Testünk munkája rendkívül összetettegy olyan folyamat, amelyben sejtek milliói vesznek részt, ezer sokféle anyagot. De van egy olyan terület, amely teljesen és teljesen függ a speciális fehérjéktől, amelyek nélkül egy ember vagy állat élete teljesen lehetetlen lesz. Mint valószínűleg sejtette, most az enzimekről beszélünk.
Mivel ezek az anyagok azon alapulnaktúlnyomórészt fehérjék, akkor maguk is tekinthetők azoknak. Tudnia kell, hogy az enzimeket először a 19. század harmincas éveiben fedezték fel, de a tudósoknak több mint egy évszázada kellett ahhoz, hogy többé -kevésbé egységes meghatározást kapjanak számukra. Tehát mi a funkciója az enzimfehérjéknek? Cikkünkből megtudhatja ezt, valamint azok szerkezetét és a reakciók példáit.
Meg kell értenie, hogy nem minden fehérje képes errelegyen elméletben is enzim. Csak globuláris fehérjék képesek katalitikus aktivitást mutatni más szerves vegyületekkel szemben. Az ebbe az osztályba tartozó összes természetes vegyülethez hasonlóan az enzimek aminosavakból állnak. Ne feledje, hogy a fehérjék enzimatikus funkcióját (amelyekre a cikkben lesz példa) csak azok végezhetik, akiknek legalább 5000 móltömege van.
Az enzimek a biológiai katalizátorokeredet. Képesek felgyorsítani a reakciókat a reakcióban részt vevő két anyag (szubsztrát) közötti legközelebbi érintkezés miatt. Azt mondhatjuk, hogy a fehérjék enzimatikus funkciója bizonyos biokémiai reakciók katalízisének folyamata, amelyek csak egy élő szervezetre jellemzőek. Ezeknek csak egy kis része reprodukálható laboratóriumi körülmények között.
Vegye figyelembe, hogy nem mindegyik érintkezik az aljzattal.az enzim testét, de csak egy kis részét, amelyet aktív centrumnak neveznek. Ez a fő tulajdonságuk, a komplementaritás. Ez a koncepció azt sugallja, hogy az enzim alakja és fizikai -kémiai tulajdonságai ideálisak a szubsztráthoz. Azt mondhatjuk, hogy az enzimfehérjék funkciója ebben az esetben a következő:
Ezek a tényezők vezetnek a reakció gyorsulásához. Most hasonlítsuk össze az enzimeket és a szervetlen katalizátorokat.
Funkció összehasonlítása | enzimek | Szervetlen katalizátorok |
Előre és hátra reakciók gyorsulása | Azonos | Azonos |
Specifikusság (komplementaritás) | Csak bizonyos típusú anyagokra alkalmas, magas specifikussággal | Sokoldalú lehet, és több hasonló reakciót gyorsíthat fel egyszerre |
Gyors reakció | Növelje a reakció intenzitását több milliószor | Gyorsulás száz és ezerszer |
Reakció a fűtésre | A reakció semmivé válik a benne részt vevő fehérjék teljes vagy részleges denaturációja miatt | Hevítéskor a legtöbb katalitikus reakció sokszor felgyorsul. |
Mint látható, a fehérjék enzimatikus funkciójasajátosságot sugall. Hozzátesszük azt is, hogy sok ilyen fehérje fajspecifikus. Egyszerűen fogalmazva, az emberi enzimek valószínűleg nem alkalmasak tengerimalacokra.
Ami a középfokot illeti, akkora hozzátartozást további típusú kötések segítségével határozzák meg, amelyek ezen aminosavmaradékok között keletkezhetnek. Ezek hidrogén, elektrosztatikus, hidrofób kötések, valamint Van der Waals kölcsönhatások. Ezen kötések okozta feszültség hatására α-hélixek, hurkok és β-szálak képződnek az enzim különböző részeiben.
A harmadlagos szerkezet ennek eredményeként jelenik meghogy a polipeptidlánc viszonylag nagy része egyszerűen felhajtható. A kapott szálakat tartományoknak nevezzük. Végül ennek a szerkezetnek a végső kialakulása csak akkor következik be, ha stabil kölcsönhatás jön létre a különböző tartományok között. Emlékeztetni kell arra, hogy maguk a tartományok kialakulása abszolút független sorrendben történik.
Általános szabály, hogy a polipeptid lánc, ahonnankörülbelül 150 aminosav maradékból áll. Amikor a tartományok kölcsönhatásba lépnek egymással, egy gömb képződik. Mivel az enzimatikus funkciót aktív centrumok látják el ezek alapján, meg kell érteni ennek a folyamatnak a fontosságát.
Maga a domain ebben különbözikaminosavmaradékai összetételében számos kölcsönhatást figyelnek meg. Számuk sokkal nagyobb, mint a tartományok közötti reakcióké. Így a köztük lévő üregek viszonylag „sebezhetőek” a különböző szerves oldószerek hatására. Térfogatuk körülbelül 20-30 köbös angström, amely több vízmolekulához illeszkedik. A különböző tartományok leggyakrabban teljesen egyedi térszerkezettel rendelkeznek, ami teljesen különböző funkciók ellátásához kapcsolódik.
Az aktív központok általában szigorúan találhatóktartományok között. Ennek megfelelően mindegyikük nagyon fontos szerepet játszik a reakció során. A domének ilyen elrendezésének köszönhetően az enzim ezen régiójának jelentős rugalmassága és mobilitása figyelhető meg. Ez rendkívül fontos, mivel az enzimatikus funkciót csak azok a vegyületek látják el, amelyek ennek megfelelően megváltoztathatják térbeli helyzetüket.
A polipeptid kötés hossza között az enzim testében ésközvetlen kapcsolat van azzal, hogy milyen komplex funkciókat látnak el. A szerep bonyolultsága mind a két katalitikus domén közötti reakció aktív központjának kialakításával, mind pedig teljesen új domének kialakításával érhető el.
Néhány enzimfehérje (például a lizozim ésglikogén -foszforiláz) nagymértékben változhatnak (129 és 842 aminosav -maradék), bár katalizálják az azonos típusú kémiai kötések hasítását. A különbség az, hogy a masszívabb és nagyobb enzimek jobban tudják irányítani pozíciójukat az űrben, ami nagyobb stabilitást és reakciósebességet biztosít.
1. Oxidoreduktáz. Az enzimfehérjék feladata ebben az esetben a redox -reakciók stimulálása.
2. Transzferázok. A következő csoportok szubsztrátjai között tudnak transzferálni:
3. Hidrolázok. Ebben az esetben a fehérjék enzimatikus funkciójának jelentősége a következő típusú vegyületek hasításában áll:
4. Líázok. Képesek leválasztani a csoportokat az ezt követő kettős kötés kialakulásával. Ezenkívül a fordított folyamat is végrehajtható: az egyes csoportok kötése kettős kötésekhez.
5. Izomerázok. Ebben az esetben a fehérjék enzimatikus funkciója a komplex izomer reakciók katalizálása. Ez a csoport a következő enzimeket tartalmazza:
6. Ligázok (más néven szintetázok). Az ATP hasítására szolgál, néhány kötés egyidejű kialakulásával.
Az enzim gyakran globuláris fehérjeeredetű, amelynek aktív központját saját aminosav -maradékai képviselik. Minden más esetben a központ tartalmaz egy hozzá erősen kapcsolódó protéziscsoportot vagy egy koenzimet (például ATP), amelynek kapcsolata sokkal gyengébb. Az egész katalizátort holoenzimnek, maradékát pedig az ATP eltávolítása után apoenzimnek nevezik.
Ennek alapján az enzimeket a következő csoportokra osztják:
Minden olyan anyag, amely az első részecsoportokat széles körben használják az élelmiszeriparban. Minden más katalizátor aktiválása nagyon különleges feltételeket igényel, ezért csak a szervezetben vagy néhány laboratóriumi kísérletben működik. Így az enzimatikus funkció egy nagyon specifikus reakció, amely bizonyos típusú reakciók stimulálását (katalizálását) jelenti az emberi vagy állati szervezet szigorúan meghatározott körülményei között.
Lehet abszolút.Ebben az esetben a specificitás csak egy, szigorúan meghatározott típusú enzim esetében jelenik meg. Tehát az ureáz csak a karbamiddal kölcsönhatásba lép. Semmilyen körülmények között nem reagál a tej laktózzal. Ez az enzimfehérjék funkciója a szervezetben.
Ezenkívül az abszolút csoportspecifikusság sem ritka. Ahogy a neve is sugallja, ebben az esetben"érzékeny" a szerves anyagok szigorúan egy osztályára (éterek, beleértve a komplexeket, alkoholokat vagy aldehideket). Így a pepszin, amely a gyomor egyik fő enzime, csak a peptidkötés hidrolízisével kapcsolatban mutat specifitást. Az alkohol-dehidráz kizárólag alkoholokkal kölcsönhatásba lép, és a laktodehidráz nem bont le semmit, kivéve az α-hidroxi-savakat.
Az is előfordul, hogy az enzimatikus funkcióa vegyületek egy bizonyos csoportjára jellemző, de bizonyos körülmények között az enzimek olyan anyagokra hathatnak, amelyek teljesen eltérnek a fő "célponttól". Ebben az esetben a katalizátor "gravitál" egy bizonyos osztályú anyaghoz, de bizonyos körülmények között képes lebontani más (nem feltétlenül analóg) vegyületeket. Igaz, ebben az esetben a reakció sokszor lassabb lesz.
A tripszin cselekvőképessége széles körben ismerta peptidkötésekről, de kevesen tudják, hogy ez a fehérje, amely enzimatikus funkciót lát el a gyomor -bél traktusban, jól kölcsönhatásba léphet különböző észtervegyületekkel.
Végül a specifitás optikai.Ezek az enzimek kölcsönhatásba léphetnek teljesen különböző anyagokkal, de csak akkor, ha szigorúan meghatározott optikai tulajdonságokkal rendelkeznek. Így a fehérjék enzimatikus funkciója ebben az esetben nagymértékben hasonlít a nem az enzimek, hanem a szervetlen eredetű katalizátorok működési elvéhez.
Általában a koncentrációs hatás lényege semminem különbözik a szervetlen katalízis reakciójától. Ebben az esetben a szubsztrát ilyen koncentrációja jön létre az aktív központban, amely többszörösen meghaladja az oldat teljes térfogatának analóg értékét. A reakció középpontjában az anyag molekulái szelektíven szétválnak, amelyeknek reagálniuk kell egymással. Könnyű kitalálni, hogy ez a hatás vezet a kémiai reakció sebességének több nagyságrenddel történő növekedéséhez.
Ha szabványos kémiai folyamat van folyamatban,rendkívül fontos, hogy a kölcsönhatásba lépő molekulák melyik része ütközzön egymással. Egyszerűen fogalmazva, az anyagmolekulákat az ütközés pillanatában szükségszerűen szigorúan kell egymáshoz igazítani. Annak a ténynek köszönhetően, hogy az enzim aktív központjában az ilyen visszafordítást kötelező módon hajtják végre, majd az összes részt vevő komponens egy bizonyos vonalba kerül, a katalízis reakciója körülbelül három nagyságrenddel gyorsul.
Multifunkcionalitás ebben az esetbenaz aktív centrum összes alkotórészének tulajdonsága úgy értendő, hogy egyidejűleg (vagy szigorúan következetesen) hat a "feldolgozott" anyag molekulájára. Ezenkívül ez (a molekula) nemcsak megfelelően rögzített a térben (lásd fent), hanem jelentősen megváltoztatja jellemzőit. Mindez együtt vezet ahhoz a tényhez, hogy az enzimek sokkal könnyebben képesek a szubsztrátra a szükséges módon hatni.
