Основу строения протеинов и протеидов составляет полипептидна верига и протеинова молекула може да се състои от една, две или повече вериги. Въпреки това, физичните, биологичните и химичните свойства на биополимерите се определят не само от общата химическа структура, която може да е „безсмислена“, но и от наличието на други нива на организация на протеиновата молекула.
Определя се първичната структура на протеинаколичествен и качествен аминокиселинен състав. Пептидните връзки са в основата на първичната структура. Тази хипотеза е изразена за първи път през 1888 г. от А. Я. Данилевски, а по-късно предположенията му са потвърдени от синтеза на пептиди, който е извършен от Е. Фишър. Структурата на протеиновата молекула е проучена подробно от А. Я. Данилевски и Е. Фишър. Според тази теория протеиновите молекули са съставени от голям брой аминокиселинни остатъци, които са свързани чрез пептидни връзки. Протеиновата молекула може да има една или повече полипептидни вериги.
При изследването на първичната структура на протеините се използват химични агенти и протеолитични ензими. Така че с помощта на метода на Edman е много удобно да се идентифицират крайни аминокиселини.
Вторичната структура на протеина показвапространствена конфигурация на протеиновата молекула. Разграничават се следните видове вторична структура: алфа-спирална, бета-спирална, колагенова спирала. Учените откриха, че алфа спиралата е най-характерна за структурата на пептидите.
Вторичната структура на протеина се стабилизира, когатопомагат водородните връзки. Последните възникват между водородните атоми, свързани с електроотрицателния азотен атом на една пептидна връзка, и карбонилния кислороден атом на четвъртата аминокиселина от него и те са насочени по протежение на спиралата. Енергийните изчисления показват, че дясната алфа спирала, която присъства в естествените протеини, е по-ефективна при полимеризацията на тези аминокиселини.
Вторична протеинова структура: Бета-сгъната структура
Полипептидни вериги в бета гънки напълноудължен. Бета гънките се образуват при взаимодействието на две пептидни връзки. Посочената структура е характерна за фибриларните протеини (кератин, фиброин и др.). По-специално, бета-кератинът се характеризира с успоредно подреждане на полипептидни вериги, които допълнително се стабилизират чрез взаимосвързани дисулфидни връзки. В копринената фибройна съседни полипептидни вериги са антипаралелни.
Вторична протеинова структура: колаген хеликс
Образованието се състои от три спирални вериги.тропоколаген, който е под формата на пръчка. Спиралните вериги се усукват и образуват супермотка. Спиралата е стабилизирана от водородни връзки, възникващи между водорода на пептидните аминогрупи от аминокиселинните остатъци от едната верига и кислорода от карбонилната група на аминокиселинните остатъци от другата верига. Представената структура придава на колагена висока якост и еластичност.
Третична протеинова структура
Повечето протеини в родното им състояние имат много компактна структура, която се определя от формата, размера и полярността на аминокиселинните радикали, както и последователността на аминокиселините.
Значително въздействие върху процеса на формиранехидрофобните и йонните взаимодействия, водородните връзки и др. упражняват естествена конформация на протеин или неговата третична структура, Под въздействието на тези сили се постига термодинамично целесъобразна конформация на протеиновата молекула и нейното стабилизиране.
Кватернерна структура
Този тип молекулярна структура възниква в резултат на свързването на няколко субединици в една сложна молекула. Всяка субединица съдържа първични, вторични и третични структури.
