalase também é usada na indústria têxtil para remover o peróxido de hidrogênio dos tecidos.
É usado em pequenas quantidades emhigiene das lentes de contato. Alguns desinfetantes contêm peróxido de hidrogênio e a catalase é usada para quebrar esse componente antes de reutilizar as lentes.
A atividade da enzima catalase depende da idadeorganismo. Em tecidos jovens, a atividade da enzima é muito maior do que em tecidos antigos. Com a idade, tanto em humanos como em animais, a atividade da catalase diminui gradualmente como resultado do envelhecimento de órgãos e tecidos.
De acordo com pesquisas recentes, o declínioA atividade da catalase é uma das possíveis causas do envelhecimento do cabelo. O peróxido de hidrogênio é constantemente formado no corpo humano, mas não faz mal - a catalase o decompõe rapidamente. Mas, se o nível dessa enzima for reduzido, é óbvio que nem todo o peróxido de hidrogênio é catalisado pela enzima. Assim, branqueia os cabelos por dentro, dissolvendo as tinturas naturais. Esta descoberta inesperada está agora sendo testada por pesquisadores e pode desempenhar um papel no desenvolvimento de drogas que impedem o envelhecimento dos cabelos.
