Conformarea (structura) lanțului peptidiceficientizat și unic pentru fiecare proteină. În condiții speciale, un număr mare de legături se rup, ceea ce a stabilizat structura spațială a moleculei compuse. Ca urmare a rupturii, întreaga moleculă (sau o parte semnificativă a acesteia) ia forma unei bile dezordonate. Acest proces se numește „denaturare”. Această schimbare poate fi declanșată prin încălzirea de la șaizeci la optzeci de grade. Astfel, fiecare moleculă rezultată dintr-o pauză poate diferi în conformitate cu celelalte.
Denaturarea proteinelor apare sub influențaorice agenți capabili să rupă legăturile necovalente. Acest proces se poate întâmpla în condiții alcaline sau acide, pe suprafața separării fazelor, sub influența unor compuși organici (fenoli, alcooli și alții). Denaturarea proteinelor poate apărea și sub influența clorurii de guanidină sau a ureei. Acești agenți formează legături slabe (hidrofobe, ionice, hidrogen) cu grupările carbonil sau amino ale coloanei vertebrale peptidice și cu un număr de grupuri de radicali aminoacizi, înlocuind legăturile de hidrogen intrinseci din proteină din interiorul moleculelor. Drept urmare, se produce o schimbare în structura secundară și terțiară.
Rezistență la agenții de denaturaredepinde în principal de prezența legăturilor de disulfură în molecula compusului proteic. Inhibitorul de tripsină are trei legături S-S. Cu condiția ca acestea să fie restaurate, denaturarea proteinelor are loc fără alte efecte. Dacă, ulterior, compusul este plasat în condiții în care are loc oxidarea grupelor SH de cisteină și formarea de legături disulfură, atunci se va restabili conformația inițială. Mai mult, prezența chiar și a unei legături disulfură crește semnificativ stabilitatea structurii spațiale.
De obicei, denaturarea proteinelor este însoțită descăzându-i solubilitatea. Alături de aceasta, se formează adesea un precipitat. Apare sub formă de „proteină ondulată”. Cu o concentrație mare de compuși în soluție, „coagularea” suferă întreaga soluție, așa cum se întâmplă, de exemplu, atunci când gătim ouăle de pui. Când este denaturată, proteina își pierde activitatea biologică. Utilizarea acidului carbolic (soluție fenolică apoasă) ca substanță antiseptică se bazează pe acest principiu.
Instabilitatea structurii spațiale,probabilitatea ridicată de distrugere sub influența diverșilor agenți complică semnificativ izolarea și studiul proteinelor. Anumite probleme sunt create și atunci când se utilizează compuși în industrie și medicină.
Dacă denaturarea proteinelor a fost efectuată deexpunerea la temperaturi ridicate, apoi cu răcire lentă în anumite condiții, are loc procesul de renovare - restabilirea conformației native (inițiale). Acest fapt dovedește că plierea lanțului peptidic are loc în conformitate cu structura primară.
Formarea conformației native (inițialălocalizare) este un proces spontan. Cu alte cuvinte, acest aranjament corespunde cantității minime de energie liberă conținută în moleculă. Drept urmare, putem concluziona că structura spațială a compusului este codificată în secvența de aminoacizi din lanțurile peptidice. Aceasta, la rândul său, înseamnă că toate polipeptidele care sunt similare în alternanța aminoacizilor (de exemplu, lanțurile peptidice de mioglobină) vor avea o conformație identică.
Proteinele pot avea diferențe semnificative în structura primară, chiar dacă sunt conforme practic sau absolut identice.
