Conformação (estrutura) da cadeia peptídicasimplificado e exclusivo para cada proteína. Sob condições especiais, um grande número de ligações quebra, o que estabiliza a estrutura espacial da molécula do composto. Como resultado da ruptura, a molécula inteira (ou parte significativa dela) assume a forma de uma bobina aleatória. Esse processo é chamado de "desnaturação". Essa mudança pode ser desencadeada pelo aquecimento de sessenta a oitenta graus. Assim, cada molécula resultante de uma ruptura pode diferir em conformação das outras.
A desnaturação de proteínas ocorre sob a influência dequaisquer agentes capazes de quebrar ligações não covalentes. Esse processo pode ocorrer em condições alcalinas ou ácidas, na superfície da separação de fases, sob a influência de alguns compostos orgânicos (fenóis, álcoois e outros). A desnaturação de proteínas também pode ocorrer sob a influência de cloreto de guanidina ou uréia. Esses agentes formam ligações fracas (hidrofóbicas, iônicas, hidrogênio) com os grupos carbonil ou amino do esqueleto peptídico e com vários grupos de radicais aminoácidos, substituindo as ligações intrínsecas de hidrogênio presentes na proteína dentro das moléculas. Como resultado, ocorre uma alteração na estrutura secundária e terciária.
Resistência a agentes desnaturantesdepende principalmente da presença de ligações dissulfeto na molécula do composto proteico. O inibidor de tripsina tem três ligações S. - S. Desde que sejam restauradas, a desnaturação da proteína ocorre sem outros efeitos. Se, posteriormente, o composto for colocado sob condições em que ocorra a oxidação dos grupos SH da cisteína e a formação de ligações dissulfeto, a conformação inicial será restaurada. Além disso, a presença de até uma ligação dissulfeto aumenta significativamente a estabilidade na estrutura espacial.
A desnaturação de proteínas é geralmente acompanhada dediminuindo sua solubilidade. Junto com isso, um precipitado é frequentemente formado. Surge na forma de "proteína enrolada". Com uma alta concentração de compostos na solução, a “coagulação” passa por toda a solução, como, por exemplo, isso ocorre ao cozinhar ovos de galinha. Quando desnaturada, a proteína perde sua atividade biológica. O uso de ácido carbólico (solução fenólica aquosa) como substância anti-séptica é baseado neste princípio.
Instabilidade da estrutura espacial,a alta probabilidade de destruição sob a influência de vários agentes complica significativamente o isolamento e o estudo das proteínas. Certos problemas também são criados ao usar compostos na indústria e na medicina.
Se a desnaturação da proteína fosse realizada porexposição a altas temperaturas; depois, com resfriamento lento sob certas condições, ocorre o processo de renovação - restauração da conformação nativa (inicial). Este fato prova que o dobramento da cadeia peptídica ocorre de acordo com a estrutura primária.
Формирование нативной конформации (исходного localização) é um processo espontâneo. Em outras palavras, esse arranjo corresponde à quantidade mínima de energia livre contida na molécula. Como resultado, podemos concluir que a estrutura espacial do composto é codificada na sequência de aminoácidos nas cadeias peptídicas. Por sua vez, isso significa que todos os polipeptídeos que são semelhantes na alternância de aminoácidos (por exemplo, cadeias peptídicas da mioglobina) terão uma conformação idêntica.
As proteínas podem ter diferenças significativas na estrutura primária, mesmo que sejam praticamente ou absolutamente idênticas na conformação.
